글루타민 프로테아제

Glutamic protease
스키탈리도펩신 B
Glutamic protease.png
Scytalidocarboxyl 펩티다아제 B의 구조로, 검은색과 활성 부위의 글루타민-글루타민 디아드 사이드 체인에 적색(PDB: 1S2K)
식별자
유기체스키탈리듐 리니콜라
기호해당 없음
PDB1S2K
유니프로트P15369
기타자료
EC 번호3.4.23.32

글루탐 프로테아제는 활성 부위 내에 글루탐산 잔류물을 함유한 프로테롤리틱 효소 그룹이다.이러한 유형의 프로테아제는 2004년에 처음 설명되었고 프로테아제의 여섯 번째 촉매 유형이 되었다.[1]이 프로테아제 집단의 구성원들은 이전에는 아스파라테아제라고 가정했지만, 구조적인 결단은 그것이 새로운 프로테아제 가족에 속한다는 것을 보여주었다.이 프로테아제 그룹의 첫 번째 구조는 스키탈리도글루타민펩티다아제였으며, 활성 부위는 촉매 디아드, 글루타민산(E), 글루타민(Q)을 함유하고 있어 에콜린이라는 이름이 생겨났다.이 보호제군은 주로 식물과 인간에게 영향을 미치는 병원성 곰팡이에서 발견된다.[2]

분포 및 유형

글루타믹 프로테아제(G1과 G2)의 독립된 두 가족이 있으며, 분포가 제한되어 있다.그것들은 원래 주로 아스코미코타 망울에 있는 필라멘트성 곰팡이에 한정되어 있다고 생각되었다.[3]그러나 이후 글루타민 단백질은 박테리아와 고고학에서 확인되었다.[4]

글루타민 단백질의 첫 번째 슈퍼 패밀리는 균사체 스키탈리듐 리니콜라아스페르길루스 니제르바. 마크로스포루스에서 확인되었으며, 이로부터 스키탈리도글루타민 펩티다아제(에콜리신)와 아스페르길로글루타민 펩티다아제가 각각 파생된다.이 두 개의 프로테아제는 활성 사이트 Glu와 Gln 잔여물을 포함하고 있으며 MEROPS 제품군 G1에 따라 그룹화된다.[5][6]

융합적으로 진화한 글루탐 펩타미아제(pluaramic peptidase, phi-29)는 목 전첨판 단백질(pre-necutage phi-29)으로 활성현장에서 글루와 아스프 디아드를 사용하며, MEROPS 계열 G2로 분류된다.[7]

특성.

이러한 효소는 산성 단백질이다. 예를 들어 에콜리신은 카제인을 기질로 사용할 때 pH 2.0에서 가장 활발하다.[2]에콜로신은 P1 부위의 부피가 큰 아미노산 잔류물과 P1 부위의 작은 아미노산 잔류물을 선호한다.프로테아제의 특징은 펩스타틴과 S-PI(아세틸 펩스타틴)에 대한 불감증으로, 이전에 "펩타틴에 민감하지 않은 카복시 단백질아제"[8]로 분류되었다.다른 "페프스타틴 민감성 카르복실 단백질아제"는 2001년에 발견된 세린 프로테아제, 세린-카복실 프로테아제(Sedolisin) 하위 계열에 속한다.[2]또한 이러한 보호제는 DAN(diazoacetyl-DL-norleucine methylster)(7)에 의해 억제되지 않지만 EPNP(1,2-epoxy-3-(p-nitrophenoxy) 프로판(propane)에 의해 억제될 수 있다.[9][10]

활성 부위 및 촉매제

에콜로신의 활성 부위는 기질 결합과 카탈루션에 관여하는 독특한 글루탐산글루타민 촉매 디아드를 포함한다.이러한 잔류물은 핵소체의 역할을 하며, 글루탐산이 반응의 첫 단계에서 일반산 역할을 하며, 기질의 펩타이드 결합에 있는 카보닐 산소에 양성자를 기증한다.하나 또는 두 개의 물 분자가 히드록실 그룹을 공급하는 반응에 관여할 수 있으며, 글루탐산은 양성자를 아미드 질소에 추가로 기증하여 펩타이드 결합이 깨지게 된다.글루타민은 글루타민산을 초기 상태로 되돌린다.[11]

참고 항목

참조

  1. ^ Fujinaga M, Cherney MM, Oyama H, Oda K, James MN (Mar 2004). "The molecular structure and catalytic mechanism of a novel carboxyl peptidase from Scytalidium lignicolum". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (10): 3364–9. Bibcode:2004PNAS..101.3364F. doi:10.1073/pnas.0400246101. PMC 373467. PMID 14993599.
  2. ^ a b c Oda K (Jan 2012). "New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases". Journal of Biochemistry. 151 (1): 13–25. doi:10.1093/jb/mvr129. PMID 22016395.
  3. ^ Sims AH, Dunn-Coleman NS, Robson GD, Oliver SG (Oct 2004). "Glutamic protease distribution is limited to filamentous fungi". FEMS Microbiology Letters. 239 (1): 95–101. doi:10.1016/j.femsle.2004.08.023. PMID 15451106.
  4. ^ Jensen K, Østergaard PR, Wilting R, Lassen SF (2010). "Identification and characterization of a bacterial glutamic peptidase". BMC Biochemistry. 11 (47): 47. doi:10.1186/1471-2091-11-47. PMC 3009609. PMID 21122090.
  5. ^ Sasaki H, Kubota K, Lee WC, Ohtsuka J, Kojima M, Iwata S, Nakagawa A, Takahashi K, Tanokura M (Jul 2012). "The crystal structure of an intermediate dimer of aspergilloglutamic peptidase that mimics the enzyme-activation product complex produced upon autoproteolysis". Journal of Biochemistry. 152 (1): 45–52. doi:10.1093/jb/mvs050. PMID 22569035.
  6. ^ Takahashi K (2013). "Structure and function studies on enzymes with a catalytic carboxyl group(s): from ribonuclease T1 to carboxyl peptidases". Proceedings of the Japan Academy, Series B. 89 (6): 201–25. Bibcode:2013PJAB...89..201T. doi:10.2183/pjab.89.201. PMC 3749792. PMID 23759941.
  7. ^ "Family G2". MEROPS.
  8. ^ "Family G1". MEROPS.
  9. ^ Murao S, Oda K, Matsushita Y (1973). "Isolation and identification of a microorganism which produces non Streptomyces pepsin inhibitor and N-diazoacetyl-DL-norleucine methylester sensitive acid proteases". Agric. Biol. Chem. 37 (6): 1417–1421. doi:10.1271/bbb1961.37.1417.
  10. ^ Morihara K, Tsuzuki H, Murao S, Oda K (Mar 1979). "Pepstatin-insenstive acid proteases from Scytalidium lignicolum. Kinetic study with synthetic peptides". Journal of Biochemistry. 85 (3): 661–8. PMID 34596.
  11. ^ Moselio Schaechter, ed. (2009). Encyclopedia of Microbiology (3rd ed.). Academic Press. p. 499. ISBN 978-0123739391.