단백질 분해

Proteolysis
물(파란색)의 친핵성 공격에 의한 단백질(빨간색)의 가수분해.발열하지 않은 반감기는 수백 년이다.

단백질 분해는 단백질을 더 작은 폴리펩타이드나 아미노산으로 분해하는 것이다.펩타이드 결합의 가수분해는 수백 년이 걸릴 정도로 매우 느리다.단백질 분해는 전형적으로 단백질 분해효소라고 불리는 세포 효소에 의해 촉매되지만, 분자 내 소화에 의해서도 발생할 수 있습니다.

유기체에서의 단백질 분해는 여러 가지 목적에 도움이 된다; 예를 들어, 소화 효소는 유기체에 아미노산을 제공하기 위해 음식에서 단백질을 분해하는 반면, 합성 후 폴리펩타이드 사슬의 단백질 분해 처리는 활성 단백질의 생산을 위해 필요할 수 있다.또한 세포에서 원치 않거나 잘못 접힌 단백질의 축적을 예방할 뿐만 아니라 아포토시스를 포함한 일부 생리적 및 세포적 과정의 조절에도 중요하다.따라서 단백질 분해 조절의 이상이 질병을 일으킬 수 있다.

단백질 분해는 또한 실험실에서 단백질을 연구하기 위한 분석 도구로 사용될 수 있으며, 식품 가공 및 얼룩 제거와 같은 산업에서도 사용될 수 있다.

생물학적 기능

번역 후 단백질 분해 처리

단백질 합성 번역 중 또는 후에 폴리펩타이드의 제한적 단백질 분해는 많은 단백질에서 종종 발생한다.여기에는 N 말단 메티오닌, 시그널 펩타이드의 제거 및/또는 비활성 또는 비기능성 단백질의 활성 단백질로의 전환이 포함될 수 있다.단백질의 최종 기능적 형태에 대한 전구체는 프로프로틴이라고 불리며, 이러한 프로프로틴은 프리프로프로틴으로 먼저 합성될 수 있다.예를 들어 알부민은 프리프로알부민으로서 최초로 합성되며, 삼촌베드 시그널 펩타이드를 포함한다.이는 신호 펩타이드가 분해된 후 프로알부민을 형성하며, N-말단 6-잔류 프로펩타이드를 제거하기 위한 추가 가공은 [1]단백질의 성숙한 형태를 생성한다.

N말단 메티오닌 제거

개시 메티오닌(및 원핵생물에서는 fMet)은 초기 단백질 번역 중에 제거될 수 있다.대장균의 경우, 두 번째 잔기가 작고 충전되지 않은 경우에는 fMet이 효율적으로 제거되지만, 두 번째 잔기가 부피가 크고 [2]충전된 경우에는 제거되지 않습니다.원핵생물 및 진핵생물 모두에서 노출된 N-말단 잔기는 N-말단 규칙에 따라 단백질의 반감기를 결정할 수 있다.

신호 시퀀스 제거

특정 소기관 또는 분비를 목표로 하는 단백질은 단백질을 최종 목적지로 유도하는 N-말단 신호 펩타이드를 가진다.이 신호펩타이드는 막을 통해 운반된 후 단백질 분해에 의해 제거된다.

폴리단백질분열

일부 단백질과 대부분의 진핵생물 폴리펩타이드 호르몬은 각각의 작은 폴리펩타이드 사슬에 단백질 분해 분해가 필요한 폴리펩타이드로 알려진 큰 전구체 전구체 폴리펩타이드로 합성된다.폴리단백 프로오피오멜라노코르틴(POMC)은 많은 폴리펩타이드 호르몬을 함유하고 있다.그러나 POMC의 분할 패턴은 조직마다 다를 수 있으며, 동일한 폴리단백질로부터 다른 세트의 폴리펩타이드 호르몬을 생성한다.

많은 바이러스들은 또한 처음에는 폴리시스트론 mRNA에서 번역된 단일 폴리펩타이드 사슬로서 그들의 단백질을 생산한다.이 폴리펩타이드는 이후 개별 폴리펩타이드 [1]사슬에 분해된다.폴리단백질의 통칭은 레트로바이러스의 gag(그룹 특이 항원)와 니도비랄레스의 ORF1ab을 포함한다.후자의 이름은 폴리펩타이드를 코드하는 mRNA의 미끄러운 염기서열이 리보솜 프레임시프트를 일으켜 대략 일정한 비율로 두 개의 서로 다른 길이의 펩티드 사슬(a와 ab)을 발생시킨다는 사실을 의미한다.

전구단백질분열

많은 단백질과 호르몬은 그들의 전구체 - 자이모겐, 프로엔자임, 그리고 프리호르몬의 형태로 합성된다.이 단백질들은 마지막 활성 구조를 형성하기 위해 분해된다.예를 들어 인슐린은 신호펩타이드가 분해된 후 프로인슐린을 생성하는 프리프로인슐린으로 합성된다.다음으로 프로인슐린은 두 위치에서 분해되어 두 개의 디술피드 결합에 의해 연결된 두 개의 폴리펩타이드 사슬을 생성한다.B-사슬에서 2개의 C-말단 잔기를 제거하면 성숙한 인슐린이 생성된다.단백질 접힘은 인슐린의 고유 구조에서 발견되는 궁극적인 펩타이드 간 이황화 결합과 궁극적인 펩타이드 내 이황화 결합의 형성을 용이하게 하는 단일 사슬 프로인슐린 형태로 일어난다.

특히 단백질 분해효소는 세포에 안전하게 저장될 수 있도록 불활성 형태로 합성되며 필요할 때 충분한 양으로 방출될 준비가 된다.이는 단백질 분해 효소의 부적절한 활성화가 유기체에 매우 파괴적일 수 있기 때문에 단백질 분해 효소가 올바른 위치 또는 맥락에서만 활성화되도록 하기 위함입니다.자이모겐의 단백질 분해는 활성 단백질을 생성한다.예를 들어 트립시노겐을 분해하여 트립신을 형성하면 단백질 분해효소의 활성 부위를 완성하는 단백질 구조가 약간 재배치되어 활성화된다.

따라서 단백질 분해는 비활성 단백질을 활성 단백질로 변화시킴으로써 생물학적 과정을 조절하는 방법이 될 수 있다.좋은 예는 혈액 응고 캐스케이드이다.이 캐스케이드는 초기 이벤트가 많은 특정 단백질 분해효소의 순차적 단백질 분해 활성화를 유발하여 혈액 응고를 일으킨다.면역 반응의 보체계는 또한 침입 병원체에 대한 공격을 야기하는 복잡한 순차적 단백질 분해 활성화와 상호작용을 포함한다.

단백질 분해

단백질 분해는 세포내 또는 세포외에서 발생할 수 있다.식품의 소화에서는 소화효소가 세포외 소화를 위해 환경으로 방출되어 단백질 분해 분해가 단백질을 더 작은 펩타이드 및 아미노산으로 분해하여 흡수 및 사용할 수 있다.동물에서 음식은 특별한 장기나 내장에 의해 세포 밖에서 처리될 수 있지만, 많은 박테리아에서 음식은 식세포증(phagocytosis)을 통해 내부화될 수 있다.환경 내 단백질의 미생물 분해는 영양소 가용성에 의해 조절될 수 있습니다.예를 들어 단백질(탄소, 질소 및 황)의 주요 원소에 대한 제한은 토양 유기체 [4]군집뿐만 아니라 곰팡이 Neurospora crassa에서도[3] 단백질 분해 활성을 유도한다.

세포 속의 단백질은 아미노산으로 분해된다.이러한 단백질의 세포 내 분해는 여러 가지 기능을 수행합니다.그것은 손상되고 비정상적인 단백질을 제거하고 그들의 축적을 막습니다.그것은 또한 더 이상 필요하지 않은 효소와 조절 단백질을 제거함으로써 세포 과정을 조절하는 역할을 한다.아미노산은 단백질 합성을 위해 재사용될 수 있다.

프로테아좀의 구조.그것의 활성 부위는 단백질이 분해되는 튜브(파란색) 안에 있다.

리소좀과 프로테아솜

단백질의 세포내 분해는 리소좀에서의 단백질 분해 또는 프로테아솜에 불필요한 단백질을 표적화하는 유비퀴틴 의존 과정 두 가지 방법으로 달성될 수 있다.자가포지-리소좀 경로는 일반적으로 비선택적 과정이지만, 펩타이드 배열 KFERQ 또는 유사한 단백질을 선택적으로 분해하는 기아 시 선택적일 수 있다.리소좀은 카테프신과 같은 단백질 분해 효소를 다량 함유하고 있다.

유비퀴틴 매개 과정은 선택적이다.분해로 표시된 단백질은 유비퀴틴과 공유 결합되어 있다.유비퀴틴의 많은 분자는 분해되는 단백질과 함께 결합될 수 있다.폴리유비퀴드 단백질은 ATP 의존성 단백질분해효소 복합체인 프로테아솜을 표적으로 한다.유비퀴틴은 방출되고 재사용되며 표적 단백질은 분해된다.

세포내 단백질 분해율

단백질마다 분해 속도가 다르다.비정상적인 단백질은 빠르게 분해되는 반면, 정상 단백질의 분해 속도는 기능에 따라 크게 달라질 수 있다.중요한 대사 조절 지점의 효소는 모든 생리적 조건에서 활동이 대체로 일정한 효소보다 훨씬 더 빨리 분해될 수 있다.가장 빠르게 분해되는 단백질 중 하나는 오르니틴 탈탄산화효소인데, 이것은 반감기가 11분이다.반면 액틴이나 미오신과 같은 다른 단백질은 반감기가 1개월 이상인 반면, 본질적으로 헤모글로빈은 [5]적혈구의 전체 수명 동안 지속된다.

N-end 법칙은 단백질의 반감기를 부분적으로 결정할 수 있으며, 프롤린, 글루탐산, 세린, 트레오닌(이른바 페스트 단백질)이 풍부한 세그먼트를 가진 단백질은 반감기가 [6]짧다.분해율에 영향을 미치는 것으로 의심되는 다른 요인으로는 글루타민 및 아스파라긴의 속도 탈아미노화 및 시스테인, 히스티딘 및 메티오닌의 산화, 안정화 리간드의 부재, 부착된 탄수화물 또는 인산기의 존재, 유리 α-아미노기의 존재, 단백질의 음전하, 유연성과 s가 있다.단백질의 [5]탄력성내인성 장애의 정도가 큰 단백질은 또한 짧은 세포 [7]반감기를 갖는 경향이 있으며, 단백질에 [8][9]의한 분해의 효율적인 시작을 촉진하기 위해 무질서한 세그먼트가 제안되었다.

단백질 분해 속도는 또한 영양 상태뿐만 아니라 호르몬 상태와 같은 생리적 상태에 따라 달라질 수 있습니다.기아가 되면 단백질 분해 속도가 증가한다.

소화

사람의 소화에서 음식 중의 단백질은 펩신, 트립신, 키모트립신, 엘라스타아제 등의 소화효소에 의해 작은 펩타이드 사슬로 분해되고 카르복시펩티드가수분해효소, 아미노펩티드가수분해효소, 디펩티드가수분해효소 등의 다양한 효소에 의해 아미노산으로 분해된다.단백질을 작은 펩타이드(트리펩타이드, 디펩타이드)와 아미노산으로 분해해야 장에 흡수되고 흡수된 트리펩타이드와 디펩타이드도 [10]혈류로 들어가기 전에 세포 내에서 아미노산으로 분해된다.효소마다 기질에 대한 특이성이 다릅니다. 예를 들어 트립신은 양전하 잔류물(아르기닌 및 리신) 후에 펩타이드 결합을 분해하고, 키모트립신은 방향족 잔류물(페닐알라닌, 티로신 및 트립토판) 후에 결합을 분해하며, 엘라스타제는 알라닌 또는 글라닌과 같은 작은 비극 잔류물 후에 결합을 분해합니다.ycine.

소화효소의 부적절 또는 조기활성화를 방지하기 위해(예를 들어 췌장염을 일으키는 췌장자기소화를 유발할 수 있음) 이들 효소는 불활성 자이모겐으로 분비된다.펩신의 전구물질인 펩시노겐은 위에서 분비되며 위에서 발견되는 산성 환경에서만 활성화된다.췌장은 트립신과 키모트립신과 같은 많은 단백질 분해 효소의 전구체를 분비한다.트립신의 자이모겐은 십이지장의 점막에 의해 분비되는 매우 특정한 단백질 분해효소인 엔테로키나제에 의해 활성화되는 트립시노겐이다.트립신은 활성화되면 키모트립신과 카르복시펩티다아제와 같은 다른 단백질 분해 효소의 전구체뿐만 아니라 다른 트립시노겐도 분해할 수 있습니다.

박테리아에서도 불활성 자이모겐 또는 프리자모겐을 사용하는 유사한 전략이 사용된다.서브틸리스균에 의해 생성되는 서브틸리신은 프리프로수브틸리신으로 생성되며, 시그널펩타이드가 분해되어 자기촉매단백질분해활성화가 발생한 경우에만 방출된다.

세포조절

단백질 분해는 또한 콜레스테롤의 [11]생합성 또는 단백질 효소 활성화 수용체를 [12]통한 트롬빈 신호 전달의 매개와 같이 효소, 전사 인자 및 수용체를 활성화 또는 비활성화함으로써 많은 세포 과정의 조절에 관여한다.

오르니틴 탈카르복실화효소와 같은 중요한 대사 조절 지점의 일부 효소는 전적으로 합성 속도와 분해 속도에 의해 조절된다.다른 빠르게 분해된 단백질은 세포 성장 조절에 중추적인 역할을 하는 원생 원생 원생 원생물의 단백질 생성물은 세포 성장 조절에 중심적인 역할을 한다.

세포주기조절

사이클린은 세포 분열에 관여하는 키나아제들을 활성화시키는 단백질 그룹이다.사이클린의 분해는 유사분열에서 벗어나 다음 [13]세포주기로의 진행을 좌우하는 핵심 단계이다.사이클린은 세포주기에 축적되었다가 유사분열이 진행되기 직전에 갑자기 사라진다.사이클린은 유비퀴틴 매개 단백질 분해 경로를 통해 제거된다.

아포토시스

카스파아제는 아포토시스 또는 프로그램된 세포사멸과 관련된 단백질 분해효소들의 중요한 그룹이다.카스파아제의 전구물질인 프로카스파아제는 아포토솜을 형성하는 단백질 복합체, 과립효소 B 또는 사망 수용체 경로를 통해 단백질 분해에 의해 활성화될 수 있다.

자동 분해

자가단백 분해는 일부 단백질에서 일어나며, 여기서 펩타이드 결합은 자가 촉매 분자 내 반응으로 분해된다.자이모겐과 달리, 이러한 자동단백질 단백질은 "단일 전환" 반응에 참여하며 분해 후 더 이상의 반응을 촉매하지 않습니다.예로는 폰 Willebrand 인자 타입 D(VWD)domains[14][15]과 수막염균 FrpC 살모넬라 FlhB protein,[17]예르시니아 속 YscU protein,[18]의 Asn-Pro 채권뿐만 아니라 바다 성게 정자 단백질, enterokin의 부분 집합의 Gly-Ser 채권의 분열의 domain,[16]분열 self-processing의 부분 집합의 Asp-Pro 채권의 분열을 포함한다.ase, agrin(SEA)[19] 도메인입니다.경우에 따라서는 펩타이드 [19]결합의 배향 변종에 의해 자기단백질분열이 촉진된다.

단백질 분해 및 질병

비정상적인 단백질 분해 활동은 많은 [20]질병과 관련이 있다.췌장염에서는 단백질 분해 효소의 누출과 췌장에서의 조기 활성화가 췌장의 자가 소화 불량을 초래한다.당뇨병을 앓고 있는 사람들은 리소좀 활성을 증가시킬 수 있고 일부 단백질의 분해는 현저하게 증가할 수 있다.류마티스 관절염과 같은 만성 염증성 질환은 리소좀 효소가 세포외 공간으로 방출되어 주변 조직을 분해하는 것을 포함할 수 있다.비정상적인 단백질 분해는 세포에 [21]응집된 펩타이드의 생성 및 비효율적인 제거로 인해 알츠하이머와 같은 많은 노화 관련 신경 질환을 야기할 수 있다.

단백질분해효소는 항단백질가수분해효소 또는 단백질분해효소 억제제에 의해 조절될 수 있으며, 단백질분해효소와 항단백질가수분해효소 간의 불균형은 예를 들어 흡연으로 인한 폐기종의 폐조직 파괴 등의 질병을 초래할 수 있다.흡연은 엘라스타아제 등의 단백질 분해 효소를 과도하게 방출하는 폐의 호중구 및 대식세포를 증가시켜 α-항트립신1 등의 세핀에 의해 억제되지 않도록 하여 폐의 결합 조직을 파괴하는 것으로 생각된다.매트릭스메탈로프로테아제(MMPs) 및 메탈로프로테아제(TIMPs)[22]의 조직억제제 등 다른 단백질분해효소 및 그 억제제도 이 질환에 관여할 수 있다.

이상단백질분해와 관련된 다른 질병으로는 근위축증, 퇴행성 피부질환, 호흡기 및 위장질환, 악성종양이 있다.

비효소 과정

단백질 등뼈는 다른 펩타이드 결합의 가수 분해 속도는 다를 수 있지만 중성 pH 및 상온에서 물에서 매우 안정적입니다.정상 조건에서 펩타이드 결합의 반감기는 7년에서 350년 사이일 수 있으며, 변형 말단 또는 단백질 [23][24][25]내부로 보호되는 펩타이드의 경우 더 높다.그러나 가수분해 속도는 극단적인 pH와 열에 의해 유의하게 증가할 수 있다.단백질의 자발적 분열은 또한 세린과 [26]트레오닌에 대한 아연에 의한 촉매작용을 포함할 수 있다.

강한 미네랄산은 단백질의 펩타이드 결합을 쉽게 가수분해할 수 있다(산 가수분해).단백질 또는 펩타이드를 분석용 성분 아미노산으로 [27]가수분해하는 표준방법은 염산 6M에서 105 °C까지 24시간 정도 가열하는 것이다.그러나 일부 단백질은 산 가수 분해에 내성이 있다.잘 알려진 예로는 리보핵산가수분해효소 A가 있는데, 리보핵산가수분해효소 A는 그대로 [28]두고 다른 단백질이 분해되도록 뜨거운 황산으로 처리함으로써 정제될 수 있다.

특정 화학 물질은 특정 잔류물 후에만 단백질 분해를 일으키며, 이것들은 실험 [29]분석을 위해 단백질을 더 작은 폴리펩타이드로 선택적으로 분해하는 데 사용될 수 있다.예를 들어 브롬화시아노겐은 메티오닌에 이어 펩타이드 결합을 분해한다.트립토파닐, 아스파틸, 시스테닐 및 아스파라기닐펩타이드 결합을 특이적으로 절단하기 위해 유사한 방법을 사용할 수 있다.분할에는 트리플루오로아세트산, 포름산 등의 산을 사용할 수 있다.

다른 생체 분자처럼, 단백질도 높은 열만으로도 분해될 수 있다.250°C에서 펩타이드 결합은 쉽게 가수 분해될 수 있으며, 반감기는 [27][30]약 1분으로 감소한다.단백질은 또한 열분해를 통해 가수분해 없이 분해될 수 있다.; 작은 복소환 화합물은 분해될 때 형성되기 시작할 수 있다.500°C 이상에서는 다환 방향족 탄화수소가 [31][32]형성될 수 있으며, 이는 담배 연기와 높은 [33][34]열에서 조리되는 발암물질의 생성에 대한 연구에 관심이 있다.

실험실 응용 프로그램

단백질 분해는 다음과 같은 연구 및 진단 애플리케이션에도 사용됩니다.

단백질분해효소

주요 기사: 단백질 분해효소

단백질 분해효소는 활성 [39]부위에 관여하는 촉매기에 따라 분류될 수 있다.

베넘스

독사에 의해 생성되는 독과 같은 특정한 종류의 독도 단백질 분해를 일으킬 수 있다.이 독은 사실 몸 밖에서 활동을 시작하는 복잡한 소화액이다.단백질 분해 정맥은 다음과 같은 다양한 독성 [40]효과를 일으킨다.

「 」를 참조해 주세요.

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