Hsp27

Hsp27
HSPB1
3q9p.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스HSPB1, CMT2F, HEL-S-102, HMN2B, HS.76067, HSP27, HSP28, Hsp25, SRP27, 열충격단백질패밀리 B(소형)멤버 1
외부 IDOMIM: 602195 MGI: 96240 HomoloGene: 1180 GeneCard: HSPB1
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

3315

15507

앙상블

ENSG00000106211

ENSMUSG00000004951

유니프로트

P04792

P14602

RefSeq(mRNA)

NM_001540

NM_013560

RefSeq(단백질)

NP_001531

NP_038588

장소(UCSC)Chr 7: 76.3 ~76.3 MbChr 5: 135.92 ~135.92 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

열충격 단백질 27(Hsp27)은 열충격 단백질 베타-1(HSPB1)이라고도 하며 인체에서 HSPB1 [5][6]유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.

Hsp27은 α-크리스탈린, Hsp20 등의 sHsp(소형 열충격단백질)군의 샤페론이다.sHsps의 일반적인 기능은 샤페론 활성, 내열성, 아포토시스 억제, 세포 발달 조절, 세포 분화이다.또한 신호 전달에도 참여합니다.

구조.

sHsp에는 다음과 같은 구조적인 특징이 있습니다.매우 특징적인 것은 상동적이고 보존성이 높은 아미노산 배열, 이른바 C 말단 근처의 α-크리스탈린 도메인입니다.이러한 도메인은 배열 호몰로지가 20% ~ 60%인 80 ~ 100개의 잔류물로 구성되며 안정적인 이합체 [7][8]형성에 중요한 β-시트로 접힌다.Hsp27은 그 α-크리스탈린 도메인이 그 이합체 계면에 시스테인 잔기를 포함하고, 산화되어 이합체를 [9]공유 결합하는 이황화 결합을 형성할 수 있다는 점에서 sHsps 중 특이하다.N-terminus는 보존도가 낮은 영역(이른바 WD/EPF 도메인)으로 구성되어 있으며, 그 후 이 도메인의 끝 부근에 다소 보수적인 사이트가 있는 짧은 변수 시퀀스로 구성됩니다.sHsps의 C 말단 영역은 전술한 α-크리스탈린 도메인으로 구성되어 있으며, 그 다음에 운동성과 유연성이 [10]높은 가변 시퀀스로 구성되어 있습니다.C 말단 영역에서의 글로벌 배열 보존 수준은 비교적 낮지만, 많은 sHsp에는 [11]올리고머의 조립을 조절하는 역할을 하는 국소 보존 Ile-Xxx-Ile/Val(IxI/V) 모티브가 포함되어 있습니다.그것은 [12]음전하 때문에 매우 유연하고 극성이 있다.아마도 그것은 소수성 sHsps에 대한 용해성의 매개체 역할을 하며 단백질과 단백질/기질 복합체를 안정화시킨다.이는 Hsp27 18 182[13] - 205 및 Hsp25 18 [14]18에서 C 터미널 테일을 제거함으로써 알 수 있습니다.Hsp27의 경우 IxI/V 모티브는 181-Ile-Pro-Val-183에 대응하고 있으며, 이 단백질 영역은 중추 Pro 잔기의 돌연변이가 유전성 운동신경장애 샤르코트마리투스병을 [15]일으키기 때문에 중요한 역할을 한다.

올리고머화

Hsp27은 [16]체외에서 평균 질량이 500 kDa에 가까운 큰 동적 올리고머를 형성한다.WD/EPF 영역과 함께 Hsp27의 N 말단은 이러한 큰 올리고머의 [17][18]발달에 필수적이다.Hsp27-올리고머는 Methanocaldocococcus jannaschii[7] 및 Wheat Hsp16.[8]9의 단백질 MjHSP16.5의 결정구조에서 처음 나타난 인접한 [16][11]단량체의 2개의 α-크리스탈린 도메인에 의해 형성되는 안정적인 이합체로 구성되어 있다.따라서 올리고머 과정의 첫 번째 단계는 α-크리스탈린 도메인의 이합체화를 포함한다.메타조안에서 α-크리스탈린 도메인에 의한 이합체화는 계면에서의 긴 β-스트랜드 형성을 통해 진행된다.그러나 이 영역의 아미노산 배열은 흐트러질 것으로 예측됩니다. 실제로 Hsp27의 α-크리스탈린 도메인은 부분적으로 단량체 상태로 펼쳐지고 [20]이합체보다 안정성이 떨어집니다.

Hsp27의 올리고머화는 동적 프로세스입니다.16~32개의 서브유닛으로 구성된 안정적인 이합체와 올리고머(최대 800kDa) 사이의 균형과 높은 서브유닛의 [18][21][22]교환율이 존재한다.올리고머화는 세포의 생리학, Hsp27의 인산화 상태 및 스트레스에 대한 노출에 따라 달라집니다.스트레스는 Hsp27의 발현(시간 후)과 인산화(수분 후)의 증가를 유발한다.P38 MAP 키나아제 캐스케이드는 TNFα 및 IL-1β 등의 염증성 사이토카인, 과산화수소 및 기타 산화제를 [23]분화함으로써 포유류의 sHsps를 [22]직접 인산화시키는 MAPKAP 키나아제 2 및 3의 활성화로 이어진다.인산화 작용은 체외에서 기하급수적으로 성장하는 세포에서 올리고머의 형성에 중요한 역할을 하지만, 체외에서 성장하거나 체외에서 합류점에서 성장하는 종양 세포에서의 올리고머화는 세포-세포 접촉에 의존하지만, 인산화 [24]상태에 의존하지는 않는다.또한 HSP27은 아르피리미딘 [25]수식을 포함하는 것으로 나타났다.

모든 확률에서 올리고머 상태는 샤페론 활성과 관련이 있다. 큰 올리고머의 집합체는 높은 샤페론 활성인 반면, 이합체 및 모노머는 상대적으로 높은 샤페론 [16][20][11]활성이다.

셀룰러 현지화

Hsp27은 많은 세포 유형, 특히 모든 종류의 근육 세포에서 나타난다.그것은 주로 세포에 위치하지만 핵 주변 영역, 소포체 및 핵에도 위치한다.세포 분화와 발달의 여러 단계에서 과도하게 발현된다.이는 Hsp27이 조직의 분화에 필수적인 역할을 한다는 것을 시사한다.

서로 다른 인산화 Hsp27 종과 근육/신경변성 질환 및 다양한 암의 높은 발현 수준의 친화력이 [26]관찰되었다.높은 발현 수준은 세포 증식, 전이 및 화학 요법에 [27]대한 저항성과 반비례할 수 있다.유방암 환자의 [28]혈청에서도 Hsp27의 높은 수치가 발견되었으므로 Hsp27은 잠재적 진단 지표가 될 수 있다.

기능.

Hsp27의 주요 기능은 체내 내열성, 세포 보호 및 스트레스 조건에서 세포 생존을 지원하는 것입니다.Hsp27의 더 특별한 기능은 다양하며 복잡하다.체외에서 단백질 응집을 억제하고 부분적으로 변성된 단백질을 안정화시킴으로써 ATP 비의존성 샤페론 역할을 하여 Hsp70 복합체에 의한 리폴딩을 보장한다.Hsp27은 또한 아포토시스 신호 전달 경로에 관여한다.Hsp27은 미토콘드리아 외막과 상호작용하여 시토크롬 c/Apaf-1/d의 활성화를 방해한다.ATP는 복합체이기 때문에 프로카스피아제-9의 [26]활성화를 억제한다.Hsp27의 인산화 형태는 Daxx 아포토시스 단백질을 억제하고 Daxx와 Fas 및 Ask1의 연결을 방지합니다.[29]또한 Hsp27 인산화 작용은 TAK1 및 TAK1-p38/ERK 프로생존 시그널링의 활성화로 이어져 TNF-α 유도 [30]아포토시스에 대항한다.

Hsp27의 잘 문서화된 기능은 액틴 및 중간 필라멘트와의 상호작용이다.중간 필라멘트의 비공유 필라멘트의 형성을 방지하고 악틴 필라멘트를 단편화로부터 보호합니다.또한 세포막에 [26]고정된 초점 접점을 보존합니다.

Hsp27의 또 다른 기능은 프로테아솜의 활성화이다.그것은 유비퀴티드 단백질과 26S 프로테아솜에 결합함으로써 돌이킬 수 없는 변성 단백질과 정크 단백질의 분해를 가속화한다.Hsp27은 세포 성장, 염증 및 스트레스 [31]반응과 같은 많은 과정을 제어하는 NF-γB 경로의 활성화를 강화합니다.Hsp27의 세포 보호 특성은 활성 산소종을 조절하고 글루타치온 수치를 높이는 능력에서 비롯됩니다.

아마도 Hsp27은 다른 보호자 중에서도 세포 [32]분화 과정에 관여하고 있을 것입니다.에를리히 자스카이트 세포, 배아줄기세포, 정상 B세포, B림프종 세포, 골아세포, 각질세포, 뉴런 등에서 Hsp27 수준의 변화가 관찰되었다.Hsp27의 상향 조절은 인산화 속도 및 큰 올리고머의 증가와 관련이 있다.Hsp27이 성장을 멈추는 데 결정적인 역할을 할 가능성이 있다.

임상적 의의

운동신경병리학

이 유전자에서 질병을 일으키는 변이가 적어도 12개 발견되었다.[33]HSPB1의 유전성 돌연변이는 말초 유전성 운동신경병증과 운동신경병증인 샤르콧 마리 투스병을 [34]일으킨다.Hsp27의 아미노산 배열에는 미센스 돌연변이가 존재하며, 대부분의 질병을 일으키는 돌연변이는 성인의 [34]증상을 동반한다.보다 심각한 Hsp27 돌연변이 중 하나는 Pro182Leu 돌연변이이며, 이는 생후 처음 몇 년 동안 증상적으로 나타나며 트랜스제닉 마우스 [34][35]모델에서 추가로 입증되었습니다.이러한 질병의 유전적 근거는 전형적으로 상염색체 우성이고, 이것은 오직 하나의 대립 유전자만이 돌연변이를 포함하고 있다는 것을 의미한다.야생형 HSPB1 유전자는 돌연변이 대립 유전자와 함께 발현되기 때문에 질병 세포는 야생형과 돌연변이 Hsp27의 혼합 집단을 포함하고 있으며, 체외 실험 결과 두 단백질이 헤테로올리고머를 [36]형성할 수 있는 것으로 나타났다.

아포토시스에서의 역할

특히 인산화 Hsp27은 인간 전립선암(PCa) 세포 침해를 증가시키고, 세포 증식을 촉진하며, 인간 PCa 세포에서 Fas 유도 아포토시스를 억제한다.비인산화 Hsp27은 액틴캡핑단백질로서 작용하여 액틴재구성을 저해하고 결과적으로 세포접착과 운동성을 저해하는 것으로 나타났다.안티센스 메커니즘을 통해 HSP27을 목표로 하는 OGX-427은 현재 임상시험 [37]중이다.

암에서의 역할

단백질인산화효소 C 매개 HSPB1 인산화효소는 지질활성산소종의 철 매개생산을 감소시킴으로써 비아포토시스 세포사의 철의존적 형태인 페롭토시스로부터 보호한다.이러한 새로운 데이터는 Hsp-targeting 전략, 특히 강엽증 매개 [38]암 치료를 위한 항HSP27제의 개발을 지원한다.

상호 작용

Hsp27은 다음과 상호작용하는 것으로 나타났습니다.

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