카테신 C는 면역/염증 세포에서 많은 세린 프로테아제의 활성화를 위한 중앙 조정자로 보인다.
Cathepsin C catalyses excision of dipeptides from the N-terminus of protein and peptide substrates, except if (i) the amino group of the N-terminus is blocked, (ii) the site of cleavage is on either side of a proline residue, (iii) the N-terminal residue is lysine or arginine, or (iv) the structure of the peptide or protein prevents further digestiN-terminus로 부터.
구조
쥐, 인간, 머린, 소, 개, 그리고 두 개의 슈스토솜 카테핀 Cs를 인코딩하는 cDNA는 복제되고 염기서열화되었으며 효소가 매우 보존되어 있다는 것을 보여준다.[7]인간과 랫드 카테핀 CDNA는 24개 잔류물의 신호 펩타이드, 205개(랫드 카테핀 C) 또는 206개(인간 카테핀 C) 잔류물의 프로-레인지 및 233개 잔류물의 촉매영역으로 구성되며 촉매 잔류물을 포함하고 있으며, 파핀과 파핀의 성숙한 아미노산 시퀀스와 30-40% 동일하다.도뇨관, B, H, K, L, S를 포함한 다른 도뇨관.[8]
번역된 프리프로-카텝신 C는 폴리펩타이드 체인의 최소 4개 분할에 의해 성숙한 형태로 처리된다.신호 펩타이드(pro-cathepsin C)는 프로-엔자임(pro-enjyme, pro-cathepsin C)의 변환이나 분비 중에 제거되며 성숙한 효소에 보존되는 큰 N-terminal proregion 파편(일명 제외 영역)[9]은 활성화 펩타이드라고 불리는 프로-region의 경미한 C-terminal 부분의 절제에 의해 촉매영역에서 분리된다.약 164개의 잔류물의 무거운 사슬과 약 69개의 잔류물의 가벼운 사슬은 촉매 영역의 갈라짐으로 생성된다.
성숙한 카테핀 C는 교황과의 다른 구성원과 달리 4개의 하위 단위로 구성되며, 각각 N-단자 프로그레시온 파편, 헤비 체인, 라이트 체인으로 구성된다.프로 지역 파편과 헤비 체인은 모두 글리코실화 되어 있다.
카테신 C는 중성미 세포의 엘라스타아제, 카테신 G와 같은 염증 세포의 그래뉴 세린 펩타아제 활성화의 핵심 효소로서 기능하고, 마스트 세포의 키마제와 트립타제.류마티스 관절염, 만성폐쇄성폐질환(COPD), 염증성 장질환, 천식, 패혈증, 낭포성 섬유증 등 많은 염증성 질환에서 병원체 발생의 상당 부분은 이러한 염증성 보호제의 활동성 증가에 의해 발생한다.카테핀 C에 의해 활성화되면 프로테아제는 세포외 여러 가지 기질 성분을 분해할 수 있어 조직 손상과 만성 염증을 유발할 수 있다.
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