eEF-1
eEF-1신장인자 1 베타 중심산성 영역, 진핵생물 | |||||||||
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식별자 | |||||||||
기호. | EF1_beta_acid | ||||||||
팜 | PF10587 | ||||||||
인터프로 | IPR018940 | ||||||||
스마트 | SM01182 | ||||||||
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번역 신장인자 EF1B, 베타/델타 서브유닛, 구아닌 뉴클레오티드 교환 도메인 | |||||||||
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식별자 | |||||||||
기호. | EF1_GNE | ||||||||
팜 | PF00736 | ||||||||
인터프로 | IPR014038 | ||||||||
스마트 | SM00888 | ||||||||
CDD | cd00292 | ||||||||
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eEF-1은 두 개의 진핵생물 신장인자이다.이 화합물은 EF-Tu 상동체 EF-1A와 EF-Ts 상동체 EF-1B의 두 가지 복합체를 형성하며, EF-Ts 상동체 EF-1B는 구아나이드 교환 [1]인자입니다.둘 다 [2]고고학에서도 발견된다.
구조.
eEF-1 서브유닛의 명명법은 2001년 경에 다소 바뀌어 EF-1A와 EF-1B 복합체가 서로 [1]어느 정도 독립적이라는 것이 인식되었다.현재 인식되고 명명된 컴포넌트는 다음과 같습니다.[3]
현재의 명명법 | 구 명명법 | 인간 유전자 | 표준 함수 |
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eEF1A | eEF1α | EEF1A1, EEF1A2 EEF1A1P43 | 리보솜으로의 aa-tRNA 전달; aa-tRNA 합성효소 복합체와 관련된다. |
eEF1Bα | eEF1β(동물, 곰팡이) eEF1β' (식물) | EEF1B2 EEF1B2P1, EEF1B2P2, EEF1B2P3 | eEF1A의 GEF. |
eEF1Bβ | eEF1β(식물) | (없음) | CDF-키나아제 제어 [3]활성을 가진 식물에서 eEF1A에 대한 추가 GEF. |
eEF1B† | eEF1★ | EEF1G | 구조 컴포넌트 |
eEF1B† | eEF1★ | EEF1D | 동물에서 eEF1A에 대한 추가 GEF. |
eEF1★ | eEF1★ | EEF1E1 | 사실 신장 인자는 아니죠.aa-tRNA 합성효소 [4]복합체를 위한 발판. |
Val-RS | Val-RS | 바 | 발릴-tRNA 합성효소는 [3]토끼에서 eEF1Bb를 결합시킨다. |
eEF1A에 eEF1B 서브유닛을 부착하는 방법은 장기와 [3]종에 따라 다릅니다.eEF1A는 [3]액틴과 결합합니다.
기타종
다양한 종류의 녹조, 홍조, 크로말베올레이트, 그리고 곰팡이는 EF-1α 유전자는 없지만 대신 EFL이라고 불리는 관련 유전자를 가지고 있다.이 기능은 자세히 연구되지 않았지만 EF-1α와 유사한 것으로 보입니다.
2009년 현재[update] EF-1α와 EFL을 모두 가지고 있는 생물은 균류 Basidiobolus와 diatom Thalassiosira 두 개뿐이다.EFL의 진화 역사는 불분명하다.EFL 또는 EF-1α가 손실된 후 한 번 이상 발생할 수 있습니다.2009년 [5]한 리뷰에 따르면, 세 개의 다양한 진핵생물 그룹(풍기, 크로말베올레이트, 그리고 고형성체)의 존재는 두 개 이상의 수평적 유전자 전달 사건의 결과라고 한다.2013년 보고서는 두 유전자를 모두 가진 11종을 더 발견했으며, 진핵생물이 두 유전자를 모두 가지고 있을 수도 있다는 대체 가설을 제시했다.양쪽 유전자가 존재하는 모든 알려진 유기체에서 EF-1α는 전사적으로 억제되는 경향이 있다.만약 그 가설이 사실이라면, 과학자들은 억제된 EFL과 완전한 기능을 [6]하는 EF-1α를 가진 유기체를 발견하게 될 것이다.
진핵생물을 보유한 EF-1α/EFL에 대한 2014년 리뷰에서는 두 설명만으로는 진핵생물의 [7]이 두 단백질의 복잡한 분포를 설명하기에 불충분하다고 간주한다.
진핵생물에서, eRF3라고 불리는 관련된 GTPase는 번역 종료에 참여합니다.반면에, 고고학 EF-1α는 이러한 하위 기능 [8]변형에 의해 전달되는 모든 기능을 수행합니다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ a b Andersen GR, Nyborg J (2001). "Structural studies of eukaryotic elongation factors". Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology. 66: 425–37. doi:10.1101/sqb.2001.66.425. PMID 12762045.
- ^ Vitagliano L, Masullo M, Sica F, Zagari A, Bocchini V (October 2001). "The crystal structure of Sulfolobus solfataricus elongation factor 1alpha in complex with GDP reveals novel features in nucleotide binding and exchange". The EMBO Journal. 20 (19): 5305–11. doi:10.1093/emboj/20.19.5305. PMC 125647. PMID 11574461.
- ^ a b c d e Sasikumar AN, Perez WB, Kinzy TG (2011). "The many roles of the eukaryotic elongation factor 1 complex". Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA. 3 (4): 543–55. doi:10.1002/wrna.1118. PMC 3374885. PMID 22555874.
- ^ Kaminska M, Havrylenko S, Decottignies P, Gillet S, Le Maréchal P, Negrutskii B, Mirande M (March 2009). "Dissection of the structural organization of the aminoacyl-tRNA synthetase complex". The Journal of Biological Chemistry. 284 (10): 6053–60. doi:10.1074/jbc.M809636200. PMID 19131329.
- ^ Ellen Cocquyt; Heroen Verbruggen; Frederik Leliaert; Frederick W Zechman; Koen Sabbe; Olivier De Clerck (2009), "Gain and loss of elongation factor genes in green algae", BMC Evol. Biol., 9: 39, doi:10.1186/1471-2148-9-39, PMC 2652445, PMID 19216746
- ^ Kamikawa R, Brown MW, Nishimura Y, Sako Y, Heiss AA, Yubuki N, et al. (June 2013). "Parallel re-modeling of EF-1α function: divergent EF-1α genes co-occur with EFL genes in diverse distantly related eukaryotes". BMC Evolutionary Biology. 13: 131. doi:10.1186/1471-2148-13-131. PMC 3699394. PMID 23800323.
- ^ Mikhailov KV, Janouškovec J, Tikhonenkov DV, Mirzaeva GS, Diakin AY, Simdyanov TG, et al. (September 2014). "A complex distribution of elongation family GTPases EF1A and EFL in basal alveolate lineages". Genome Biology and Evolution. 6 (9): 2361–7. doi:10.1093/gbe/evu186. PMC 4217694. PMID 25179686.
- ^ Saito K, Kobayashi K, Wada M, Kikuno I, Takusagawa A, Mochizuki M, et al. (November 2010). "Omnipotent role of archaeal elongation factor 1 alpha (EF1α in translational elongation and termination, and quality control of protein synthesis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (45): 19242–7. doi:10.1073/pnas.1009599107. PMC 2984191. PMID 20974926.