셰이커(제네)
Shaker (gene)셰이커 | |||||||
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식별자 | |||||||
유기체 | |||||||
기호 | sh | ||||||
엔트레스 | 32780 | ||||||
RefSeq(mRNA) | NM_167596 | ||||||
유니프로트 | P08510 | ||||||
기타자료 | |||||||
염색체 | X: 17.8 - 17.98Mb | ||||||
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칼륨 전압 게이트 채널, 셰이커 관련 하위 패밀리, 멤버 3 | |||||||
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식별자 | |||||||
기호 | KCNA3 | ||||||
엔씨비유전자 | 3738 | ||||||
HGNC | 6221 | ||||||
오밈 | 176263 | ||||||
RefSeq | NM_002232 | ||||||
유니프로트 | P22001 | ||||||
기타자료 | |||||||
로커스 | 1번 씨 페이지 13.3 | ||||||
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셰이커(Sh) 유전자는 돌연변이를 일으키면 초파리인 드로소필라 멜라노가스터에서 다양한 비정형적인 행동을 일으킨다.[1][2][3][4]에테르 마취 상태에서 파리의 다리는 흔들릴 것이다(이름을 강조한다). 파리가 거세되지 않은 상태에서도 일탈적인 움직임을 보일 것이다.파리 떼는 일반 파리 떼보다 수명이 짧다. 파리 떼의 유충에서는 활동 전위의 반복적인 발화뿐만 아니라 신경근접합물에서 신경전달물질에 장기간 노출된다.
드로소필라에서 셰이커 유전자는 X염색체에 위치한다.인간의 가장 가까운 호몰로고는 KCNA3이다.[5]
함수
슈 유전자는 칼륨 이온 채널의 작동에 한 부분을 담당하는데, 칼륨 이온 채널은 세포의 정확한 기능에 필수적이다.작동하는 셰이커 채널은 전압에 의존하며 4개의 서브유닛을 가지고 있는데, 이것은 이온들이 A형 칼륨 전류(IA)를 운반하며 흐르는 공극을 형성한다.Sh 유전자의 돌연변이는 채널이 작동하지 않기 때문에 뉴런에 걸친 전하의 전도성을 감소시켜 위에서 언급한 심각한 표현 이상 현상을 유발한다.이러한 유형의 이온 채널은 세포의 재분극화를 담당한다.
셰이커 K채널은 호모 4중 단백질 복합체다.[6]자극에 직면했을 때, 테트라머는 순응적인 변화를 겪는다; 이러한 변화들 중 일부는 협력적이다.채널 개방과 관련된 마지막 단계는 매우 동기화되어 있다.[7][8][9]
최근, 쉐이커 유전자는 유기체의 수면량을 결정하는 데 도움을 주는 유전자로도 확인되었다.잠이 덜 필요한 파리의 표현형을 미니슬립(mns)이라고 한다.[10]
차단제
셰이커 K 채널은 다양한 독소의 영향을 받아 효과적으로 채널의 개방을 늦추거나 역방향으로 기능을 차단한다.[11][12]
셰이커 K 채널에 영향을 미치는 독소는 다음과 같다.
- 아지톡신
- 차리브도톡신
- 이베리오톡신
- 판디노톡신
- 6-브로모-2-메르캡토트립타민(BRMT)
BrMT는 K 채널에서 협력이 시작되기 전에 채널의 조기 활성화를 막기 위해 일하는 모습을 볼 수 있다.[11]정확한 메커니즘은 알 수 없지만 채널의 모공영역에 순응적 변화를 강요해 효과를 볼 것으로 기대된다.채널의 이 부분은 다른 서브유닛과의 연결로 인해 전압 감지 영역 대신 변경될 것으로 예상된다.순응적 변화가 제정되면 인접 서브유닛의 BrMT 사이트도 영향을 받아 K 채널의 활성화가 광범위하게 지연된다.[11]
참고 항목
참조
- ^ Salkoff L, Wyman R (1981). "Genetic modification of potassium channels in Drosophila Shaker mutants". Nature. 293 (5829): 228–30. Bibcode:1981Natur.293..228S. doi:10.1038/293228a0. PMID 6268986. S2CID 4342210.
- ^ Tempel BL, Papazian DM, Schwarz TL, Jan YN, Jan LY (August 1987). "Sequence of a probable potassium channel component encoded at Shaker locus of Drosophila". Science. 237 (4816): 770–5. Bibcode:1987Sci...237..770T. doi:10.1126/science.2441471. PMID 2441471.
- ^ Schwarz TL, Tempel BL, Papazian DM, Jan YN, Jan LY (January 1988). "Multiple potassium-channel components are produced by alternative splicing at the Shaker locus in Drosophila". Nature. 331 (6152): 137–42. Bibcode:1988Natur.331..137S. doi:10.1038/331137a0. PMID 2448635. S2CID 4245558.
- ^ Lichtinghagen R, Stocker M, Wittka R, Boheim G, Stühmer W, Ferrus A, Pongs O (December 1990). "Molecular basis of altered excitability in Shaker mutants of Drosophila melanogaster". The EMBO Journal. 9 (13): 4399–407. doi:10.1002/j.1460-2075.1990.tb07890.x. PMC 552231. PMID 1702382.
- ^ 호몰로제네: 20513
- ^ MacKinnon R (March 1991). "Determination of the subunit stoichiometry of a voltage-activated potassium channel". Nature. 350 (6315): 232–5. Bibcode:1991Natur.350..232M. doi:10.1038/350232a0. PMID 1706481. S2CID 4246808.
- ^ Schoppa NE, Sigworth FJ (February 1998). "Activation of shaker potassium channels. I. Characterization of voltage-dependent transitions". The Journal of General Physiology. 111 (2): 271–94. doi:10.1085/jgp.111.2.271. PMC 2222764. PMID 9450944.
- ^ Schoppa NE, Sigworth FJ (February 1998). "Activation of Shaker potassium channels. II. Kinetics of the V2 mutant channel". The Journal of General Physiology. 111 (2): 295–311. doi:10.1085/jgp.111.2.295. PMC 2222768. PMID 9450945.
- ^ Schoppa NE, Sigworth FJ (February 1998). "Activation of Shaker potassium channels. III. An activation gating model for wild-type and V2 mutant channels". The Journal of General Physiology. 111 (2): 313–42. doi:10.1085/jgp.111.2.313. PMC 2222769. PMID 9450946.
- ^ Cirelli C, Bushey D, Hill S, Huber R, Kreber R, Ganetzky B, Tononi G (April 2005). "Reduced sleep in Drosophila Shaker mutants". Nature. 434 (7037): 1087–92. Bibcode:2005Natur.434.1087C. doi:10.1038/nature03486. PMID 15858564. S2CID 4370944.
- ^ a b c Sack JT, Aldrich RW (July 2006). "Binding of a gating modifier toxin induces intersubunit cooperativity early in the Shaker K channel's activation pathway". The Journal of General Physiology. 128 (1): 119–32. doi:10.1085/jgp.200609492. PMC 2151558. PMID 16801385.
- ^ Pimentel C, M'Barek S, Visan V, Grissmer S, Sampieri F, Sabatier JM, Darbon H, Fajloun Z (January 2008). "Chemical synthesis and 1H-NMR 3D structure determination of AgTx2-MTX chimera, a new potential blocker for Kv1.2 channel, derived from MTX and AgTx2 scorpion toxins". Protein Science. 17 (1): 107–18. doi:10.1110/ps.073122908. PMC 2144586. PMID 18042681.