세포외 매트릭스당단백질 계열인 라미네인은 지하막의 주요 비협착성 성분이다.그것들은 세포 접착, 분화, 이주, 신호, 뉴라이트 발육, 전이 등 매우 다양한 생물학적 과정에 관여해왔다.라미네인의 많은 효과는 세포 표면 수용체와의 상호작용을 통해 매개된다.이러한 수용체에는 통합 계열의 구성원과 비통합 라미네인 결합 단백질이 포함된다.RPSA 유전자는 다기능성 단백질을 암호화하고 있는데, 이는 리보솜 단백질과 고선호도 비통합성 라미네인 수용체다.This protein has been variously called Ribosomal protein SA; RPSA; LamR; LamR1; 37 kDa Laminin Receptor Precursor; 37LRP; 67 kDa Laminin Receptor; 67LR; 37/67 kDa Laminin Receptor; LRP/LR; LBP/p40; and p40 ribosome-associated protein.리보솜 단백질 SA와 RPSA가 승인된 명칭과 기호다.RPSA의 아미노산염기서열은 진화를 통해 보존성이 높아 핵심 생물학적 기능을 시사한다.대장암조직과 폐암 세포 라인에서 RPSA 성적 증명서의 수준이 정상보다 높은 것으로 관찰되었다.또한, 암세포에서 이 폴리펩타이드의 상향 조절과 그들의 침습적이고 전이적인 표현형 사이에는 상관관계가 있다.RPSA 유전자의 여러 복사본이 존재하지만, 대부분은 재역할적 사건에서 발생한 것으로 생각되는 유사 유전자들이다.이 유전자에 대해 동일한 단백질을 인코딩하는 두 개의 다른 분할된 대본 변형들이 발견되었다.[7]
구조와 안정성
RPSA 유전자의 보완 DNA(cDNA)는 7개의 엑손의 조합에 의해 형성되며, 이 중 6개는 코딩 순서에 해당한다.[6]그것의 cDNA의 순서에서 추론된 RPSA의 아미노산 순서는 295개의 잔류물을 포함한다.RPSA는 유전자의 exons 2-5에 해당하는 N-도메인(resides 1-209)과 exons 6-7에 해당하는 C-도메인(resides 210-295)의 두 개의 주요 영역으로 분할될 수 있다.RPSA의 N-도메인은 원핵생물의 리보솜 단백질 S2(RPS2)와 동일하다.모든 메타존에 보존된 173LMWWML178의 팔린드로믹 시퀀스를 담고 있다.그것의 C-영역은 척추동물이 많이 보존되어 있다.RPSA의 아미노산 염기서열은 모든 포유류에서 98% 동일하다.RPSA는 리보솜 단백질로 진화 과정에서 라미네인 수용체의 기능을 획득했다.[8][9]RPSA의 N-도메인 구조는 원핵종 RPS2의 구조와 유사하다.[10]C-도메인은 본질적으로 해결방안이 흐트러져 있다.N-도메인은 해결방법이 단조롭고 3국 균형에 따라 전개된다.접이식 중간은 37°C에서 우세하다.[11]
상호작용
원래 세포 생물학의 방법에 의해 발견되었던 RPSA의 여러 상호작용은 재조합 파생상품과 체외 실험을 통해 그 후에 확인되었다.후자는 RPSA의 접힌 N-도메인과 정렬되지 않은 C-도메인은 공통 기능과 특정 기능을 모두 가지고 있음을 보여주었다.[12]
(나는)이스트 투-하이브리드 화면은 RPSA 리보솜 단백질 S21은 40S 작은 리보솜 소단위의 바인딩을 보여 주고 있는 유전 정보의 번역에 몰두해 있다 단백질 RPSA 주신다.[13][14](ii)RPSA의 연쇄 결실이 일어나는 찌꺼기 236-262의 세그먼트, C-domain에 포함되 RPSA 사이의 상호 작용에 관련된 것으로 나타났다.리보솜의 [15]40S 서브 유닛(iii) 핵자기공명 분광법(NMR)에 근거한 연구에서는 리실-tRNA 합성효소의 안티코돈 결합 영역이 RPSA의 C-도메인에 직접 결합한다는 것이 밝혀졌다.[16]
RPSA는 처음에 라미네인 결합 단백질로 확인되었다.[17][18]RPSA bind laminin in 체외에서 N-domain과 C-domain을 재조합하여 유사한 분해 상수(300nM)와 결합한다.[10][12]
RPSA와 라미네인은 모두 헤파린/헤파란 황산염 상호작용에 속한다.[19]헤파린은 체외에서 RPSA의 N-도메인에 결합하지만, C-도메인은 결합하지 않는다.더욱이 RPSA와 헤파린의 C-도메인은 라미네인과의 결합을 위해 경쟁하는데, 이는 RPSA의 고산성 C-도메인은 라미네인과의 결합을 위해 헤파린(그리고 잠재적으로 헤파란 황산염)을 모방한다는 것을 보여준다.[12]
RPSA는 뎅기 바이러스(DENV)[20][21]를 포함한 여러 병원성 플라비바이러스와 신드비스 바이러스(SINV)를 포함한 알파비러스의 잠재적 세포 수용체다.[22]RPSA의 N-도메인은 시험관내 SINV의 결합 사이트를 포함한다.[10]N-도메인은 또한 West-Nile 바이러스 및 DENV의 세로타입 2인 두 플라비비루스의 봉투 단백질로부터 재조합 도메인 3(ED3, 잔류물 296-400)에 대한 약한 결합 사이트를 포함한다.C-도메인은 황열 바이러스(YFV)의 3번 영역과 DENV의 1과 2번 세로타입에 대한 약한 결합 사이트를 포함한다.이와는 대조적으로 일본뇌염 바이러스의 3번 도메인은 RPSA를 체외에서 결합하지 않는 것으로 보인다.[12]
RPSA는 또한 작은 분자의 수용체다.(i) RPSA는 아플라톡신 B1을 체외와 체외 모두 결합한다.[23] (ii) RPSA는 녹차의 주요 성분인 에피갈로케친갈라산염(EGCG)의 수용체로서 건강 관련 효과가 많다.[24][25]EGCG는 시험관내 RPSA의 N-도메인에만 바인딩되며, 100nM의 분리 상수를 가지고 있지만, C-도메인은 바인딩하지 않는다.[12]
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