EEF2

EEF2
사용 가능한 구조
PDB	Ortholog 검색: PDBe RCSB
PDB ID 코드 목록
	4V6X
식별자
에일리어스	EEF2, EEF-2, EF-2, EF2, SCA26, 진핵 번역 신장 인자 2, 진핵 신장 인자 2
외부 ID	OMIM : 130610 MGI : 95288 HomoloGene : 134867 GenCard : EEF2
유전자 위치(인간)
크르.	19번 염색체(인간)
끝.	3,985,463 bp
유전자 위치(마우스)
크르.	10번 염색체(쥐)
끝.	81,018,332 bp
RNA발현패턴
	상단 표시 위치:
	이하선; ; 자궁내막간질세포; ; 외이성 망막; ; 부고환 말뭉치; ; 부고환 카푸트; ; 아킬레스건; ; 생식 상피; ; 유즙관; ; 니플; ; 카디아;
	상단 표시 위치:
	어금니; ; 눈물샘; ; 상악 융기; ; 소마이트; ; 발목; ; 턱밑샘; ; 소장의 리베르쿤 지하실; ; 칼바리아; ; 배측피질핵; ; 오목수;
	추가 참조 표현식 데이터
	; ;
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 존재론
분자 함수	뉴클레오티드 결합; 리보솜 결합; GTP 바인딩; p53 바인딩; 번역 신장 인자 활성; 액틴 필라멘트 결합; 단백질 결합; 5S rRNA 결합; 단백질인산화효소결합; RNA결합; GTPase 활성; 카드헤린 결합;
셀룰러 컴포넌트	세포질; 폴리섬; 막; 혈장막; 귀찮다; 막보트; 세포외 엑소좀; 핵; 다염색체리보솜; 세포외 매트릭스; 세포외 영역; 세포; 분비성 과립내강; 피콜린1이 풍부한 과립 루멘; 시냅스; 리보핵단백질복합체;
생물학적 과정	에스트라디올에 대한 반응; 세포질 번역의 양성 조절; 골격근 수축; 병진 신장; 에이징; 번역의 적극적인 규제; 소포체 응력에 대한 반응; 뇌유래 신경영양인자 자극에 대한 세포반응; 허혈에 대한 반응; 조혈전구세포분화; 펩티딜히스티딘으로부터의 펩티딜락시타미드생합성법; 아교세포증식; 골격근세포분화; 엽산에 대한 반응; 에탄올에 대한 반응; 과산화수소에 대한 반응; 단백질생합성; 단백질 메틸화; 호중구 탈과립;
	출처:아미고 / QuickGO
맞춤법
	1938
	13629
	ENSG00000167658
	ENSMUSG000034994
	P13639
	P58252
	NM_001961
	NM_007907
	NP_001952
	NP_031933
	위키데이터
인간 보기/편집	마우스 표시/편집

진핵생물 신장인자 2는 인간에서 EEF2 유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.그것은 박테리아 EF-G의 ^[5]^[6]^[7]^[8]고고학 및 진핵학 대응물이다.

이 유전자는 GTP 결합 번역 신장인자 패밀리의 멤버를 코드한다.이 단백질은 단백질 합성에 필수적인 요소이다.그것은 리보솜의 GTP 의존적인 전이를 촉진한다.이 단백질은 EF-2 키나제 인산화효소에 ^[7]의해 완전히 불활성화된다.

인간을 포함한 대부분의 고세균과 진핵생물에서 발견되는 aEF2/eEF2는 번역적으로 수정된 히스티딘 디프타미드를 ^[8]포함한다.디프테리아 독소(Corynebacterium diphteriae)와 엑소톡신 A(Pseudomonas aeruginosa)^[9]의 표적이다.독소에 의한 EF-2의 불활성화는 숙주의 단백질 생성을 억제하여 영향을 받는 세포의 기능 상실로 인한 증상을 일으킨다.

레퍼런스

^ ^a ^b ^c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000167658 - 앙상블, 2017년 5월
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추가 정보

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외부 링크

미국 국립 의학 도서관 의학 주제 제목(MeSH)의 펩타이드+엘롱케이션+인자+2

인간 염색체 19번 유전자에 대한 이 기사는 짧은 글이다.위키피디아를 확장함으로써 위키피디아를 도울 수 있습니다.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000167658 - 앙상블, 2017년 5월

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000034994 - 앙상블, 2017년 5월

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[pmid2610926-5] Rapp G, Klaudiny J, Hagendorff G, Luck MR, Scheit KH (October 1989). "Complete sequence of the coding region of human elongation factor 2 (EF-2) by enzymatic amplification of cDNA from human ovarian granulosa cells". Biological Chemistry Hoppe-Seyler. 370 (10): 1071–5. doi:10.1515/bchm3.1989.370.2.1071. PMID 2610926.

[pmid6427766-6] Kaneda Y, Yoshida MC, Kohno K, Uchida T, Okada Y (May 1984). "Chromosomal assignment of the gene for human elongation factor 2". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 81 (10): 3158–62. Bibcode:1984PNAS...81.3158K. doi:10.1073/pnas.81.10.3158. PMC 345240. PMID 6427766.

[entrez-7] "Entrez Gene: EEF2 eukaryotic translation elongation factor 2".

[dph-8] Narrowe AB, Spang A, Stairs CW, Caceres EF, Baker BJ, Miller CS, Ettema TJ (September 2018). "Complex Evolutionary History of Translation Elongation Factor 2 and Diphthamide Biosynthesis in Archaea and Parabasalids". Genome Biology and Evolution. 10 (9): 2380–2393. doi:10.1093/gbe/evy154. PMC 6143161. PMID 30060184.

[pmid16246167-9] Jørgensen R, Merrill AR, Andersen GR (February 2006). "The life and death of translation elongation factor 2". Biochemical Society Transactions. 34 (Pt 1): 1–6. doi:10.1042/BST20060001. PMID 16246167.

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