코피

COPI
"COP 1"은 여기서 리디렉션된다.기후 변화 회의는 1995년 유엔 기후 변화 회의를 참조한다.
시험관내 형성 COPI 코팅된 Vesicle의 전자 마이크로그래프.멤브레인 레벨에서 평균 Vesicle 직경은 60 nm이다.

코피(COPI)는 골지 콤플렉스 시스 끝에서 원래 합성된 거친 소포체 망막(ER)까지 단백질을 운반하는 베실체를 다시 코팅한 단백질 복합체다[1].이러한 운송[clarification needed] 유형은 COPII 단백질과 관련된 항터로그레이드 운송과 대조적으로 역행 운송이다.COPI라는 명칭은 시스골기 막에서 싹트기 과정을 시작하는 특정 코팅 단백질 복합체를 말한다.외투는 7개의 서로 다른 단백질 서브유닛, 즉 α, β, β', Δ, Δ, ε, ζ로 이루어진 큰 단백질 서브콤플렉스로 구성되어 있다.

코피
식별자
기호COPI_C
PfamPF06957
인터프로IPR010714

코팅단백질

코팅 단백질, 즉 COPI는 막 교통에 관여하는 ADP 리보실레이션 인자(ARF)에 의존하는 단백질이다.[2]COPI는 CIS-Golgi에서 거친 Endopplasmic reticulum(ER)[3][4]까지의 역행 트래픽에서 처음 확인되었으며 ARF 의존형 어댑터 중 가장 광범위하게 연구된다.COPI는 이단백질 복합체를 구성하는 7개의 하위유닛으로 구성된다.

어댑터의 주요 기능은 초기 캐리어에 통합하기 위한 화물 단백질의 선택이다.분류 모티브 KKXX와 KXKXX가 포함된 화물은 COPI와 상호 작용하여 시스골기에서 ER로 운송되는 운송선을 형성한다.[5][6][7][8][9]현재의 견해는 ARF가 운송업자에 통합될 화물의 선정에도 관여하고 있음을 시사한다.

싹트기 과정

ADP 리보실레이션 계수(ARF)는 멤브레인 트래픽에 관여하는 GTPase이다.30개 이상의 구아닌 뉴클레오티드 교환인자(GEF)와 GTPase 활성화 단백질(GAP)에 의해 조절되는 포유류 ARF는 6개다.ARF는 N-terminus에서 지방산 미리스테이트를 첨가하여 변환 후 수정된다.

ARF는 GTP와 GDP-bound comfinition 사이에서 순환한다.GTP 바인딩 형태에서 근위축과 소수성 N단자가 더 많이 노출되고 막과 연관되도록 ARF 순응이 변화한다.GTP와 GDP에 바인딩된 주 사이의 상호 변환은 ARF GEF와 ARF GAP에 의해 매개된다.막에서 ARF-GTP는 ARF GAP에 의해 ARF-GDP로 가수 분해된다.일단 GDP-경계 순응에 들어가면, ARF는 소수성 순응이 덜하고 막과 분리된다.수용성 ARF-GDP는 GEF에 의해 다시 ARF-GTP로 변환된다.

  1. 루미날 단백질: ER의 루멘으로 운반할 필요가 있는 골지 콤플렉스 루멘에서 발견된 단백질에는 신호 펩타이드 KDEL이 들어 있다.[10]이 시퀀스는 막 결합 KDEL 수용체에 의해 인식된다.효모에서는 ERD2P, 포유류에서는 KDLR이다.그러면 이 수용체는 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자의 한 종류인 ARF-GEF에 결합된다.이 단백질은 차례로 ARF에 결합된다.이러한 상호작용은 ARF가 그것의 결합 GDP를 GTP로 교환하게 한다.일단 이 교환이 이루어지면 ARF는 시스골기 막의 세포성 측에 결합하여 미리스토일레이티드 N단자 암페타틱 알파헬릭스를 막에 삽입한다.[11]
  2. 막 단백질:ER에 존재하는 트랜스템브레인 단백질은 세포질 꼬리에 분류 신호를 포함하고 있어 골기를 빠져나와 ER로 돌아가도록 단백질을 유도한다.이러한 분류 신호 또는 모티브는 일반적으로 COPI 하위 유니트 α-COP 및 β'-COP와 상호작용하는 아미노산 시퀀스 KKXX 또는 KXKXX를 포함한다.[10][9]그러나 성숙한 운반체 코팅 단백질을 형성하기 위해서는 적응체 단백질이 화물과 연관되거나 적응체 단백질이 ARF와 연관되는 순서가 명확하지 않지만, 적응체, 화물, ARF가 모두 연관되어야 한다.

위에서 설명한 상호작용의 집합에 따라 막 변형과 반송파가 싹트게 된다.그러면 캐리어(carrier)가 기증자 막에서 싹을 틔우고, COPI의 경우 이 막은 시스골기(cis-Golgi)이며, 캐리어(carrier)는 ER로 이동하여 수용자 막과 결합하면 내용물이 배출된다.

구조

COPI 3중대.색상표: 멤브레인 - 회색, Arf1 - 분홍, 감마-COP - 연녹색, 베타-COP, 진한 녹색, 제타-COP - 노란색, 델타-COP - 주황색, 베타프라임-COP - 연청색, 알파-COP - 진한 청색

vesicle COPI 분자의 표면에서 대칭 트리머("트리어드")를 형성한다.곡면 삼합체 구조는 Arf1 분자와 화물 결합 부지를 막에 근접한 위치에 위치시킨다.β′-와 α-COP 서브유닛은 γζβΔ-COP 서브플렉스 위에 아치를 형성하여 K(X)KXX 화물-모티프 결합 부위가 멤브레인에 대해 최적으로 위치하도록 N단자 영역의 방향을 정한다.따라서 β′-와 α-COP는 앞에서 제시한 바와 같이 COPII와 클라트린 코팅에서처럼 케이지나 격자를 형성하지 않는다.[12] 대신, 그것들은 상호연결된 어셈블리를 형성하면서 γζβΔ-COP 하위 콤플렉스를 통해 서로 연결된다.[13]트라이애드는 4가지 다른 유형의 접점을 구성하는 가변 용기의 접점과 함께 연결된다.[14]

참고 항목

참조

  1. ^ 코트+프로테닌+복합+I 미국 국립 의학 도서관(MesH)의 의료 과목 제목
  2. ^ Serafini T, Orci L, Amherdt M, Brunner M, Kahn RA, Rothman JE (1991). "ADP-ribosylation factor is a subunit of the coat of Golgi-derived COP-coated vesicles: a novel role for a GTP-binding protein". Cell. 67 (2): 239–53. doi:10.1016/0092-8674(91)90176-Y. PMID 1680566. S2CID 9766090.
  3. ^ Schekman R, Orci L (1996). "Coat proteins and vesicle budding". Science. 271 (5255): 1526–1533. Bibcode:1996Sci...271.1526S. doi:10.1126/science.271.5255.1526. PMID 8599108. S2CID 30752342.
  4. ^ Cosson P, Letourneur F (1997). "Coatomer (COPI)-coated vesicles: role in intracellular transport and protein sorting". Curr Opin Cell Biol. 9 (4): 484–7. doi:10.1016/S0955-0674(97)80023-3. PMID 9261053.
  5. ^ Letourneur F, Gaynor EC, Hennecke S, Démollière C, Duden R, Emr SD, et al. (1994). "Coatomer is essential for retrieval of dilysine-tagged proteins to the endoplasmic reticulum". Cell. 79 (7): 1199–207. doi:10.1016/0092-8674(94)90011-6. PMID 8001155. S2CID 9684135.
  6. ^ Sohn K, Orci L, Ravazzola M, Amherdt M, Bremser M, Lottspeich F, et al. (1996). "A major transmembrane protein of Golgi-derived COPI-coated vesicles involved in coatomer binding". J Cell Biol. 135 (5): 1239–48. doi:10.1083/jcb.135.5.1239. PMC 2121093. PMID 8947548.
  7. ^ Sönnichsen B, Watson R, Clausen H, Misteli T, Warren G (1996). "Sorting by COP I-coated vesicles under interphase and mitotic conditions". J Cell Biol. 134 (6): 1411–25. doi:10.1083/jcb.134.6.1411. PMC 2120996. PMID 8830771.
  8. ^ Orci L, Stamnes M, Ravazzola M, Amherdt M, Perrelet A, Söllner TH, et al. (1997). "Bidirectional transport by distinct populations of COPI-coated vesicles". Cell. 90 (2): 335–49. doi:10.1016/S0092-8674(00)80341-4. PMID 9244307. S2CID 18246842.
  9. ^ a b Ma, Wenfu; Goldberg, Jonathan (2013-04-03). "Rules for the recognition of dilysine retrieval motifs by coatomer". The EMBO Journal. 32 (7): 926–937. doi:10.1038/emboj.2013.41. ISSN 1460-2075. PMC 3616288. PMID 23481256.
  10. ^ a b Mariano Stornaiuolo; Lavinia V. Lotti; Nica Borgese; Maria-Rosaria Torrisi; Giovanna Mottola; Gianluca Martire & Stefano Bonatti (March 2003). "KDEL and KKXX Retrieval Signals Appended to the Same Reporter Protein Determine Different Trafficking between Endoplasmic Reticulum, Intermediate Compartment, and Golgi Complex". Molecular Biology of the Cell. 14 (3): 889–902. doi:10.1091/mbc.E02-08-0468. PMC 151567. PMID 12631711.
  11. ^ Goldberg, J. (1998-10-16). "Structural basis for activation of ARF GTPase: mechanisms of guanine nucleotide exchange and GTP-myristoyl switching". Cell. 95 (2): 237–248. doi:10.1016/s0092-8674(00)81754-7. ISSN 0092-8674. PMID 9790530. S2CID 15759753.
  12. ^ Lee, Changwook; Goldberg, Jonathan (2010-07-09). "Structure of coatomer cage proteins and the relationship among COPI, COPII, and clathrin vesicle coats". Cell. 142 (1): 123–132. doi:10.1016/j.cell.2010.05.030. ISSN 1097-4172. PMC 2943847. PMID 20579721.
  13. ^ Dodonova, S. O.; Diestelkoetter-Bachert, P.; von Appen, A.; Hagen, W. J. H.; Beck, R.; Beck, M.; Wieland, F.; Briggs, J. a. G. (2015-07-10). "VESICULAR TRANSPORT. A structure of the COPI coat and the role of coat proteins in membrane vesicle assembly". Science. 349 (6244): 195–198. doi:10.1126/science.aab1121. ISSN 1095-9203. PMID 26160949. S2CID 42823630.
  14. ^ Faini, Marco; Prinz, Simone; Beck, Rainer; Schorb, Martin; Riches, James D.; Bacia, Kirsten; Brügger, Britta; Wieland, Felix T.; Briggs, John A. G. (2012-06-15). "The structures of COPI-coated vesicles reveal alternate coatomer conformations and interactions" (PDF). Science. 336 (6087): 1451–1454. Bibcode:2012Sci...336.1451F. doi:10.1126/science.1221443. ISSN 1095-9203. PMID 22628556. S2CID 45327176.