URM1

URM1
Urm1(Ubiquitin 관련 수식어)
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유비퀴틴 관련 수식어-1(2qjl) 단백질 중앙에는 β-그라스 접이식 접이식물이 위치한다. 또한, 디글리신 모티브 안에 있는 카복시 단자 글리신은 파란색으로 표시되며, Mg 이온은 검은 구로 표현된다.
식별자
기호URM1
PfamPF09138
인터프로IPR015221
SCOP2d.15.3.3 / SCOPe / SUPFAM

유비퀴틴 관련 수식어-1(URM1)은 효모 유비퀴틴 유사 요미플레이션 경로에서 단백질을 변형시키는 유비퀴틴 유사 단백질이다.[1] 유비쿼터스 슈퍼패밀리의 구조 비교와 계통발생학적 분석은 Urm1이 전체 슈퍼패밀리의 공통 조상 중 가장 보존된 구조 및 시퀀스 특징을 가지고 있음을 보여주었다.[2][3]

Urm1은 di-glycine 모티브 안에 코어 β-그라스프 접힘과 필수 카복시 단자 글리신이 특징이다. Urm1은 리신 잔류물을 통해 E1 유사 단백질 Uba4가 포함된 메커니즘을 통해 과산화독소 Ahp1, ATPBD3, CTU2 및 인간 MOCS3로 결합되는 것으로 알려져 있다.[4] 유비쿼터스화와 유사하게, 배뇨는 티오에스터 중간을 필요로 하고 Urm1과 그 기판 사이의 이소펩타이드 결합을 형성한다. 게다가 산화 스트레스에 의해 배뇨 과정이 현저하게 향상될 수 있다.[5] 영양소 감지 및 산화 응력 반응의 역할을 하는 단백질 태그의 기능.

최근 Urm1이 tiocarboxylated Urm1을 형성해야 하는 메커니즘을 통해 진핵 tiolation에서 유황 운반체 역할을 할 수 있다는 것이 증명되었다.[6] URM1 is involved in thiolation of cytoplasmic tRNAs; receives sulfur from the E1-like enzyme Uba4 and transfers it to tRNA. Sequence and structural homology studies suggest that Urm1 can be more closely linked to the prokaryotic sulphur transfer proteins, ThiS and MoaD, that can be considered as prokaryotic counterparts of the eukaryotic UBls.[7]

참고 항목

참조

  1. ^ Goehring AS, Rivers DM, Sprague GF (November 2003). "Urmylation: a ubiquitin-like pathway that functions during invasive growth and budding in yeast". Molecular Biology of the Cell. 14 (11): 4329–41. doi:10.1091/mbc.E03-02-0079. PMC 266754. PMID 14551258.
  2. ^ Xu J, Zhang J, Wang L, Zhou J, Huang H, Wu J, Zhong Y, Shi Y (August 2006). "Solution structure of Urm1 and its implications for the origin of protein modifiers". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (31): 11625–30. Bibcode:2006PNAS..10311625X. doi:10.1073/pnas.0604876103. PMC 1518799. PMID 16864801.
  3. ^ Goehring AS, Rivers DM, Sprague GF (November 2003). "Urmylation: a ubiquitin-like pathway that functions during invasive growth and budding in yeast". Molecular Biology of the Cell. 14 (11): 4329–41. doi:10.1091/mbc.E03-02-0079. PMC 266754. PMID 14551258.
  4. ^ Van der Veen AG, Schorpp K, Schlieker C, Buti L, Damon JR, Spooner E, Ploegh HL, Jentsch S (February 2011). "Role of the ubiquitin-like protein Urm1 as a noncanonical lysine-directed protein modifier". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (5): 1763–70. doi:10.1073/pnas.1014402108. PMC 3033243. PMID 21209336.
  5. ^ Wang F, Liu M, Qiu R, Ji C (August 2011). "The dual role of ubiquitin-like protein Urm1 as a protein modifier and sulfur carrier". Protein & Cell. 2 (8): 612–9. doi:10.1007/s13238-011-1074-6. PMC 4875326. PMID 21904977.
  6. ^ Petroski MD, Salvesen GS, Wolf DA (February 2011). "Urm1 couples sulfur transfer to ubiquitin-like protein function in oxidative stress". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (5): 1749–50. Bibcode:2011PNAS..108.1749P. doi:10.1073/pnas.1019043108. PMC 3033263. PMID 21245332.
  7. ^ Pedrioli PG, Leidel S, Hofmann K (December 2008). "Urm1 at the crossroad of modifications. 'Protein Modifications: Beyond the Usual Suspects' Review Series". EMBO Reports. 9 (12): 1196–202. doi:10.1038/embor.2008.209. PMC 2603462. PMID 19047990.