갭 접합

Gap junction
갭 접합
Gap cell junction-en.svg
척추동물간극접합부
식별자
메쉬D017629
THH1.00.01.1.02024
FMA67423
해부학 용어

간극 접합은 다수의 동물 세포 [1][2][3]유형 사이의 특수한 세포연결이다.그들은 두 세포세포질직접 연결하는데, 이것은 다양한 분자, 이온, 그리고 전기 충격이 [4][5]세포들 사이의 조절된 관문을 직접 통과할 수 있게 한다.

하나의 간극 접합 채널은 척추동물에서는 커넥슨, 무척추동물에서는 인넥슨이라고 불리는 두 개의 단백질 헥사머(또는 헤미채널)로 구성됩니다.헤미채널 쌍은 두 [4][5][6]세포 사이의 간격을 연결하는 세포 간 공간을 가로질러 연결됩니다.갭 접합은 식물 [7]세포를 결합하는 플라스마데마타와 유사합니다.

간극 접합은 성인의 완전히 발달된 골격근과 정자 또는 적혈구같은 이동 세포 유형을 제외하고 신체의 거의 모든 조직에서 발생한다.틈새 접합부는 스펀지나 슬라임 곰팡이와 같은 단순한 유기체에서는 발견되지 않는다.

갭 접합은 넥서스 또는 황반커뮤니칸이라고도 불립니다.에파스는 갭 접합과 유사한 점이 있지만, 현대 정의에 따르면 이 둘은 다르다.

구조.

척추동물에서 갭 접합 헤미채널은 주로 코넥신 단백질의 호모 또는 헤테로헥사머이다.무척추동물 간극 접합부이넥신 계열의 단백질을 포함한다.이넥신은 [8]코넥신과의 유의한 배열 상동성을 가지고 있지 않다.이넥신은 커넥신과 순서가 다르지만 커넥신과 동일한 방식으로 생체 에서 이넥신이 [9][10][11]접합을 형성한다는 것을 나타낼 만큼 커넥신과 유사하다.당초 이넥신과[13] 유사한 아미노산 배열을 가진 세포간 채널을 형성하는 것으로 생각되었던 최근 특징지어진 파넥신 계열은 [12]사실 세포외 환경과 소통하는 단일 막 채널로서 기능하며 칼슘[14]ATP를 통과하는 것으로 나타났다.

갭 접합부에서 세포간 공간은 2~4nm이며[6] 각 세포막의 헤미채널은 서로 [15]정렬되어 있다.

동일한 두 개의 헤미채널에서 형성된 갭 접합 채널을 호모타입이라고 하며, 서로 다른 헤미채널을 가진 채널은 이형입니다.차례로, 균일한 단백질 조성의 헤미채널은 호모머라 불리는 반면, 다른 단백질을 가진 헤미채널은 이질체이다.채널 구성은 갭 접합 채널의 기능에 영향을 미칩니다.

이넥신과 코넥신이 잘 특성화되기 전에, 코넥신 갭 접합 채널을 코드하는 유전자는 유전자 매핑과 배열 유사성에 기초하여 A, B, C(예: GJA1, GJC1)[16][17][18]의 세 그룹 중 하나로 분류되었다.하지만, 코넥신 유전자는 갭 접합 채널의 발현을 직접적으로 코드하지 않습니다; 유전자는 갭 접합 채널을 구성하는 단백질만 생산할 수 있습니다.이 단백질의 분자량에 기초한 대체 명명 시스템(예를 들어 connexin43=GJA1, connexin30.3)도 인기 있다.=GJB4)

조직 수준

  1. 헤미채널 유전자는 RNA로 전사되고, RNA는 헤미채널 단백질을 생성하기 위해 번역된다.
  2. 하나의 헤미채널 단백질은 4개의 막 통과 도메인[6][19] 가지고 있다.
  3. 6개의 헤미채널 단백질이 하나의 헤미채널을 만듭니다.서로 다른 헤미채널 단백질이 결합하여 하나의 헤미채널을 형성할 때, 그것은 헤테로메릭 헤미채널이라고 불립니다.
  4. 세포막을 가로질러 결합된 두 개의 헤미채널은 갭 접합 채널을 구성합니다.
    두 개의 동일한 헤미채널 단백질이 함께 모여 Gap 접합 채널을 형성할 때, 그것은 호모타입 GJ 채널이라고 불립니다.하나의 호모머 헤미채널과 하나의 헤테로머 헤미채널이 함께 있을 때, 이것은 헤테로형 간극 접합 채널이라고 불립니다.두 개의 헤테로머 헤미채널이 결합할 때, 헤테로형 갭 접합 채널이라고도 합니다.
  5. 갭 접합 채널(수천 개)은 갭 접합 플라그라고 불리는 고분자 복합체 내에 모입니다.

헤미채널 쌍의 특성

광현미경 이미지는 연결자 자체를 볼 수 없지만 틈새 접합이 존재하는[20] 것으로 알려졌을 때 하나의 세포에 주입된 형광 염료가 이웃 세포로 이동하는 것을 볼 수 있게 한다.

헤미채널 채널쌍:

  1. 다른 헤미채널 서브유닛이 약 30ps에서 500ps까지 서로 다른 단일 채널 전도성을 전달할 수 있지만 셀 간에 직접 전기 통신을 허용합니다.
  2. 이것은 이노시톨 삼인산(IP
    3
    )과 칼슘(Ca2+
    )[7]과 같은 작은번째 전달자의 전달을 통해 세포 간의 화학적 통신을 가능하게 하지만, 다른 헤미채널 서브유닛은 특정 작은 분자에 대해 다른 선택성을 부여할 수 있다.
  3. 일반적으로 485 달톤보다[21] 작은 분자의 막 통과 이동을 허용한다(매우 동물 간극 접합을[22] 통한 1,100 달톤). 단, 다른 헤미채널 서브유닛은 다른 모공 크기와 다른 전하 선택성을 제공할 수 있다.예를 들어 핵산단백질같은 큰 생체분자는 간극 접합 헤미채널 쌍을 통한 세포질 전달에서 배제된다.
  4. 갭 접합부를 통과하는 분자와 전류가 세포간 공간으로 누출되지 않도록 합니다.

현재까지 갭 접합단백질에는 5가지 기능이 있습니다.

  1. 세포 간의 전기적 및 대사적 결합
  2. 헤미채널을 통한 전기 및 대사 교환
  3. 종양억제유전자(Cx43, Cx32Cx36)
  4. 전도성 갭 접합 채널과는 무관한 접착 기능(신피질의 신경 이동)
  5. 시그널링 세포질 경로에서 카르복실 말단의 역할(Cx43)

발생 및 분포

갭 접합은 세포가 서로 접촉하는 다양한 동물 기관과 조직에서 관찰되었습니다.1950년대 1970년대에 이르기까지, 가재 nerves,[23]쥐의 췌장, 간, 부신 피질, 부고환,duodenum, muscle,[24]물벼룩 간성 caecum,[25]바다 뱀 자리 muscle,[26]원숭이 retina,[27]토끼 cornea,[28]물고기 blastoderm,[29]개구리 embryos,[30]토끼 ovary,[31일]re-aggregating cells,[32][33]바퀴벌레 hemocyte capsules,[34]토끼 s에서 검출됐다Langerhans,[37]의 Kin,[35]병아리의 embryos,[36]인간의 섬이다.금붕어와 햄스터의 압력 감지 음향-수축 수용체,[38] 칠성장어 및 튜니케이트 심장,[39][40] 쥐의 반정관,[41] 근막,[42][43] 수정체 및 두족동물 소화 [44]상피.1970년대 이후로 틈새 접합부는 서로 접촉하는 거의 모든 동물 세포에서 계속해서 발견되어 왔다.1990년대까지 공초점 현미경 검사와 같은 새로운 기술은 조직의 넓은 영역을 더 빠르게 조사할 수 있게 했다.1970년대 이후 뼈와 같은 격리된 세포를 가지고 있을 가능성이 있다고 여겨졌던 조직들조차도 세포가 아무리 끈질기게 [45]간극 접합부와 여전히 연결되어 있다는 것을 보여주었다.간극 접합은 모든 동물의 장기 및 조직에 있는 것으로 보이며, 일반적으로 인접한 세포와 접촉하지 않는 세포 이외의 예외들을 발견하는 것은 흥미로울 것이다.성인 골격근은 예외일 수 있다.골격근에 존재하는 경우, 간극 접합은 근육을 구성하는 세포들 사이에서 임의의 방식으로 수축을 전파할 수 있다고 주장할 수 있다.적어도 어떤 경우에 이것은 간극 [46]접합부가 있는 다른 근육 유형에서 보여지는 것과 같은 경우가 아닐 수 있다.갭 접합의 감소 또는 부재로 인한 결과를 나타내는 지표는 암의[47][48][49] 분석이나 [50]노화 과정을 통해 나타낼 수 있다.

기능들

갭 접합은 전류, 소분자 및 이온을 위한 세포 간 직접 경로로 가장 단순한 수준에서 기능하는 것으로 보일 수 있다.이 통신의 제어는 아래에 설명된 것처럼 다세포 유기체에 대한 복잡한 다운스트림 효과를 가능하게 한다.

배아, 장기 및 조직의 발달

1980년대에는 갭 접합 통신의 보다 미묘하지만 그에 못지 않게 중요한 역할이 조사되었다.배아세포에 [51][52]항코넥신 항체를 첨가하면 갭 접합부 소통에 차질이 생길 수 있다는 사실이 밝혀졌다.틈새 접합부가 막힌 배아는 정상적으로 발달하지 못했다.항체가 간극 접합을 차단하는 메커니즘은 불분명했지만 메커니즘을 [53][54]설명하기 위해 체계적인 연구가 수행되었다.이러한 연구들의 정교화는 갭 접합이 [56][57]동물에서[55] 세포 극성과 좌우 대칭/비대칭의 발달에 핵심인 것으로 나타났다.신체 기관의 위치를 결정하는 신호는 간극 접합에 의존하는 것처럼 보이지만 배아 [58][59][60][61][62]발달의 후반 단계에서 세포의 더 근본적인 분화도 마찬가지입니다.또한 갭 접합은 약물이 효과를[63] 발휘하는 데 필요한 신호 전달에 책임이 있는 것으로 확인되었으며, 반대로 일부 약물은 갭 [64]접합 채널을 차단하는 것으로 나타났다.

갭 접합과 "방관자 효과"

세포사

무고한 구경꾼이 살해되는 것을 암시하는 "방관자 효과"도 간극 접합에 의해 조정된다.질병이나 부상으로 인해 세포가 손상되어 죽어가기 시작할 때 메시지는 간극 접합에 의해 죽어가는 세포에 연결된 인접 세포로 전송됩니다.이로 인해 영향을 받지 않는 건강한 방관자 세포도 [65]죽을 수 있습니다.따라서 방관자 효과는 질병 세포에서 고려하는 것이 중요하며,[66][67][68][69][70][71][72][73][74] 이는 더 많은 자금과 연구의 번영을 위한 길을 열었다.나중에 방사선이나 기계적 부상에 의해 손상된 세포와 관련하여 방관자 효과도 연구되었고, 따라서 상처 [75][76][77][78][79]치유도 이루어졌다.질병은 또한 상처 [80][81]치유에 있어 그들의 역할을 다하는 간극 접합의 능력에 영향을 미치는 것으로 보인다.

조직 재구성

치료 방법의 가능성 때문에 질병의 방관자 효과에 집중하는 경향이 있는 반면, 조직의 정상적인 발달에 더 중심적인 역할이 있다는 증거가 있다.조직이 최종 구성에 도달하기 위해서는 일부 세포와 그 주변 매트릭스의 사멸이 필요할 수 있으며, 간극 접합부도 이 [82][83]과정에 필수적인 것으로 보인다.상처 치유와 조직 [84][85][86]발달에 있어서 간극 접합부의 동시적 역할에 대한 우리의 이해를 결합하려는 더 복잡한 연구들도 있다.

전기 커플링 영역

갭 접합은 대부분의 동물들의 몸 전체에 있는 세포를 전기적이고 화학적으로 결합시킨다.전기 커플링은 비교적 빠르게 작동할 수 있습니다.이 섹션의 조직은 마이크로초 이하의 시간 범위에서 일어나는 세포간 신호와 갭 접합에 의해 조정되는 것으로 잘 알려진 기능을 가지고 있다.

하트

갭 접합은 심장 근육에서 특히 중요합니다: 수축 신호는 갭 접합을 통해 효율적으로 전달되어 심장 근육 세포가 동시에 수축할 수 있게 합니다.

뉴런

뉴런에 위치한 갭 접합은 종종 전기적 시냅스라고 불린다.전기적 시냅스는 갭 접합 구조가 설명되기 전에 전기적 측정을 통해 발견되었습니다.전기 시냅스는 중추신경계 전체에 존재하며 특히 신피질, 해마, 전정핵, 시상망막핵, 궤적, 하감람핵, 삼차신경의 중뇌핵, 복측피질, 후두전구척추척수에서 연구되어 왔다.es.[87]

강압궤적푸르키네 뉴런과 베르그만 글리알 세포 사이소뇌에서 약한 뉴런과 글리알 세포 결합에 대한 일부 관찰이 있었다.성상세포는 다른 성상세포와 올리고덴드로사이트 모두 [88]갭 접합에 의해 결합되는 것으로 보인다.또한 간극 접합 유전자 Cx43과 Cx56.6의 돌연변이는 Pelizaeus-Merzbacher 병과 다발성 경화증에서 관찰된 것과 유사한 백질 변성을 일으킨다.

신경간극 접합부에서 발현되는 코넥신 단백질은 다음과 같다.

  1. mCX36
  2. mCX57
  3. mCX45

최소 5개의 다른 커넥신(mCx26, mCx30.2, mCx32, mCx43, mCx47)에 대한 mRNA가 검출되었지만 초미세구조적으로 정의된 갭 접합부 내에서 해당 단백질에 대한 면역 세포 화학적 증거가 없었다.이러한 mRNA는 세포형 및 세포 계열에 특정한 마이크로 간섭 RNA에 의해 다운 조절되거나 파괴되는 것으로 보입니다.

레티나

망막 내의 뉴런은 하나의 세포 유형의 집단과 다른 세포 [89]유형 사이의 광범위한 결합을 보여준다.

검출

명명

갭 접합은 두 [90]세포 사이의 이러한 특수 접합부에 존재하는 것으로 보이는 "갭" 때문에 그렇게 명명되었습니다.투과전자현미경(TEM)의 분해능이 높아짐에 따라 1953년경에 처음으로 갭 접합 구조를 확인하고 설명할 수 있었다.

TEM 박형 섹션의 고리형 갭 접합부 단면갭 접합은 일반적으로 TEM 박형 섹션에서는 고리형이라기보다는 선형입니다.고리 모양의 틈새 접합은 막 플라크의 두 세포 중 하나가 세포 내에 소포를 형성하기 위해 삼켜져 생긴 것으로 생각된다.이 예에서는 접합 구조에 대한 세 개의 레이어를 보여 줍니다.각 세포에서 나오는 막은 어두운 선으로, 두 어두운 색상의 막 사이의 간격이 더 희다.이러한 전자 현미경 사진에서는 최대 7개의 층이 있는 것처럼 보일 수 있습니다.각 막에 두 개의 지질 모노 레이어가 3겹 + 그 사이의 간격에서 한 겹으로 염색될 수 있습니다. 이는 두 겹 사이에 공간이 있는 두 겹의 빵 샌드위치와 유사합니다.

"갭 접합"이라는 용어는 약 16년 후인 [91][92][93]1969년에 만들어진 것으로 보인다.TEM을 사용하여 촬영된 다른 세포간 접합에서는 유사한 좁은 규칙적인 갭이 입증되지 않았습니다.

기능 표시기 형성

틈새 접합부의 "틈새"가 입증되기 훨씬 전에 그것들은 인접한 신경 세포의 접합부에서 발견되었다.갭 접합부의 인접 세포막의 근접성은 연구자들이 세포간 통신, 특히 전기 [94][95][96]신호의 전송에 있어 그들이 역할을 했다고 추측하도록 이끌었다.또한 갭 접합부는 전기적으로 정류되는 것으로 입증되었으며 전기적 [97][98]시냅스라고 합니다.나중에 화학물질이 틈새 [99]접합을 통해 세포들 사이에서 운반될 수도 있다는 것이 밝혀졌다.

대부분의 초기 연구에서 암묵적이거나 명시적인 것은 갭 접합의 영역이 주변 막과 구조가 달라 다르게 보인다는 것이다.갭 접합은 세포외 공간 또는 "갭"에 있는 두 세포 사이에 미세 환경을 만드는 것으로 나타났다.세포외 공간의 이 부분은 주변 공간으로부터 다소 격리되어 있었고, 또한 우리가 현재 코넥슨 쌍이라고 부르는 것에 의해 연결되었습니다. 코넥슨 쌍은 두 세포 사이의 간극 접합 간격을 가로지르는 더 단단히 밀폐된 다리를 형성합니다.동결파쇄기법에 의해 막의 평면에서 보았을 때 갭 접합 플라크 내의 커넥손의 고분해능 [100]분포가 가능하다.

코넥신 프리 아일랜드는 일부 교차로에서 관찰된다.관찰은 TEM 얇은 단면을 사용하여 간극 접합 [101]플라크와 체계적으로 관련지어 Peracchia에 의해 소포가 나타나기 전까지는 대부분 설명이 없었다.페라키아의 연구는 아마도 쌍으로 이루어진 코넥슨 구조를 설명하는 첫 번째 연구였을 것이며, 그는 이것을 다소 단순하게 "글로불"이라고 불렀다.대부분의 연구가 소포가 아닌 커넥손에 초점을 맞췄기 때문에 간극 접합과 관련된 소포를 보여주고 소포 내용물이 두 세포 사이의 접합 플라크에 걸쳐 움직일 수 있다는 것을 제안하는 연구는 드물었다.현미경 검사 기술의 조합을 사용한 이후 연구는 세포 간 소포 이동의 간극 접합에 대한 가능한 기능의 초기 증거를 확인했습니다.소포 이동 영역은 간극 접합 [102]플라크 내의 코넥신 프리 아일랜드와 관련되었다.

전기 및 화학 신경 시냅스

신경세포 이외의 세포 유형에서 갭 접합의 광범위한 발생으로 인해 갭 접합이라는 용어는 전기적 시냅스나 넥서스와 같은 용어보다 더 일반적으로 사용되었다.신경 세포와 갭 접합 사이의 관계에 있어 또 다른 차원은 화학적 시냅스 형성과 갭 접합의 존재를 연구함으로써 밝혀졌다.갭 접합 발현을 억제한 거머리의 신경 발달을 추적함으로써, 단방향 "화학 신경 시냅스"[103]를 형성하기 전에 두 세포 사이에 쌍방향 갭 접합(전기 신경 시냅스)이 형성되어야 한다는 것을 보여주었다.화학 신경 시냅스는 "신경 시냅스"라는 더 애매한 용어로 잘린 시냅스입니다.

구성.

코넥신스

채널 형성 단백질(connexin)에서 농축된 세포간 갭 접합 플라크의 정제 결과[104][105] X선 회절에서 육각형 배열이 형성되는 단백질이 나타났다.이제 지배적인 간극 접합[106] 단백질의 체계적인 연구와 식별이 가능해졌다.TEM에 의한[107][108] 정제된 초미세구조 연구는 간극 접합 플라크에 참여하는 두 세포에서 단백질이 상호 보완적인 방식으로 발생했음을 보여주었다.간극 접합 플라크는 TEM 얇은 단면과 동결 파단(FF)에서 관찰되는 비교적 큰 면적의 막으로, 양쪽 조직의 막 통과 단백질로 채워져 있으며 보다 부드럽게 처리된 간극 접합제제제이다.갭 접합에서 볼[109] 수 있는 세포간 통신을 가능하게 하는 하나의 단백질에 대한 명백한 능력으로 갭 접합이라는 용어는 생체 내에서는 나타나지 않았지만 조립된 커넥신 그룹과 동의어가 되는 경향이 있었다.다양한 조직으로부터 갭 접합 리치 아이솔리트의 생화학 분석에서 [110][111][112]커넥신 패밀리가 확인되었다.

이미 언급된 분리된 갭 접합부의 초미세 구조와 생화학은 갭 접합 플라크 또는 도메인 및 코넥신이 가장 잘 특성화된 구성 요소임을 보여주었다.간극 접합 플라크가 있는 배열로 단백질을 구성하는 것은 [30][113]유의할 수 있다.이 초기 연구는 갭 접합부에 커넥신 이상의 존재감을 이미 반영했을 가능성이 있다.세포성분(Freeze-fracture replica inmmunolabeling, 즉 FRIL과 얇은 단면 Immunolabeling)을 표시하기 위해 막 내부를 보기 위한 동결-파쇄의 신흥 분야와 면역 세포 화학을 조합한 결과 생체 내 갭 접합 플라크가 코넥신 [114][115]단백질을 포함하고 있었다.조직의 넓은 영역에 대한 면역 형광 현미경을 이용한 이후 연구는 초기 결과에서 다양성을 명확히 했다.갭 접합 플레이크는 커넥슨 및 비코넥신 단백질의 본거지인 가변 조성을 가지고 있는 것으로 확인되었으며, "갭 접합" 및 "갭 접합 플레이크"라는 용어의 현대적 사용을 교환할 [116]수 없게 만들었다.즉, 일반적으로 사용되는 "갭 접합부"라는 용어는 항상 커넥신을 포함하는 구조를 의미하며, 갭 접합부 플라크는 이를 정의하는 다른 구조적 특징을 포함할 수 있다.

'표범' 또는 '형성 플라크'

마이크로튜브를 따라 정상 속도의 [55]2.7배 속도로 세포 표면으로 이동하는 커넥신의 면역 형광 현미경 영상.

"간극 접합부"와 "접속부"에 대한 초기 기술에서는 그렇게 언급되지 않았고 많은 다른 용어들이 사용되었다."시냅스 디스크"[117]는 갭 접합 플라크에 대한 정확한 참조일 수 있다.당시 총 "디스크" 구조가 상대적으로 크고 다양한 TEM 기법으로 쉽게 볼 수 있는 코넥슨의 세부 구조와 기능은 제한적으로 설명되었습니다.디스크는 TEM을 사용하는 연구자들이 디스크 안에 포함된 커넥손의 위치를 생체내 및 체외 패치처럼 쉽게 찾을 수 있게 했다.원반 또는 "plaque"는 커넥슨에 의해서만 [26]주어지는 것과는 다른 구조적 특성을 가지고 있는 것으로 보였다.전달된 플라크의 막 영역이 신호일 경우 [118]누출을 방지하기 위해 막 영역을 밀봉해야 한다고 생각되었다.이후 연구에 따르면 갭 접합 플레이트는 비커넥신 단백질의 본거지이며, 갭 접합 플레이트의 영역이 [116][119]커넥신 이외의 단백질을 포함할 수 있기 때문에 "갭 접합"과 "갭 접합 플라크"라는 용어의 현대적 사용은 교환할 수 없는 것으로 나타났다.커넥신이 플라크의 전체 영역을 차지하지 않는 것처럼, 문헌에 설명된 다른 구성 요소는 장기 또는 단기 [120]거주자일 수 있다.

형성 중 틈새 접합막 평면 내부를 볼 수 있는 연구는 커넥신이 이동하기 전에 두 세포 사이에 "형성 플라크"가 형성되었음을 보여주었다.TEM FF에 의해 관찰되었을 때 입자가 없는 영역이었고, 이는 통과 단백질이 매우 작거나 존재하지 않을 수 있음을 나타낸다.어떤 구조가 형성 플라크의 구성 요소인지, 또는 코넥신과 다른 구성 요소들이 안팎으로 이동할 때 형성 플라크의 구조가 어떻게 변하는지 등에 대해서는 거의 알려져 있지 않다.작은 틈새 접합부의 형성에 대한 초기 연구 중 하나는 입자의 열과 입자가 없는 할로겐을 [121]묘사한다.큰 틈새 접합부에서는 코넥신이 이동하는 형성 플라크로 설명되었습니다.입자 간격 접합부는 형성 플라크가 나타난 [122]후 4-6시간 후에 형성되는 것으로 생각되었다.튜브린을 사용하여 코넥신을 플라크로 운반하는 방법이 [55][123]명확해지고 있습니다.

기존의 간극 접합 플라크의 형성 플라크와 비커넥신 부분은 초기 연구자들이 분석하기 어려웠다.TEM FF 및 얇은 단면에서 다른 지질 및 단백질에 대해 비교적 단단한 장벽을 형성할 수 있는 지질막 도메인으로 나타납니다.특정 지질들이 형성 플라크에 우선적으로 관여한다는 간접적인 증거가 있었지만 이것은 [124][125]확정적이라고 볼 수 없다.조성에 영향을 주지 않고 막 플라크 분석을 위해 막을 분해하는 것을 상상하는 것은 어렵다.코넥신과 관련된 막에 있는 코넥신에 대한 연구를 통해 [126]연구되었다.특정 코넥신은 특정 인지질과 우선적으로 관련되는 경향이 있는 것으로 밝혀졌다.형성 플라크가 코넥신보다 앞서 있을 때, 이러한 결과는 플라크 자체의 구성에 대해 무엇이 독특한지에 대한 확신을 여전히 주지 못한다.다른 연구결과들은 코넥신이 다른 접합부인 Zonula [127]ocludens ZO1에서 사용되는 단백질 스캐폴드와 관련이 있다는 것을 보여준다.이것은 어떻게 커넥신이 간극 접합 형성 플라크로 이동될 수 있는지를 이해하는 데 도움을 주지만 플라크의 구성 자체는 아직 다소 개략적이다.간극 접합 플라크의 생체 내 조성에 대한 일부 진행은 TEM FRIL을 [120][127]사용하여 이루어지고 있다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

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