EF-Ts
EF-Ts| EF-Ts, 세균 | |
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| 식별자 | |
| 기호. | EF-Ts/EF-1B |
| 인터프로 | IPR001816 |
| EF-Ts 이량화 도메인 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| 기호. | EF_TS | ||||||||
| 팜 | PF00889 | ||||||||
| 인터프로 | IPR014039 | ||||||||
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EF-Ts(안정된 탄성인자)는 원핵생물 신장인자 중 하나이다.인간 승모크론드리아에서 TSFM으로 발견된다.그것은 진핵생물 EF-1B와 유사하다.
EF-Ts는 EF-Tu에 대한 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자로 작용하여 EF-Tu에서 구아노신 이인산의 방출을 촉매한다.이것은 EF-Tu가 새로운 구아노신 3인산 분자에 결합하고 EF-Ts를 방출하고 또 다른 아미노아실 tRNA [1]첨가를 촉매할 수 있게 한다.
구조.
단백질 Qβ-Replicase는 4중합체 단백질로, 4개의 서브유닛을 포함한다.이러한 서브유닛은 EF-Tu 및 EF-Ts, 리보솜 단백질 서브유닛 S1, RNA의존성 RNA 중합효소β 서브유닛이다.두 신장 인자는 RDRP β-서브유닛의 [2]중합 활성에 필요한 신장 인자 복합체로 알려진 헤테로다이머 구조를 형성합니다.2차 구조 구성 요소는 α-헬리시스, β-시트 및 β-배럴로 구성된다.
EF-Ts는 단백질의 윗부분의 대부분을 차지하고 EF-Tu는 베타 배럴이 보이는 아랫부분을 차지한다.구아닌 뉴클레오티드가 EF-Tu의 활성 부위에 결합되지 않은 경우, 이러한 배치는 개방적인 것으로 간주된다.EF-Ts 사슬은 단백질의 구조와 기능에서 특정한 역할을 하는 C-말단 도메인, N-말단 도메인, 이합체 도메인 및 코어 도메인의 네 가지 중요한 도메인을 포함합니다.이합체 도메인에는 4개의 반평행 알파-헬리스가 포함되어 있으며, 이 알파-헬리스는 EF-Tu와[3] EF-Ts 사이의 주요 접촉원이 되어 이합체 구조를 형성합니다.
도메인
N 터미널 도메인은 1~54(n1-n54), 코어 도메인은 n55-n179, 디머라이제이션 도메인은 n180-n228, 마지막으로 n264-n282의 C 터미널 도메인은 2개의 서브도메인, C 및 N은 각각 [4]EF-Tu 도메인3과 상호 작용합니다.
신장 과정 경로
EF-Ts는 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자로 기능하며 EF-Tu*GDP(비활성형)와 EF-Tu*GTP(활성형)의 반응을 촉매한다.그런 다음 EF-Tu(활성)는 아미노아실-tRNA를 리보솜으로 전달합니다.따라서 EF-Ts의 주된 역할은 EF-Tu를 다시 활성 상태로 재활용하여 또 다른 신장 사이클을 완료하는 것입니다.
이 경로의 대부분은 활성 부위가 포함된 EF-Tu 도메인1의 구조변경을 통해 수행되며 리보솜과 tRNA에 의한 스위치1과 스위치2 영역의 조작이 포함됩니다.첫째, EF-Tu 도메인 1에서 GTPase 활성 부위는 EF-Ts를 [5]통해 활성화되기 전에 비활성 형태로 촉매 잔류물 His 84를 차단하는 일련의 소수성 잔류물에 의해 차단된다.일단 tRNA가 EF-Tu에 결합되면, 리보솜으로 전달되고, 리보솜은 EF-Tu를 떠나는 GTP를 낮은 친화력으로 가수분해하여 tRNA와 결합한다.리보솜은 GTP 가수분해 후 2차 구조가 주로 α-헬리체에서 [6]β-헤어핀으로 전환되는 스위치 1 영역의 조작을 통해 이를 수행한다.그런 다음 EF-Tu는 비활성 상태에서 리보솜에서 방출되어 EF-Ts에 의해 다시 활성화될 때까지 사이클을 완료합니다.
EF-Tu의 나선 D는 구아닌 뉴클레오티드 교환을 위해 EF-Ts의 N 말단 도메인과 상호작용해야 한다.최근 연구는 경로에 포함된 1차 잔류물을 확인하기 위해 EF-Tu의 나선 D에 특정 잔류물을 돌연변이시킴으로써 구아닌 뉴클레오티드 교환의 반응 속도론을 연구했다.Leu148과 Glu 152의 돌연변이는 EF-Ts N 말단 도메인이 Helix D에 결합하는 속도를 크게 감소시켰고, 이 두 잔기가 반응 경로에서 [7]중요한 역할을 한다는 결론을 내렸다.
유기체 간 아미노산 보존
이 기사는 Qβ-Bacteriophage에 존재하는 EF-Ts에 초점을 맞추고 있지만, 많은 유기체는 EF-Ts와 거의 동일한 기능을 가진 단백질과 유사한 신장 과정을 사용한다. EF-Ts는 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자로 알려진 단백질 그룹에 속하며 이러한 단백질은 많은 다른 생화학 경로에서 기능하며, 또한 속한다.tsf 슈퍼 패밀리다른 유기체 사이에 나타나는 아미노산 보존의 대부분은 EF-Ts가 EF-Tu에 결합하고 구아닌 뉴클레오티드 교환이 일어나는 N-Terminal 도메인에 위치하고 있다. 아래는 다른 유기체에 존재하는 중요한 N-Ts 도메인의 정렬이다.
- E.Coli: 8-LVKELERTGAGMMDCKALT-20
- LacBS: 8-LVAELRKRTEVSITKAREALS-20
- Bos Taurus: 8-LLMKLRKTGYSFINCKKALE-20
- 드로소필라: 8-ALARKKKTGY TFANCKKKALE-20
4가지 모두 보존된 아미노산은 Leu12와 Arg18(위의 굵은 글씨로 표시된 문자)이며, 이들 두 잔기는 유일하게 완전히 보존된 것이므로 구아닌 뉴클레오티드 교환에 중요한 역할을 한다는 결론을 내릴 수 있다.진핵생물에서 EF-1은 동일한 기능을 수행하며, 구아닌 뉴클레오티드 교환 메커니즘은 EF-Ts와 거의 동일하지만 [3]구조적으로 다르다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ Kawashima T, Berthet-Colominas C, Wulff M, Cusack S, Leberman R (February 1996). "The structure of the Escherichia coli EF-Tu.EF-Ts complex at 2.5 A resolution". Nature. 379 (6565): 511–8. doi:10.1038/379511a0. PMID 8596629.
- ^ Tomita K (September 2014). "Structures and functions of Qβ replicase: translation factors beyond protein synthesis". International Journal of Molecular Sciences. 15 (9): 15552–70. doi:10.3390/ijms150915552. PMC 4200798. PMID 25184952.
- ^ a b Parker J (2001). "Elongation Factors; translation". Encyclopedia of Genetics. pp. 610–611.
- ^ Spremulli LL, Coursey A, Navratil T, Hunter SE (2004). "Initiation and elongation factors in mammalian mitochondrial protein biosynthesis". Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. 77: 211–61. doi:10.1016/S0079-6603(04)77006-3. ISBN 9780125400770. PMID 15196894.
- ^ Schmeing TM, Voorhees RM, Kelley AC, Gao YG, Murphy FV, Weir JR, Ramakrishnan V (October 2009). "The crystal structure of the ribosome bound to EF-Tu and aminoacyl-tRNA". Science. 326 (5953): 688–694. Bibcode:2009Sci...326..688S. doi:10.1126/science.1179700. PMC 3763470. PMID 19833920.
- ^ Schuette JC, Murphy FV, Kelley AC, Weir JR, Giesebrecht J, Connell SR, et al. (March 2009). "GTPase activation of elongation factor EF-Tu by the ribosome during decoding". The EMBO Journal. 28 (6): 755–65. doi:10.1038/emboj.2009.26. PMC 2666022. PMID 19229291.
- ^ Wieden HJ, Gromadski K, Rodnin D, Rodnina MV (February 2002). "Mechanism of elongation factor (EF)-Ts-catalyzed nucleotide exchange in EF-Tu. Contribution of contacts at the guanine base". The Journal of Biological Chemistry. 277 (8): 6032–6. doi:10.1074/jbc.M110888200. PMID 11744709.
