시토크롬

Cytochrome
시토크롬 c와 헴 c.

시토크롬은 중심 Fe 원자가 핵심에 있는 헴을 보조 인자로 포함하는 산화 환원 활성 단백질이다.그들은 전자전달사슬과 산화환원촉매에 관여한다.그것들은 헴의 종류와 결합 방식에 따라 분류된다.국제생화학분자생물학연합(IUBMB), 시토크롬a, 시토크롬b, 시토크롬c, 시토크롬d의 [1]4가지 종류가 인정된다.

시토크롬 기능은 [2]헴코어에서 발견되는 철의 철산화 상태(Fe(II))에서 철산화 상태(Fe(III))로의 가역적 레독스 변화와 관련이 있다.IUBMB에 의한 4종류의 시토크롬 분류 외에 시토크롬[3] o 및 시토크롬 P450 등의 몇 가지 추가 분류가 생화학 문헌에서 발견될 수 있다.

역사

시토크롬은 1884년 찰스 알렉산더 맥먼에 의해 호흡 색소로 처음 설명되었습니다.[4]1920년대에 Keilin은 이러한 호흡기 색소를 재발견하여 시토크롬, 즉 "세포 색소"[5]라고 이름 붙였다.그는 이러한 헴 단백질을 감소된 상태에서 에너지 흡수 밴드가 가장 낮은 위치에 기초하여 시토크롬 a(605 nm), b(5565 nm), c(550 nm)로 분류했다.헴의 자외선(UV)에서 가시적인 스펙트럼 분석 시그니처는 환원된 비스피리딘 결합 상태, 즉 피리딘 헤모크롬 방법에서 헴 유형을 식별하는 데 여전히 사용된다.각 클래스 내에서 시토크롬 a, b 또는 c, 초기 시토크롬은 cyt c, cyt1 c, cyt2 c 등 연속적으로 번호가 매겨지며, 보다 최근의 예는 reduced 상태의 R-band maximum(cyt559 [6]c 등)으로 지정된다.

구조 및 기능

헴 그룹은 철 이온을 둘러싸고 있는 매우 복합적인 고리 시스템입니다.시토크롬의 철은 보통 촉매 [1]중간체에 있는 철(Fe2+) 및 철(Fe3+) 상태로4+ 존재합니다.따라서 시토크롬은 헴철의 환원 또는 산화에 의해 전자전달 반응 및 촉매작용을 할 수 있다.시토크롬의 세포 위치는 그 기능에 따라 달라진다.그들은 구상 단백질과 막 단백질로 발견될 수 있다.

산화적 인산화 과정에서 구상 시토크롬 cc 단백질이 막결합 착체 III에서 착체 IV로의 전자전달에 관여한다.복합체 III 자체는 여러 개의 서브유닛으로 구성되어 있으며, 그 중 하나는 b형 시토크롬이고 다른 하나는 c형 시토크롬이다.두 도메인 모두 복합체 내 전자 전달에 관여한다.복합체 IV는 전자를 전달하고 산소와 물의 반응을 촉매하는 시토크롬 a/a3 도메인을 포함합니다.산소 광합성의 광의존성 반응의 첫 번째 단백질 복합체인 광계 II는 시토크롬 b 서브유닛을 포함한다.염증에 관여하는 효소인 시클로옥시게나아제2는 시토크롬 b단백질이다.

1960년대 초, 시토크롬의 선형 진화는 분자 시계 가설로 이어진 에마뉴엘 마골리아쉬에[7] 의해 제안되었다.시토크롬의 겉으로 보기에 일정한 진화율은 다양한 유기체가 언제 공통의 [8]조상으로부터 갈라졌는지를 결정하는 데 유용한 도구가 될 수 있다.

종류들

시토크롬은 여러 종류가 존재하며 분광학, 헴 그룹의 정확한 구조, 억제제 감수성 및 환원 [9]전위에 의해 구별할 수 있다.

시토크롬의 네 가지 유형은 보철물로 구분된다.

유형 보철군
시토크롬 A 헤임 A
시토크롬 b 헴 B
시토크롬 c 헴 C(공유 결합 헴 b)[10]
시토크롬 d 헴D(γ-스피롤락톤을 [11]가진 헴B)

시토크롬 e는 없지만 식물의 시토크롬 bf6 복합체에서 발견되는 시토크롬 f는 c형 시토크롬이다.[12]

미토콘드리아와 엽록체에서 이러한 시토크롬은 종종 전자 수송 및 관련 대사 [13]경로에서 결합된다.

시토크롬 조합
a와3 a 용해성 시토크롬c(따라서 이름)에 의해 복합체에 전자가 전달되는 시토크롬c산화효소("복합 IV")
b와1 c 코엔자임Q - 시토크롬c환원효소("복합체 III")
b와6 f 플라스토키놀-플라스토시아닌환원효소

시토크롬의 독특한 계열은 시토크롬 P450 계열로, 헴 철이 환원되고(디티온산나트륨과 함께) 일산화탄소로 복합될 때 450nm 부근의 파장에서 빛의 흡광도에 의해 형성되는 특징적인 소렛 피크의 이름을 따서 붙여졌습니다.이 효소들은 주로 스테로이드 생성과 [14][9]해독에 관여한다.

레퍼런스

  1. ^ a b "Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry (NC-IUB). Nomenclature of electron-transfer proteins. Recommendations 1989". Journal of Biological Chemistry. 267 (1): 665–677. 1992-01-05. doi:10.1016/S0021-9258(18)48544-4. ISSN 0021-9258. PMID 1309757.
  2. ^ L., Lehninger, Albert (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: Worth Publishers. ISBN 978-1572591530. OCLC 42619569.
  3. ^ Puustinen, A.; Wikström, M. (1991-07-15). "The heme groups of cytochrome o from Escherichia coli". Proceedings of the National Academy of Sciences. 88 (14): 6122–6126. Bibcode:1991PNAS...88.6122P. doi:10.1073/pnas.88.14.6122. ISSN 0027-8424. PMC 52034. PMID 2068092.
  4. ^ Mac Munn, C. A. (1886). "Researches on Myohaematin and the Histohaematins". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. 177: 267–298. doi:10.1098/rstl.1886.0007. JSTOR 109482. S2CID 110335335.
  5. ^ Keilin, D. (1925-08-01). "On cytochrome, a respiratory pigment, common to animals, yeast, and higher plants". Proc. R. Soc. Lond. B. 98 (690): 312–339. Bibcode:1925RSPSB..98..312K. doi:10.1098/rspb.1925.0039. ISSN 0950-1193.
  6. ^ Reedy, C. J.; Gibney, B. R. (February 2004). "Heme protein assemblies". Chem Rev. 104 (2): 617–49. doi:10.1021/cr0206115. PMID 14871137.
  7. ^ Margoliash, E. (1963). "Primary Structure and Evolution of Cytochrome C". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 50 (4): 672–679. Bibcode:1963PNAS...50..672M. doi:10.1073/pnas.50.4.672. ISSN 0027-8424. PMC 221244. PMID 14077496.
  8. ^ Kumar, Sudhir (2005). "Molecular clocks: four decades of evolution". Nature Reviews. Genetics. 6 (8): 654–662. doi:10.1038/nrg1659. ISSN 1471-0056. PMID 16136655. S2CID 14261833.
  9. ^ a b "Investigation of biological oxidation, oxidative phosphorylation and ATP synthesis. Inhibitor and Uncouplers of oxidative phosphorylation". Retrieved 2020-02-02.
  10. ^ 미국 국립 의학 도서관(MeSH)의 시토크롬+c+그룹.
  11. ^ Murshudov, G.; Grebenko, A.; Barynin, V.; Dauter, Z.; Wilson, K.; Vainshtein, B.; Melik-Adamyan, W.; Bravo, J.; Ferrán, J.; Ferrer, J. C.; Switala, J.; Loewen, P. C.; Fita, I. (1996). "Structure of the heme d of Penicillium vitale and Escherichia coli catalases". The Journal of Biological Chemistry. 271 (15): 8863–8868. doi:10.1074/jbc.271.15.8863. PMID 8621527.
  12. ^ Bendall, Derek S. (2004). "The Unfinished Story of Cytochrome f". Photosynthesis Research. 80 (1–3): 265–276. doi:10.1023/b:pres.0000030454.23940.f9. ISSN 0166-8595. PMID 16328825. S2CID 16716904.
  13. ^ Doidge, Norman (2015). The brain's way of healing : remarkable discoveries and recoveries from the frontiers of neuroplasticity. Penguin Group. p. 173. ISBN 978-0-698-19143-3.
  14. ^ Miller, Walter L.; Gucev, Zoran S. (2014), "Disorders in the Initial Steps in Steroidogenesis", Genetic Steroid Disorders, Elsevier, pp. 145–164, doi:10.1016/b978-0-12-416006-4.00011-9, ISBN 9780124160064

외부 링크