표적 펩타이드

Target peptide

대상 펩타이드(target 펩타이드)는 핵, 미토콘드리아, 내포체성 망막(ER), 엽록체, 아포플라자, 과록시솜, 플라즈마 막 등 세포의 특정 부위로 단백질의 이동을 지시하는 짧은(3~70 길이) 펩타이드 체인이다. 일부 표적 펩타이드들은 단백질이 운반된 후 신호 펩타이드에 의해 단백질로부터 분리된다.

단백질 도착지별 종류

분비물

주요기사 : 신호펩타이드

분비물로 향하는 거의 모든 단백질은 N-terminus에 5-30개의 소수성 아미노산으로 구성된 염기성 아미노산으로 구성된 염기서열을 가지고 있는데, 일반적으로 신호 펩타이드, 신호서열 또는 리더 펩타이드라고 한다. 신호 펩타이드들은 알파헬릭 구조를 형성한다. 그러한 신호를 포함하는 단백질은 세포외 분비물, 혈장막, 루멘 또는 막(ER), 골지 또는 내시경 중 하나를 위해 운명 지어진다. 특정 막 결합 단백질은 대표적인 신호 펩타이드와 유사한 첫 번째 트랜섬브레인 영역에 의해 분비물 경로를 목표로 한다.

프로카리오테스에서는 시그널 펩티드가 새로 합성된 단백질을 혈장막에 존재하는 SecYG 단백질 전도 채널로 유도한다. 진핵생물에는 동음계통이 존재하는데, 신호 펩타이드(Peptide)가 새로 합성된 단백질을 SecYEG와 구조 및 염기서열 호몰로학을 공유하는 Sec61 채널로 유도하지만, 내포체성 망막에 존재한다.[1] SecYEG와 Sec61 채널은 모두 일반적으로 transformocon이라고 하며, 이 채널을 통한 전송은 translation이라고 알려져 있다. 분비된 단백질이 채널을 통해 실링되는 동안, 투과된 영역은 주변 막으로 분할하기 위해 반투명체의 측면 게이트를 가로질러 확산될 수 있다.

ER-보류 신호

진핵생물에서는 새로 합성된 분비 단백질의 대부분이 ER에서 골기 기구로 운반된다. 만약 이 단백질들이 그들의 C-terminus에 ER의 루멘인 KDEL에 대한 특정한 4-amino-acid 보존 시퀀스를 가지고 있다면, 그것들은 ER의 루멘에 보존되거나 골기장치의 KDEL 수용체와의 상호작용을 통해 ER의 루멘으로 다시 전달된다. 신호가 KKXX일 경우 ER과의 유지 메커니즘은 유사하지만 단백질은 투과된다.[2]

핵

주요 기사: 핵 국산화 신호
주요기사 : 핵수출신호

핵 국산화 신호(NLS)는 단백질을 핵으로 유도하는 표적 펩타이드로, 흔히 5개의 기본 양전하 아미노산으로 구성된 단위다. NLS는 보통 펩타이드 체인의 어느 곳에나 위치한다.

핵 수출 신호(NES)는 핵에서 세포솔로 단백질을 다시 유도하는 표적 펩타이드다. 그것은 종종 2-3개의 다른 아미노산에 의해 혼합된 몇몇 소수성 아미노산(종종 류신)으로 구성된다.

많은 단백질들이 세포솔과 핵 사이를 끊임없이 왕복하는 것으로 알려져 있고 이것들은 NES와 NLS를 모두 포함하고 있다.

뉴클레올루스

핵 내의 핵은 핵극 국산화 신호(약칭 NoLS 또는 NOS)라고 하는 시퀀스로 표적이 될 수 있다.

미토콘드리아와 플라스티드

프리시퀀스라고도 알려진 미토콘드리아 표적 신호는 10-70 아미노산 롱 펩타이드로 새로 합성된 단백질을 미토콘드리아로 유도한다. 그것은 N-terminus 끝에서 발견된다. 그것은 소수성과 양극으로 충전된 아미노산의 교차 패턴으로 구성되어 있다. 이것은 암페타성 나선이라고 불리는 것을 형성한다. 미토콘드리아 표적 신호는 미토콘드리아 매트릭스나 내부 막과 같은 미토콘드리아의 다른 지역으로 단백질을 추적하는 추가 신호를 포함할 수 있다. 식물에서 N-단자 신호(또는 트랜짓 펩타이드)는 유사한 방식으로 플라스티드를 대상으로 한다. 대부분의 신호 펩타이드와 마찬가지로, 표적이 완료되면 미토콘드리아 표적 신호와 플라스티드 특정 전달 펩타이드도 분해된다. 일부 식물 단백질은 N-단자 이동 신호를 가지고 있는데, 이는 두 기관 모두를 대상으로 하며 이중 표적 전달 펩타이드라고 한다.[3][4] 전체 오르간젤 단백질의 약 5%가 이중 타겟이 될 것으로 예상되지만 두 오르간젤에 승객 단백질이 축적되는 가변 정도를 고려할 때 구체적인 수치는 더 높을 수 있다.[5][6] 이러한 트랜짓 펩타이드의 타겟팅 특수성은 트랜짓 펩타이드와 오가넬 운송 기계 사이의 순전하와 친화력을 포함한 많은 요인에 따라 달라진다.[7]

페록시솜

과록시솜으로 향하는 표적 펩타이드에는 두 종류가 있는데 이를 과록시소말 표적 신호(PTS)라고 한다. 하나는 C-terminus에 3개의 아미노산으로 만들어진 PTS1이다. 다른 하나는 PTS2인데, 단백질 N-terminus에 종종 존재하는 9-amino-acid sequence로 만들어진다.

대상 펩타이드의 예

다음 내용은 단백질 1차 구조 단문자 위치를 사용한다. "[n] 접두사는 N-terminus를 나타내고 "[c]" 접미사는 C-terminus를 나타내며, 둘 중 하나가 부족한 시퀀스는 단백질의 중간에서 발견된다.[8][9]

대상 순서 원천단백질 또는 유기체
핵(NLS) PKKKRKV SV40 대형 T 항원(P03070)
핵이탈(NES) IDMLIDLGLDLSD HSV 전사 조절기 IE63 P10238
ER, 분비물(신호 펩타이드) [n]MMSFVSLLV길FWATEIQLTKCEVFQ 락트알부민 (P09462)
ER, 보존(KDEL) KDEL[c]
미토콘드리아 행렬 [n]MLSLRQSIRFFKPATRTLSCS릴 S. 세레비시아 COX4 (P04037)
플라스티드 [n]MVAMAMASLQSSSLSLSSNSFLQPLSPLSPLFLQG Pisum Sativum RPL24(P11893)
접힌 분비물(Tat) (S/T)RRXFLK N 종점[10] 근처
과산화지질(PTS1) SKL[c]
과산화지질(PTS2) [c]XXXXRLXXXXXXXXXXHL

참고 항목

참조

  1. ^ Rapoport T. (Nov 2007). "Protein translocation across the eukaryotic endoplasmic reticulum and bacterial plasma membranes". Nature. 450 (7170): 663–9. Bibcode:2007Natur.450..663R. doi:10.1038/nature06384. PMID 18046402.
  2. ^ Mariano Stornaiuolo; Lavinia V. Lotti; Nica Borgese; Maria-Rosaria Torrisi; Giovanna Mottola; Gianluca Martire & Stefano Bonatti (March 2003). "KDEL and KKXX Retrieval Signals Appended to the Same Reporter Protein Determine Different Trafficking between Endoplasmic Reticulum, Intermediate Compartment, and Golgi Complex". Molecular Biology of the Cell. 14 (3): 889–902. doi:10.1091/mbc.E02-08-0468. PMC 151567. PMID 12631711.
  3. ^ Carrie, Christopher; Small, Ian (February 2013). "A reevaluation of dual-targeting of proteins to mitochondria and chloroplasts". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1833 (2): 253–259. doi:10.1016/j.bbamcr.2012.05.029. PMID 22683762.
  4. ^ Sharma, Mayank; Bennewitz, Bationa; Klösgen, Ralf Bernd (December 2018). "Rather rule than exception? How to evaluate the relevance of dual protein targeting to mitochondria and chloroplasts". Photosynthesis Research. 138 (3): 335–343. doi:10.1007/s11120-018-0543-7. ISSN 0166-8595.
  5. ^ Sharma, Mayank; Kretschmer, Carola; Lampe, Christina; Stuttmann, Johannes; Klösgen, Ralf Bernd (2019-06-01). "Targeting specificity of nuclear-encoded organelle proteins with a self-assembling split-fluorescent protein toolkit". Journal of Cell Science. 132 (11): jcs230839. doi:10.1242/jcs.230839. ISSN 0021-9533.
  6. ^ Baudisch, Bianca; Langner, Uwe; Garz, Ingo; Klösgen, Ralf Bernd (January 2014). "The exception proves the rule? Dual targeting of nuclear-encoded proteins into endosymbiotic organelles". New Phytologist. 201 (1): 80–90. doi:10.1111/nph.12482.
  7. ^ Ge, Changrong; Spånning, Erika; Glaser, Elzbieta; Wieslander, Åke (January 2014). "Import Determinants of Organelle-Specific and Dual Targeting Peptides of Mitochondria and Chloroplasts in Arabidopsis thaliana". Molecular Plant. 7 (1): 121–136. doi:10.1093/mp/sst148.
  8. ^ "Pepscan Motifs". shenlab.sols.unlv.edu. Retrieved 7 April 2019.
  9. ^ "Subcellular localization signal". metadb.riken.jp. Retrieved 7 April 2019.
  10. ^ Lee, PA; Tullman-Ercek, D; Georgiou, G (2006). "The bacterial twin-arginine translocation pathway". Annual Review of Microbiology. 60: 373–95. doi:10.1146/annurev.micro.60.080805.142212. PMC 2654714. PMID 16756481.

외부 링크