UBE2V2

UBE2V2
UBE2V2
Protein UBE2V2 PDB 1j74.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스UBE2V2, DDVIT1, DDVit-1, EDAF-1, EDPF-1, EDPF1, MMS2, UEV-2, UEV2, 유비퀴틴결합효소 E2 V2
외부 IDOMIM: 603001 MGI: 1917870 HomoloGene: 55739 GenCard: UBE2V2
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_003350

NM_001159351
NM_023585

RefSeq(단백질)

NP_003341

NP_001152823
NP_076074

장소(UCSC)Chr 8: 48.01 ~48.06 MbChr 16: 15.37 ~15.41 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

유비퀴틴 결합효소 E2 변이체 2는 인체에서 UBE2V2 [5][6]유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.유비퀴틴 결합효소 E2 변이단백질은 E2단백질 패밀리 내에서 별개의 서브패밀리를 구성한다.

구조.

UBE2V2는 다른 유비퀴틴 결합 효소와 배열 유사성을 가지지만 E2s의 촉매 활성에 중요한 보존된 시스테인 잔기가 부족하다.이 유전자에 의해 코드된 단백질은 또한 유비퀴틴 결합 효소 E2 변종 1 및 효모 MMS2 유전자 [7]생성물과 상동성을 공유한다.

기능.

UBE2V2는 또한 병원성 및/또는 환경 스트레스 [8]기간 동안 높은 수준으로 존재하는 반응성 전자종의 세포 내 센서로 관련되었다.UBE2V2의 C69 잔류물은 다양한 RES와 결합할 수 있습니다.RES가 UBE2V2에 결합하면 UBE2V2와 복합하는 또 다른 E2 단백질인 UBE2N의 UBE2V2 매개 활성화가 촉진되는 것으로 나타났다.활성화된 Ube2N은 DNA 손상 반응을 촉진하는 데 중요한 역할을 하는 것으로 나타났다.따라서, UBE2V2는 RES를 직접 감지하고 DNA 손상 [9]반응에 영향을 줌으로써 게놈 무결성을 촉진할 수 있다.그것은 또한 단구 및 장구 [7]분화에 관여할 수 있다.

상호 작용

UBE2V2는 HLTF[10]상호작용하는 으로 나타났습니다.UBE2V2 자체는 유비퀴틴 결합 활성이 없지만, 다른 유비퀴틴 결합 효소와 상호작용하여 촉매 [11]활성을 촉진할 수 있다.예를 들어 UBE2V2는 UBE2N과 복합하여 Lys-63 연결 폴리유비퀴틴 [12]사슬을 합성할 수 있는 헤테로다이머를 형성할 수 있다.UBE2V2는 유비퀴틴 분자가 복수의 잠재적 리신 결합 [13]부위를 가지고 있기 때문에 특히 Lys-63에서 유비퀴틴 사슬 형성을 촉진하기 위해 UBE2N의 위치를 조정함으로써 UBE2N 활성을 촉진할 수 있다.마찬가지로 UBE2V2는 유비퀴틴 결합효소인 Ubc13과 상호작용하여 Ubc13이 다양한 기질에 [14]Lys-63 폴리유비퀴틴 사슬을 생성할 수 있는 활성 배열을 채택하도록 유도하는 것으로 나타났다.

Lys-63 폴리유비퀴틴 사슬의 세포내 표적에 대한 첨가는 Lys-63 사슬이 [15]기질의 프로테아좀 분해를 매개하지 않는다는 점에서 표준 Lys-48 폴리유비퀴틴 사슬과는 다르다.Lys-63 사슬은 기능이 불충분하지만 표적 단백질 [16]기능을 활성화하거나 억제함으로써 신호 경로를 조절하는 것으로 나타났다.예를 들어 레트로바이러스 역전사의 TRIM5alpha 제한은 UBE2V2/UBE2N 매개 폴리유비퀴티네이션에 [17]의존합니다.UBE2V2는 유사한 [18]방식으로 TRIM21 항바이러스 활성을 조절하는 것으로 나타났다.

레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000169139 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000022674 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Sancho E, Vilá MR, Sánchez-Pulido L, Lozano JJ, Paciucci R, Nadal M, Fox M, Harvey C, Bercovich B, Loukili N, Ciechanover A, Lin SL, Sanz F, Estivill X, Valencia A, Thomson TM (January 1998). "Role of UEV-1, an inactive variant of the E2 ubiquitin-conjugating enzymes, in in vitro differentiation and cell cycle behavior of HT-29-M6 intestinal mucosecretory cells". Molecular and Cellular Biology. 18 (1): 576–89. doi:10.1128/mcb.18.1.576. PMC 121525. PMID 9418904.
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  8. ^ Farmer EE, Davoine C (August 2007). "Reactive electrophile species". Current Opinion in Plant Biology. 10 (4): 380–6. doi:10.1016/j.pbi.2007.04.019. PMID 17646124.
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  16. ^ "UBE2N - Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N - Homo sapiens (Human) - UBE2N gene & protein". www.uniprot.org. Retrieved 2018-04-06.
  17. ^ Fletcher AJ, Christensen DE, Nelson C, Tan CP, Schaller T, Lehner PJ, Sundquist WI, Towers GJ (August 2015). "TRIM5α requires Ube2W to anchor Lys63-linked ubiquitin chains and restrict reverse transcription". The EMBO Journal. 34 (15): 2078–95. doi:10.15252/embj.201490361. PMC 4551353. PMID 26101372.
  18. ^ Fletcher AJ, Mallery DL, Watkinson RE, Dickson CF, James LC (August 2015). "Sequential ubiquitination and deubiquitination enzymes synchronize the dual sensor and effector functions of TRIM21". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (32): 10014–9. Bibcode:2015PNAS..11210014F. doi:10.1073/pnas.1507534112. PMC 4538650. PMID 26150489.

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