인간 태반 락토겐
Human placental lactogen| 융모막소마모트로핀호르몬1(인간 태반 락토겐) | |||||||
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 인간 태반 락토겐의 [1]결정 구조. | |||||||
| 식별자 | |||||||
| 기호. | CSH1 | ||||||
| NCBI유전자 | 1442 | ||||||
| HGNC | 2440 | ||||||
| 옴 | 150200 | ||||||
| 참조 | NM_001317 | ||||||
| 유니프로트 | Q6PF11 | ||||||
| 기타 데이터 | |||||||
| 궤적 | 17장 q22-q24 | ||||||
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| 융모막소마모트로핀호르몬2 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 기호. | CSH2 | ||||||
| NCBI유전자 | 1443 | ||||||
| HGNC | 2441 | ||||||
| 옴 | 118820 | ||||||
| PDB | 1Z7C | ||||||
| 참조 | NM_020991 | ||||||
| 유니프로트 | P01243 | ||||||
| 기타 데이터 | |||||||
| 궤적 | 17장 q22-q24 | ||||||
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인간 융모막 소마토맘모트로핀이라고도 불리는 인간 태반 락토겐은 인간 형태의 태반 락토겐인 폴리펩타이드 태반 호르몬이다.구조와 기능은 인간의 성장호르몬과 비슷하다.그것은 태아의 에너지 공급을 촉진하기 위해 임신 중 산모의 대사 상태를 변화시킨다.hPL은 항인슐린 성질을 가지고 있다.hPL은 임신 중 신세포영양세포에서 분비되는 호르몬이다.인간의 성장호르몬처럼 hPL은 17q22-24 염색체의 유전자에 의해 암호화된다.그것은 [2]1963년에 확인되었다.
구조.
hPL 분자량은 22125Da이며, 2개의 디술피드 결합으로 연결된 191개의 아미노산 잔기로 구성된 단일 사슬을 포함하고 있으며, 구조는 8개의 헬리스를 포함하고 있다.HPL의 결정구조는 2.0Ω의 분해능에 대한 X선 회절에 의해 결정되었다.[1]
레벨
HPL은 임신 중에만 존재하며, 태아와 태반의 성장과 관련하여 모성 혈청 수치가 증가한다.최대 레벨은 단기적으로 보통 5~7mg/[3]L에 도달한다.다임신이 있는 환자에게서 더 높은 수치가 나타난다.태아의 혈액순환에 작은 hPL이 들어갑니다.그것의 생물학적 반감기는 15분이다.
생리적 기능
HPL은 다음과 같은 방식으로 모체의 대사 시스템에 영향을 미칩니다.
이러한 기능은 산모의 영양실조 시에도 태아의 영양을 보충하는 데 도움이 됩니다.
hPL은 프로락틴 수용체의 강력한 작용제이며 성장 호르몬 [4]수용체의 약한 작용제이다.
프로락틴유사
hPL은 토끼 유지방 구상막의 프로락틴과 동일한 친화력으로 프로락틴 수용체에 결합하는 것으로 밝혀졌으며, hPL과 프로락틴은 쥐 및 쥐 유선 [5]탐색제에서 매우 유사한 시험관 내 유산 유발 활성을 가지고 있는 것으로 밝혀졌다.또한, hPL은 생쥐에게 이식된 인간의 유선섬유종 세포에서 DNA 합성을 촉진하는 것으로 밝혀졌는데, 이는 프로락틴과 [5]유사하게 인간 유선의 성장을 촉진한다는 것을 암시한다.임신 중 프로락틴보다 100배 높은 농도로 HPL이 순환하기 때문에, 이러한 발견들은 HPL이 이 [5]기간 동안 인간의 유방 형성에 중요한 역할을 할 수 있다는 것을 암시한다.그러나 인간 프로락틴 수용체에 대한 hPL과 프로락틴의 상대적 친화력은 아직 발표되지 않았으며 정상적인 인간 유방 상피 조직에 대한 hPL의 영향도 아직 조사되지 않았기 때문에 임신 중 인간 유방 발달에 있어 hPL의 결정적인 역할은 현재 [5]확립되지 않았다.
성장호르몬양활성
hPL은 성장호르몬과 비슷한 약한 작용을 해 성장호르몬과 같은 방식으로 단백질 조직을 형성하지만 성장호르몬보다 100배 많은 hPL이 성장을 [6]촉진하기 위해 필요하다.그러나 hPL은 hGH의 [7]50배가 넘는 혈중수치를 가지고 있으므로 그 효과를 무시할 수 없다.인간 태반 락토겐 유전자의 인핸서는 유전자의 하류 2kb에서 발견되어 세포 특이적 제어 유전자 발현에 관여한다.
임상 측정
hPL은 태아의 건강과 성장을 나타내는 지표로 사용되어 왔지만, 다른 태아 검사 방법들은 더 신뢰할 [citation needed]수 있는 것으로 밝혀졌다.또한 정상적인 임신은 검출할 수 없는 모성수준의 hPL로 보고되었다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ a b PDB: 1Z7C;Walsh ST, Kossiakoff AA (May 2006). "Crystal structure and site 1 binding energetics of human placental lactogen". J. Mol. Biol. 358 (3): 773–84. doi:10.1016/j.jmb.2006.02.038. PMID 16546209.
- ^ Josimovich JB, Atwood BL, Goss DA (October 1963). "Luteotrophic, Immunologic and Electrophoretic Properties of Human Placental Lactogen". Endocrinology. 73 (4): 410–20. doi:10.1210/endo-73-4-410. PMID 14068826.
- ^ Hicks, Paul (2000). "Gestational Diabetes in Primary Care". Medscape General Medicine. 2 (1): 2. PMID 10841628. Retrieved 2018-03-23.
- ^ J. Larry Jameson; Leslie J. De Groot (25 February 2015). Endocrinology: Adult and Pediatric E-Book. Elsevier Health Sciences. pp. 2490–. ISBN 978-0-323-32195-2.
- ^ a b c d Margaret Neville (11 November 2013). Lactation: Physiology, Nutrition, and Breast-Feeding. Springer Science & Business Media. pp. 150–. ISBN 978-1-4613-3688-4.
- ^ Guyton and Hall (2005). Textbook of Medical Physiology (11 ed.). Philadelphia: Saunders. p. 1033. ISBN 81-8147-920-3.
This hormone has weak actions similar to those of growth hormone, causing the formation of protein tissues in the same way that growth hormone.
- ^ "Growth Hormone: Reference Range, Interpretation, Collection and Panels". 2016-06-01.
{{cite journal}}:Cite 저널 요구 사항journal=(도움말)
- "RCSB Protein Data Bank - Structure Summary for 1Z7C - Crystal Structure of Human Placental Lactogen".
- "Human Chorionic Somatomammotropin Enhancer Function Is Mediated by Cooperative Binding of TEF-1 and CSEF-1 to Multiple, Low-Affinity Binding Sites". Archived from the original on 2008-07-05.
추가 정보
- Speroff L, Glass RH, Kase NG (1999). Clinical gynecologic endocrinology and infertility (Sixth ed.). Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 0-683-30379-1.
