디술피드

Disulfide
비술피드와 혼동하지 말 것.

생화학에서 디술피드(또는 영국식 디술피드)는 R-S-S-Rr 구조의 관능기를 말한다.이 결합은 SS 결합 또는 때로는 디술피드 브리지라고도 불리며 일반적으로 두 티올 그룹의 결합에 의해 유도됩니다.생물학에서, 두 개의 시스테인 잔기 중 티올기 사이에 형성된 디술피드 브릿지는 단백질의 2차 및 3차 구조의 중요한 구성요소이다.과황화물은 보통 R-S-S-H 화합물을 말한다.

무기화학에서 이황화물은 일반적으로 대응하는 음이온2−
2 S(−S-S−)를 말한다.

유기 이황화물

이황화물 선택
FES2, "Fool's Gold"
일반적인22 공업용 화학물질인 SCL
많은 단백질의 가교제인 시스틴
비타민인 지방산
일반적인22 유기 이황화물인 PhS

대칭이황화물은 식 RS의22 화합물이다.유기황 화학에서 볼 수 있는 대부분의 이황화물은 대칭적인 이황화물입니다.비대칭 이황화물(일명 헤테로디술피드)은 RSSR' 공식의 화합물이다.그것들은 유기 화학에서는 덜 흔하지만, 자연에서 대부분의 이황화물은 비대칭이다.

특성.

디술피드 결합은 60kcal/mol(251kJ−1 mol)의 전형적인 결합 해리 에너지로 강합니다.그러나, C-C 및 C-H 결합보다 약 40% 약하기 때문에, 디술피드 결합은 많은 분자에서 종종 "약한 고리"이다.또한 2가 황의 분극성을 반영하여 S-S 결합은 극성 시약, 특히 친전자성(Nu)[1]에 의해 분리되기 쉽다.

RS-SR + Nu− → RS-Nu + RS−

디술피드 결합의 길이는 약 2.05Ω으로, C-C 결합보다 약 0.5Ω 길다.S-S 축 주위의 회전은 낮은 장벽의 영향을 받는다.디술피드는 90°에 근접하는 이면체 각도에 대한 뚜렷한 선호도를 나타낸다.각도가 0° 또는 180°에 가까워지면 이황화물이 훨씬 더 좋은 산화제입니다.

두 R기가 같은 이황화물을 대칭이라고 하는데, 디페닐 이황화물, 디메틸 이황화물 등이 이에 해당한다.2개의 R기가 동일하지 않은 경우, 이 화합물은 비대칭 또는 혼합 [2]이황화물이라고 한다.

이황화물의 수소화는 일반적으로 실용적이지 않지만, 반응의 평형 상수는 이황화물에 대한 표준 산화환원 전위의 측정치를 제공합니다.

RSSR + H2 → 2 RSH

이 값은 표준 수소 전극 대비 약 -250 mV이다(pH = 7).이에 비해 페로독신의 표준 환원 전위는 약 -430mV이다.

합성

디술피드 결합은 보통 술프하이드릴(-SH) 그룹의 산화, 특히 생물학적 [3]맥락에서 형성된다.변환은 다음과 같이 설명됩니다.

2 RSH † RS-SR + 2+ H + 2 e−

산소와 과산화수소를 포함한 다양한 산화제가 이 반응에 관여한다.이러한 반응은 술펜산 중간체를 통해 진행되는 것으로 생각된다.실험실에서 염기가 존재하는 요오드는 티올을 이황화물로 산화시키기 위해 일반적으로 사용된다.구리와 같은 몇 가지 금속II) 및 철(III) 복합체는 이 [4]반응에 영향을 미친다.또는 티올-이황화물 교환에 의해 종종 형성되는 단백질의 디술피드 결합:

RS-SR + R'SH r R'SR + RSH

이러한 반응은 어떤 경우에는 효소에 의해 매개되며, 다른 경우에는 특히 촉매량의 염기가 존재하는 경우 평형 제어 하에 있다.

알칼리 금속이디황화물과 폴리황화물의 알킬화는 이황화물을 생성한다.티오콜 중합체는 폴리술피드나트륨이 알킬디할라이드로 처리될 때 발생한다.반대로 카르바니온 시약은 원소황과 반응하여 티오에테르, 이황화물 및 고폴리황화물의 혼합물을 얻는다.이러한 반응은 대부분 선택적이지 않지만 특정 애플리케이션에 맞게 최적화될 수 있습니다.

비대칭 이황화물(헤테로디술피드) 합성

비대칭 이황화물을 형성하기 위해 많은 전문화된 방법이 개발되어 왔다."RS+"에 상당하는 양을 전달하는 시약은 티올과 반응하여 비대칭 [3]이황화물을 생성합니다.

RSH + R'SNR'2 → RS-SR' + HNR'2

여기서 2RnN은 프탈이미드 그룹이다.RSONa3–+ 유형의 유도체인 분트염도 비대칭 이황화물을 [5]생성하는 데 사용됩니다.Na[OSR32] + NaSR' → RSSR' + NaSO23

반응

디술피드 결합의 가장 중요한 측면은 축소를 통해 발생하는 균열이다.다양한 환원제를 사용할 수 있습니다.생화학에서는 β-메르캅토에탄올(β-ME) 또는 디티오트레이톨(DTT)과 같은 티올이 환원제 역할을 한다. 티올 시약은 평형을 오른쪽으로 이동시키기 위해 과도하게 사용된다.

RS-SR + 2 HOCHCHSH22 ho2222 HOCHCH-SCHOH + 2 RSH

환원제 트리스(2-카르복시에틸) 포스핀(TCEP)은 β-ME 및 DTT에 비해 무취일 뿐 아니라 알칼리 및 산성 조건 모두에서 작용하기 때문에 더욱 친수성이 높고 공기 중 산화에 강하다.또한 단백질 티올의 [6]수식 전에 TCEP를 제거할 필요가 없는 경우가 많다.

유기합성에서는 수소화물은 일반적으로 수소화붕소나트륨과 같은 이황화물의 분사를 위해 사용된다.보다 공격적으로 알칼리 금속이 이 반응에 영향을 미칩니다.

RS-SR + 2 Na → 2 NaSR

이러한 반응은 종종 생성된 금속 티올레이트의 양성자화가 뒤따른다.

NaSR + HCl → HSR + NaCl

티올-이황화물 교환은 티올기 -S가− 디술피드 결합 -S-의 황 원자를 공격하는 화학 반응이다.원래의 디술피드 결합이 끊어지고, 다른 황 원자가 새로운 티올라트로 방출되어 음전하를 빼앗습니다.한편 공격한 티올레이트 원자와 원래의 황 [7][8]원자 사이에 새로운 디술피드 결합이 형성된다.

세 개의 황 원자 사이에서 전하가 공유되는 선형 중간체를 나타내는 티올-디황화물 교환.티올레이트 그룹(빨간색으로 표시)은 이황화 결합의 황 원자(파란색으로 표시)를 공격하여 다른 황 원자(녹색으로 표시)를 대체하고 새로운 이황화 결합을 형성합니다.

티올이 아닌 티올산염은 디술피드 결합을 공격한다.따라서 티올-이황화물 교환은 낮은 pH(일반적으로 8 이하)에서 억제되며, 여기서 양성자화된 티올 형태는 탈양성자화된 티올 형태에 비해 선호된다. (일반적인 티올 그룹의 pK는a 약 8.3이지만 환경에 따라 달라질 수 있다.)

티올-디술피드 교환은 단백질에서 디술피드 결합이 형성되고 재배열되는 주요 반응이다.단백질 내 디술피드 결합의 재배치는 일반적으로 단백질 내 티올-디술피드 교환 반응을 통해 일어난다. 시스테인 잔기의 티올라트 그룹은 단백질 자체의 디술피드 결합 중 하나를 공격한다.이 황화물 재배열 과정(디술피드 셔플링으로 알려져 있음)은 단백질 내의 디술피드 결합의 수를 바꾸지 않고 단지 위치(시스테인이 결합되어 있음)만 변화시킨다.디술피드 재형성은 일반적으로 단백질 내의 디술피드 결합의 수를 변화시키는 산화/환원 반응보다 훨씬 빠르다.시험관 내 단백질 이황화 결합의 산화 및 환원도 일반적으로 티올-이황화물 교환 반응을 통해 일어난다.일반적으로 글루타티온이나 디티오트레이톨 등의 레독스 시약의 티올라트는 단백질과 시약 사이에 혼합된 디술피드 결합을 형성하는 단백질에 대한 디술피드 결합을 공격한다.이 혼합된 디술피드 결합은 시약의 다른 티올레이트로부터 공격을 받았을 때 시스테인을 산화시킵니다.실제로 디술피드 결합은 티올-디술피드 교환 반응의 두 단계로 단백질에서 시약으로 전달된다.

티올-디술피드 교환에 의한 이황화 단백질 결합의 생체 내 산화 및 환원은 티오레독신이라는 단백질에 의해 촉진된다.알려진 모든 유기체에 필수적인 이 작은 단백질은 바이서널 배열(즉, 서로 옆)에 두 개의 시스테인 아미노산 잔기를 포함하고 있으며, 이를 통해 내부 디술피드 결합 또는 다른 단백질과의 디술피드 결합을 형성할 수 있습니다.따라서 환원 또는 산화 디술피드 결합 부분의 저장소로 사용할 수 있다.

많은 특수 유기 반응들이 이황화물에 대해 개발되었고, 다시 한 번, 주로 분자 내에서 가장 약한 결합인 S-S 결합의 분리와 관련이 있습니다.이황화아연 분해반응에서 할로겐에 의해 이황화물이 분해된다.이 반응은 [9][10]할로겐화술페닐을 생성한다.

ArSSAr + Cl2 → 2 ArSCL

생물학에서의 발생

단백질의 디술피드 결합 가교부위 개략도

단백질의 발생

디술피드 결합은 산화 조건 하에서 형성될 수 있으며 일부 단백질(일반적으로 세포외 [2]배지에 분비되는 단백질)의 접힘과 안정성에 중요한 역할을 한다.대부분의 세포 구획은 환경을 감소시키기 때문에, 일반적으로 디술피드 결합은 술프하이드릴 산화효소가 [11]존재하지 않는 한 아래 언급된 몇 가지 예외를 제외하고 세포에서 불안정하다.

시스틴은 디술피드 결합에 의해 연결된 두 개의 시스테인으로 구성되어 있습니다(여기에 중성 형태로 표시됨).

단백질 중 디술피드 결합은 산화적 접힘 과정에 의해 시스테인 잔기의 티올기 사이에 형성된다.다른 황 함유 아미노산인 메티오닌은 디술피드 결합을 형성할 수 없다.디술피드 결합은 일반적으로 리보핵산가수분해효소 A를 지칭할 때 시스테인의 약어를 하이픈으로 표시되며, 예를 들어 디술피드 결합이 이해되고 언급될 필요가 없는 경우 "Cys26–Cys84 디술피드 결합" 또는 가장 단순하게 "C26–C84"[12]이다.단백질 이황화 결합의 원형은 2-아미노산 펩타이드 시스틴으로, 이황화 결합에 의해 결합된 두 개의 시스테인 아미노산으로 구성됩니다.디술피드 결합의 구조는 보통 ±90βγγβ°에 가까운 C-S-S-C 원자 사이의 θss 이면각으로 설명할 수 있다.

디술피드 결합은 여러 가지 방법으로 단백질의 접힌 형태를 안정화시킵니다.

  1. 그것은 단백질의 두 부분을 함께 잡아서 접힌 위상을 향해 단백질을 바이어스합니다.즉, 디술피드 결합은 단백질의 엔트로피를 낮춤으로써 단백질의 펼쳐진 형태를 불안정하게 한다.
  2. 디술피드 결합은 접힌 단백질의 소수성 코어의 핵을 형성할 수 있다. 즉, 국소 소수성 잔류물은 디술피드 결합 주변과 소수성 상호작용을 통해 서로 응축될 수 있다.
  3. 디술피드 결합은 단백질 사슬의 두 세그먼트를 연결하고 단백질 잔류물의 유효 국소 농도를 증가시키며 물 분자의 유효 국소 농도를 감소시킨다.물 분자는 아미드-아미드 수소 결합을 공격하여 2차 구조를 분해하므로, 이황화 결합은 그 주변의 2차 구조를 안정화시킨다.예를 들어, 연구자들은 고립되어 구조화되지 않은 여러 쌍의 펩타이드를 확인했지만, 이들 사이에 디술피드 결합이 형성될 때 안정적인 2차 및 3차 구조를 채택했다.

디술피드종은 디술피드 결합단백질 중 시스테인의 특정 쌍으로, 보통 괄호 안에 디술피드 결합을 나열함으로써 표현된다. 예를 들어 "(26–84, 58–110) 디술피드 종"이다.디술피드 앙상블은 같은 수의 디술피드 결합을 가진 모든 디술피드 종을 묶은 것으로, 보통 디술피드 결합을 가진 디술피드 종에 대해서는 1S 앙상블, 2S 앙상블 등으로 표기된다.따라서 (26–84) 디술피드 종은 1S 앙상블에 속하고 (26–84, 58–110) 종은 2S 앙상블에 속합니다.디술피드 결합이 없는 단일 종은 일반적으로 "완전 환원"을 의미하는 R로 표시된다.전형적인 조건 하에서 디술피드 재형성은 새로운 디술피드 결합의 형성 또는 그 환원보다 훨씬 빠르기 때문에 앙상블 내의 디술피드 종은 앙상블 간보다 더 빨리 평형을 이룬다.

단백질의 고유 형태는 보통 단일 디술피드 종이지만, 일부 단백질은 티오레독신과 같은 기능의 일부로서 몇 가지 디술피드 상태 사이에서 순환할 수 있다.3개 이상의 시스테인을 가진 단백질에서는 거의 항상 잘못 접혀있는 비원어성 디술피드 종이 형성될 수 있다.시스테인의 수가 증가함에 따라, 비토종 종의 수는 인수적으로 증가한다.

박테리아 및 고세균

디술피드 결합은 박테리아 세포가 산화 반응에 노출되었을 때 단백질을 켜거나 끄는 가역 스위치로서 박테리아에 대한 중요한 보호 역할을 합니다.특히 과산화수소(HO22)는 SS 결합의 보호 작용이 아니라면 DNA를 심각하게 손상시키고 저농도로 박테리아를 죽일 수 있다.고세균은 일반적으로 고등 [13]유기체보다 이황화물이 적다.

진핵생물에서

진핵세포에서는 일반적으로 안정된 디술피드 결합이 세포질이 아닌 RERR의 내강과 미토콘드리아 막간 공간에 형성된다.이는 앞서 언급한 구획의 산화 환경이 증가하고 세포질이 감소하는 환경이 증가했기 때문입니다(글루타티온 참조).따라서 디술피드 결합은 대부분 분비 단백질, 리소좀 단백질, 막 단백질의 외형질 도메인에서 발견된다.

이 규칙에는 주목할 만한 예외가 있습니다.예를 들어, 많은 핵단백질과 세포단백질은 괴사 세포사 [14]동안 이황화물이 가교될 수 있다.마찬가지로, 산화 센서 또는 산화 환원 촉매로 기능하는 시스테인 잔류물을 서로 근접하게 가진 많은 세포질 단백질. 세포의 환원 전위가 실패하면, 그것들은 산화되어 세포 반응 메커니즘을 촉발한다.바이러스 바키니아는 또한 많은 디술피드 결합을 가진 세포질 단백질과 펩타이드를 생산한다; 비록 이것의 이유는 알려지지 않았지만 그들은 세포 내 단백질 분해 기계에 대한 보호 효과를 가지고 있다.

디술피드 결합은 또한 많은 포유동물 종의 정자 염색질 내 및 프로타민 사이에 형성된다.

조절단백질 중 이황화물

디술피드 결합을 가역적으로 환원하여 재산화시킬 수 있으므로 이들 결합의 레독스 상태가 시그널링 소자로 진화하였다.예를 들어 엽록체에서 디술피드 결합의 효소적 감소는 유전자 발현뿐만 아니라 수많은 대사 경로의 제어와 관련이 있다.지금까지 환원 시그널링 활성은 페레독신-티오레독신 시스템에 의해 전달되며, 광계 I의 광반응에서 전자를 전달하여 광의존적인 방식으로 조절 단백질의 이황화물을 촉매적으로 감소시킨다.이러한 방식으로 엽록체는 빛의 강도에 따라 캘빈-벤슨 회로, 녹말 분해, ATP 생산 및 유전자 발현과 같은 주요 과정의 활성을 조절한다.또한 이황화물은 포토제닉 균주를 포함한 특정 세균에서 발견될 수 있는 2성분계(TCS)의 산화환원 상태 조절에 중요한 역할을 하는 것으로 보고되었다.황색포도상구균에서 발견된 SrrAB TCs의 ATP결합 도메인 내 특이분자 내 이황화물 결합은 조절단백질 중 이황화물의 좋은 예이며, SrrB 분자의 산화환원 상태는 시스테인 이황화물 결합에 의해 제어되어 Sra의 조절 [15]활성을 변화시킨다.

머리털과 깃털로

머리카락의 건조 중량의 90% 이상은 아미노산 시스테인으로부터 나온 높은 이황화물 함량을 가진 케라틴이라고 불리는 단백질로 구성되어 있습니다.디술피드 결합에 의해 부분적으로 주어지는 견고성은 고대 이집트 무덤에서 사실상 온전한 털을 되찾는 것으로 설명된다.깃털은 비슷한 케라틴을 가지고 있고 단백질 소화 효소에 극도로 저항력이 있다.머리카락과 깃털의 뻣뻣함은 이황화물 함량에 따라 결정됩니다.머리카락의 디술피드 결합을 조작하는 것은 헤어스타일링의 영구 웨이브의 기본이다.S-S 결합의 생성 및 파괴에 영향을 미치는 시약(예: 티오글리콜산 암모늄)이 핵심입니다.깃털의 높은 황화물 함량은 새알의 높은 황 함량을 나타냅니다.머리카락과 깃털의 높은 유황 함량은 그들이 탈 때 생기는 불쾌한 냄새의 원인이 된다.

무기 이황화물

디술피드 음이온은 S 또는 S-S입니다2−
2−.이황화물은 산화수가 -1인 환원상태로 황이 존재한다.그 후, 그 전자 구성은 염소 원자의 전자 구성과 유사합니다.따라서 이원자 Cl로2 존재하는 원소 염소와 유사하게 다른 S− 중심과 공유 결합을 형성하여 S 그룹을 형성하는2−
2 경향이 있다.산소는 예를 들어 HO와 같은22 과산화물에서도 비슷하게 작용할 수 있다.예:

관련 화합물

CS2
MoS2

티오황산화물은 이황화물과 직교 이성질체로, 제2황은 제1황에서 분기하여 연속사슬에 속하지 않으며, 즉 -S-S-가 아닌 >S=S-이다.

디술피드 결합은 유사하지만 관련된 과산화물, 티오세렌화물 및 디셀렌화물 결합보다 더 흔하다.이들의 중간화합물도 존재하는데, 예를 들어 티오페록시드(옥사황화물이라고도 함)는 ROSR(등가21 RSOR)이라는12 식이다.이들은 위와 유사한 방법으로 술폭시드에 대한 이성질체이다. 즉, -S-O-가 아니라 >S=O이다.

식(RNCSS2)2의 티우람 이황화물은 이황화물이지만 티오카르보닐기 때문에 특이하게 작용한다.

CHS-S-SCH와33 같은 세 개의 황 원자를 가진 화합물은 트리술피드 또는 트리술피드 결합이라고 불립니다.

미스노미네

디술피드는 황화물(S2−) 중심 2개를 포함하는 화합물을 지칭할 때도 사용된다.이황화탄소 화합물2 CS는 구조식, 즉 다음과 같이 설명된다.S=C=S. 이 분자는 S-S 결합이 없다는 점에서 이황화물이 아니다.마찬가지로 이황화 몰리브덴(MoS2)도 황 원자가 연결되어 있지 않다는 점에서 이황화물이 아니다.

적용들

고무 제조

고무의 가황은 이황화물(및 폴리황화물) 결합으로 구성된 가교기를 발생시킵니다. 단백질에서 이황화물의 역할과 유사하게, 고무에서 S-S 결합은 [16]재료의 안정성과 레올로지(rehology)에 강한 영향을 미칩니다.가황 프로세스의 기초가 되는 정확한 메커니즘은 완전히 이해되지 않지만(복수의 반응 경로가 존재하지만 주요 반응 경로는 알려지지 않음), 프로세스가 진행되도록 허용된 범위가 결과 고무의 물리적 특성을 결정한다는 것이 광범위하게 입증되었습니다. 즉, 더 큰 수준의 가황 과정가교 재료는 보다 견고하고 견고한 [16][17]재료에 해당합니다.현재의 고무 제조 방법은 일반적으로 되돌릴 수 없습니다. 왜냐하면 조절되지 않은 반응 메커니즘으로 인해 황화물 연결의 복잡한 네트워크가 발생할 수 있기 때문입니다. 따라서 고무는 열경화 [16][18]물질로 간주됩니다.

적응성이 뛰어난 공유 네트워크

(C-C 결합 등에 비해) 결합 해리 에너지가 상대적으로 약하기 때문에, 디술피드는 동적 파괴 및 가교 [19]재형성을 가능하게 하기 위해 공유가적응 네트워크(CAN) 시스템에 사용되어 왔다.폴리머 체인간의 가교로서 디술피드 관능기를 함유하는 것으로, 상온에서 안정된 동시에 고온의 적용에 의한 [17]가역적인 가교 해리를 가능하게 하는 재료를 제조할 수 있다.이 반응의 이면에 있는 메커니즘은 디술피드 결합(RS-SR)을 티일 라디칼(2RS•)로 분해하고, 티일 라디칼(2RS•)은 이후 새로운 결합으로 재결합할 수 있어 벌크 [19]재료의 재처리 가능성 및 자가 치유 특성을 초래하기 때문이다.그러나 디술피드 결합의 결합 해리 에너지는 여전히 매우 높기 때문에, 일반적으로 [18][19]중간 상태의 짝을 이루지 않은 전자를 안정시킬 수 있는 인접한 화학 물질과의 결합을 증가시킬 필요가 있다.이와 같이 연구는 일반적으로 방향족 이황화물 또는 디술피디아민(RNS-SNR) 관능기를 사용하여 S-S 결합의 동적 해리를 촉진합니다. 이러한 화학 작용으로 결합 해리 에너지가 이전 [17][18][19]크기의 절반(또는 그보다 더 작음)으로 감소될 수 있습니다.

실용적으로는 이황화물 함유 CAN을 사용하여 고분자 재료에 재활용성을 부여하면서도 [18][19]열경화물과 유사한 물리적 특성을 나타낼 수 있다.일반적으로 재활용성은 열가소성 물질로 제한되는데, 이는 해당 물질이 분자 수준에서 서로 결합되지 않은 고분자 체인으로 구성되기 때문입니다. 그 결과, (열 에너지의 추가에 의해 체인이 서로 얽히고설켜지고, 서로 지나쳐 이동하며, 새로운 구성을 채택할 수 있기 때문입니다.)신체적인 강건함을 희생하여 [19]오메스를 만든다.한편, 종래의 서멀세트는, 강도, 인성, 크리프 저항등을 강화하는 영속적인 가교 링크를 포함하고 있지만(사슬간의 결합은 거시적인 레벨에서의 변형에 대한 저항성이 있기 때문에), 이러한 재료는 열가소성 플라스틱과 [18][19]같이 재처리할 수 없다.그러나 이황화물 CAN의 가교 링크는 동적 특성으로 인해 앞서 언급한 두 가지 재료 유형 모두에서 최상의 특성을 나타내도록 설계할 수 있습니다.연구에 따르면 이황화물 CAN은 성능 저하가 거의 없는 상태에서 여러 번 재처리할 수 있으며 크리프 저항성, 유리 전이 및 유사한 기존 열경화 [17][18]시스템에서 관찰된 것과 유사한 동적 계수 값을 보입니다.

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