카복시펩티다아제 A2

CPA2
사용 가능한 구조물
PDB	직교 검색: PDBe RCSB
PDB ID 코드 목록
	1AYE, 1DTD, 1O6X
식별자
별칭	CPA2, 카복시펩티다아제 A2
외부 ID	OMIM: 600688 MGI: 3617840 호몰로진: 37541 GeneCard: CPA2
유전자 위치(인간)
쳇.	7번 염색체(인간)
끝	130,289,798 bp
유전자 위치(마우스)
쳇.	6번 염색체(쥐)
끝	30,564,475 bp
RNA 표현 패턴
	표현된 상단
	췌장; ; 췌장체; ; 십이지장; ; 랑게르한스 섬; ; 장기 체계; ; 뱃속; ; 위체; ; 펀두스; ; 소장;
	추가 참조 표현식 데이터
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 온톨로지
분자함수	카르복시펩티다아제 활동; 야금화효소 활동; 아연 이온 결합; 펩티다아제 활성; 수산화효소 활동; 메탈로카복시펩티다아제 활동; 금속 이온 결합;
셀룰러 컴포넌트	세포외 지역; 방귀를 뀌다; 세포외 공간;
생물학적 과정	단백질 분해; 바쿠올의 단백질 포물선 처리 과정;
	출처:아미고 / 퀵고
직교체
	1358
	232680
	ENSG00000158516
	ENSMUSG000071553
	P48052
	Q504N0
	NM_001869
	NM_001024698
	NP_001860
	NP_001019869
	위키다타
인간 보기/편집	마우스 보기/편집

카르복시펩티다아제 A2는 인간에서 CPA2 유전자에 의해 암호화된 효소다.^[5]^[6]^[7]

인간 췌장 프로카르복시펩티아제 A의 세 가지 다른 형태가 격리되었다.A1과 A2 형태는 다른 생화학적 성질을 가진 단층 단백질이다.A2 형태의 췌장 프로카르복시펩티아제는 방향족 C-단자 잔류물에^[7] 작용한다.

참조

^ ^a ^b ^c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000158516 - 앙상블, 2017년 5월
^ ^a ^b ^c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000071553 - 앙상블, 2017년 5월
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Catasus L, Vendrell J, Aviles FX, Carreira S, Puigserver A, Billeter M (Apr 1995). "The sequence and conformation of human pancreatic procarboxypeptidase A2. cDNA cloning, sequence analysis, and three-dimensional model". J Biol Chem. 270 (12): 6651–7. doi:10.1074/jbc.270.12.6651. PMID 7896805.
^ Hayashida S, Yamasaki K, Asada Y, Soeda E, Niikawa N, Kishino T (Aug 2000). "Construction of a physical and transcript map flanking the imprinted MEST/PEG1 region at 7q32". Genomics. 66 (2): 221–5. doi:10.1006/geno.2000.6206. PMID 10860668.
^ ^a ^b "Entrez Gene: CPA2 carboxypeptidase A2 (pancreatic)".

추가 읽기

Pascual R, Burgos FJ, Salva M, et al. (1989). "Purification and properties of five different forms of human procarboxypeptidases". Eur. J. Biochem. 179 (3): 609–16. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14590.x. PMID 2920728.
Laethem RM, Blumenkopf TA, Cory M, et al. (1996). "Expression and characterization of human pancreatic preprocarboxypeptidase A1 and preprocarboxypeptidase A2". Arch. Biochem. Biophys. 332 (1): 8–18. doi:10.1006/abbi.1996.0310. PMID 8806703.
García-Sáez I, Reverter D, Vendrell J, et al. (1998). "The three-dimensional structure of human procarboxypeptidase A2. Deciphering the basis of the inhibition, activation and intrinsic activity of the zymogen". EMBO J. 16 (23): 6906–13. doi:10.1093/emboj/16.23.6906. PMC 1170294. PMID 9384570.
Reverter D, García-Sáez I, Catasús L, et al. (1998). "Characterisation and preliminary X-ray diffraction analysis of human pancreatic procarboxypeptidase A2". FEBS Lett. 420 (1): 7–10. doi:10.1016/S0014-5793(97)01476-2. PMID 9450539. S2CID 7781802.
Reverter D, Fernández-Catalán C, Baumgartner R, et al. (2000). "Structure of a novel leech carboxypeptidase inhibitor determined free in solution and in complex with human carboxypeptidase A2". Nat. Struct. Biol. 7 (4): 322–8. doi:10.1038/74092. PMID 10742178. S2CID 24225493.
Wouters MA, Husain A (2002). "Changes in zinc ligation promote remodeling of the active site in the zinc hydrolase superfamily". J. Mol. Biol. 314 (5): 1191–207. doi:10.1006/jmbi.2000.5161. PMID 11743734.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Jiménez MA, Villegas V, Santoro J, et al. (2003). "NMR solution structure of the activation domain of human procarboxypeptidase A2". Protein Sci. 12 (2): 296–305. doi:10.1110/ps.0227303. PMC 2312417. PMID 12538893.
Dantas G, Kuhlman B, Callender D, et al. (2003). "A large scale test of computational protein design: folding and stability of nine completely redesigned globular proteins". J. Mol. Biol. 332 (2): 449–60. CiteSeerX 10.1.1.66.8110. doi:10.1016/S0022-2836(03)00888-X. PMID 12948494.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
Dantas G, Corrent C, Reichow SL, et al. (2007). "High-resolution structural and thermodynamic analysis of extreme stabilization of human procarboxypeptidase by computational protein design". J. Mol. Biol. 366 (4): 1209–21. doi:10.1016/j.jmb.2006.11.080. PMC 3764424. PMID 17196978.

외부 링크

펩타이드제와 그 억제제를 위한 MEROPS 온라인 데이터베이스: M14.002
PDB의 UniProt: PDBe-KB에서 P48052(Human Carboxyptidase A2)에 사용할 수 있는 모든 구조 정보 개요.

인간 7번 염색체의 유전자에 관한 이 기사는 단조롭다.위키피디아를 확장하여 도울 수 있다.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000158516 - 앙상블, 2017년 5월

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000071553 - 앙상블, 2017년 5월

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[pmid7896805-5] Catasus L, Vendrell J, Aviles FX, Carreira S, Puigserver A, Billeter M (Apr 1995). "The sequence and conformation of human pancreatic procarboxypeptidase A2. cDNA cloning, sequence analysis, and three-dimensional model". J Biol Chem. 270 (12): 6651–7. doi:10.1074/jbc.270.12.6651. PMID 7896805.

[pmid10860668-6] Hayashida S, Yamasaki K, Asada Y, Soeda E, Niikawa N, Kishino T (Aug 2000). "Construction of a physical and transcript map flanking the imprinted MEST/PEG1 region at 7q32". Genomics. 66 (2): 221–5. doi:10.1006/geno.2000.6206. PMID 10860668.

[entrez-7] "Entrez Gene: CPA2 carboxypeptidase A2 (pancreatic)".

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v t 효소
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