시냅신
Synapsin| 시냅신, N단자 도메인 | |||||||||
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 소뇌에서 시냅신 IA의 c영역의 구조.[1] | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호 | 시냅신 | ||||||||
| Pfam | PF02078 | ||||||||
| 인터프로 | IPR001359 | ||||||||
| 프로사이트 | PDOC00345 | ||||||||
| SCOP2 | 1auv / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 123 | ||||||||
| OPM단백질 | 1auv | ||||||||
| 멤브라노메 | 349 | ||||||||
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| 시냅신, ATP 바인딩 도메인 | |||||||||||
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| 식별자 | |||||||||||
| 기호 | 시냅신_c | ||||||||||
| Pfam | PF02750 | ||||||||||
| 인터프로 | IPR001359 | ||||||||||
| 프로사이트 | PDOC00345 | ||||||||||
| SCOP2 | 1auv / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
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시냅신은 시냅스에서의 신경전달물질 방출 규제에 오랫동안 관여해 온 단백질 계열이다.구체적으로, 그들은 한 번에 세포외열을 통해 방출할 수 있는 시냅스성 음낭의 수를 조절하는 데 관여하는 것으로 생각된다.[2]시냅신은 무척추동물과 척추동물에 존재하며 모든 종에 걸쳐 강하게 보존된다.[2]그것들은 난자와 정자조아 모두를 포함한 생식기와 같은 다른 신체 시스템에서도 표현되지만 신경계에서는 가장 높은 농도로 표현된다.시냅신 기능도 유기체가 성숙함에 따라 증가하여 성적 성숙기에 최고점에 도달한다.[3]
현재 연구들은 시냅신의 역할에 대해 다음과 같은 가설을 제시한다: 시냅신들은 시냅스 vesicles를 시냅스골격의 구성요소에 결합하여 그들이 시냅스 전 막으로 이동하여 신경전달물질을 방출하는 것을 방지한다.작용 전위 중에 시냅신은 PKA(camp enprote kinase)에 의해 인산염화되며, 시냅스 vesicle을 방출하고, 세포막으로 이동하여 신경전달물질을 방출할 수 있다.
쥐를 대상으로 한 유전자 녹아웃 연구(생쥐가 시냅신을 생산할 수 없는 곳)는 몇 가지 놀라운 결과를 낳았다.일관되게 녹아웃 연구는 하나 이상의 시냅신이 부족한 생쥐가 고주파 자극에 의해 유도된 시냅스 전달에 결함이 있다는 것을 보여주었고, 시냅신은 예비 풀에서 vesicle의 모집을 돕는 것과 같이 높은 발화율에서 시냅스의 방출 확률을 높이는 요인 중 하나일 수 있음을 시사했다.[2]더욱이 세 개의 시냅신이 모두 부족한 생쥐는 발작하기 쉽고 학습 결함을 경험하게 된다.[4]이러한 결과는 시냅신이 시냅스 기능에 필수적인 것은 아니지만, 그것들은 중요한 조절 역할을 한다는 것을 시사한다.마지막으로 관찰된 효과는 억제 시냅스와 흥분 시냅스 사이에 차이가 있어 시냅신이 각 유형별로 약간 다른 역할을 할 수 있음을 시사했다.[2]
가족구성원
인간과 대부분의 다른 척추동물들은 세 개의 다른 시냅신 단백질을 암호화하는 세 개의 유전자를 가지고 있다.[5]각 유전자는 총 6개의 이소 형태에 대해 최소한 두 개의 서로 다른 단백질 이소 형태를 생산하기 위해 번갈아 분할된다.[6]
| 유전자 | 단백질 | 이소폼스 |
|---|---|---|
| SYN1 | 시냅신 1세 | 이아, 이브 |
| SYN2 | 시냅신 2세 | IIA, IIB |
| SYN3 | 시냅신 3세 | IIIa, IIIb |
서로 다른 뉴런 단자는 이러한 시냅신 단백질의 다양한 양을 표현할 것이며, 이러한 시냅신은 한 번에 총 표현 단백질의 1%를 구성하게 된다.[7]시냅신 이아는 조울증과 정신분열증에 연루되어 왔다.[8]
참조
- ^ Esser L, Wang CR, Hosaka M, Smagula CS, Südhof TC, Deisenhofer J (February 1998). "Synapsin I is structurally similar to ATP-utilizing enzymes". EMBO J. 17 (4): 977–84. doi:10.1093/emboj/17.4.977. PMC 1170447. PMID 9463376.
- ^ a b c d Evergren E, Benfenati F, Shupliakov O (September 2007). "The synapsin cycle: a view from the synaptic endocytic zone". J. Neurosci. Res. 85 (12): 2648–56. doi:10.1002/jnr.21176. PMID 17455288. S2CID 7496079.
- ^ Maiole, Federica; Tedeschi, Giulia; Candiani, Simona; Maragliano, Luca; Benfenati, Fabio; Zullo, Letizia (2019-10-28). "Synapsins are expressed at neuronal and non-neuronal locations in Octopus vulgaris". Scientific Reports. 9 (1): 15430. Bibcode:2019NatSR...915430M. doi:10.1038/s41598-019-51899-y. ISSN 2045-2322. PMC 6817820. PMID 31659209.
- ^ Rosahl TW, Geppert M, Spillane D, Herz J, Hammer RE, Malenka RC, Sudhof TC (1993). "Short-term synaptic plasticity is altered in mice lacking synapsin I". Cell. 75 (4): 661–670. doi:10.1016/0092-8674(93)90487-B. PMID 7902212.
- ^ Kao HT, Porton B, Hilfiker S, Stefani G, Pieribone VA, DeSalle R, Greengard P (December 1999). "Molecular evolution of the synapsin gene family". J. Exp. Zool. 285 (4): 360–77. doi:10.1002/(SICI)1097-010X(19991215)285:4<360::AID-JEZ4>3.0.CO;2-3. PMID 10578110.
- ^ Gitler D, Xu Y, Kao HT, Lin D, Lim S, Feng J, Greengard P, Augustine GJ (April 2004). "Molecular determinants of synapsin targeting to presynaptic terminals". J. Neurosci. 24 (14): 3711–20. doi:10.1523/JNEUROSCI.5225-03.2004. PMC 6729754. PMID 15071120.
- ^ Ferreira A, Rapoport M (April 2002). "The synapsins: beyond the regulation of neurotransmitter release". Cell. Mol. Life Sci. 59 (4): 589–95. doi:10.1007/s00018-002-8451-5. PMID 12022468. S2CID 32337670.
- ^ Vawter, MP; et al. (April 2002). "Reduction of synapsin in the hippocampus of patients with bipolar disorder and schizophrenia". Mol. Psychiatry. 7 (6): 571–8. doi:10.1038/sj.mp.4001158. PMID 12140780.
