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결합면역글로불린단백질

Binding immunoglobulin protein
HSPA5
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스HSPA5, BIP, GRP78, HEL-S-89n, MIF2, 결합면역글로불린단백질, 열충격단백질(Hsp70)계 5, GRP78/Bip
외부 IDOMIM: 138120 MGI: 95835 HomoloGene: 3908 GeneCard: HSPA5
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앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_005347

NM_001163434
NM_022310

RefSeq(단백질)

NP_005338

NP_001156906
NP_071705

장소(UCSC)Chr 9: 125.23 ~125.24 MbChr 2: 34.66 ~34.67 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
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결합면역글로불린단백질(BiP)은 (GRP-78) 또는 70kDa단백질(HSPA5) 또는 (Byun1)로 알려져 있으며 인체에서 HSPA5 [5][6]유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.

BiP는 소포체(ER)의 내강에 위치한 HSP70 분자 샤페론이며, ER에 위치할 때 새롭게 합성된 단백질을 결합시켜 이후의 접힘 및 올리고머화에 적합한 상태로 유지한다.BiP는 또한 전위기계의 필수적인 구성요소이며 프로테아솜에 의해 분해될 예정인 이상 단백질의 ER막을 가로질러 역행 수송하는 역할을 한다.BiP는 모든 성장 조건에서 풍부한 단백질이지만, 그 합성은 ER에 펼쳐진 폴리펩타이드가 축적되는 조건에서 현저하게 유도된다.

구조.

BiP는 뉴클레오티드 결합 도메인(NBD)과 기질 결합 도메인(SBD)의 2가지 기능 도메인을 포함한다.NBD는 ATP를 결합하고 가수분해하며, SBD는 폴리펩타이드[7]결합합니다.

NBD는 두 개의 큰 구상 서브도메인(I 및 II)으로 구성되며, 각각은 두 개의 작은 서브도메인(A 및 B)으로 더욱 분할됩니다.하위 도메인은 뉴클레오티드, 12+ Mg 및 2개의+ K 이온이 결합하고 4개의 도메인(IA, IB, IIA, IIB)[8][9][10] 모두를 연결하는 구분에 의해 분리된다.SBD는 SBDβ와 SBDα의 두 하위 도메인으로 나뉘며, SBDβ는 클라이언트 단백질 또는 펩타이드의 결합 포켓 역할을 하며, SBDα는 결합 [11][12][13]포켓을 덮는 나선형 뚜껑 역할을 한다.도메인 간 링커는 NBD와 SBD를 연결하여 NBD의 형성을 선호합니다.SBD [7]인터페이스

메커니즘

BiP의 활성은 알로스테릭 ATP 분해효소 회로에 의해 조절된다. ATP가 NBD에 결합되면 SBDα 뚜껑이 열려 기질에 대한 친화력이 낮은 SBD가 배치된다.ATP 가수분해 시 ADP는 NBD에 결합되고 뚜껑은 결합 기질에 닫힙니다.이로 인해 고선호도 기판 결합에 대한 낮은 오프 레이트가 생성되고 결합 기판이 조기에 접히거나 응집되지 않도록 보호됩니다.ADP를 ATP로 교환하면 SBDα 뚜껑이 열리고 이후 기질이 개방되어 자유롭게 [14][15][16]접힐 수 있습니다.ATP 분해효소 회로는 단백질 이황화물 이성질화효소(PDI)[17]와 그 [18]코카페론에 의해 상승적으로 증가할 수 있다.

기능.

K12 세포에 포도당이 부족할 때, 포도당 조절 단백질이라고 불리는 여러 단백질의 합성이 눈에 띄게 증가한다.'면역글로불린 중쇄결합단백질'(BiP)이라고도 하는 GRP78(HSPA5)은 열충격단백질-70(HSP70) 계열의 일원으로 [6]ER에서 단백질의 접힘 및 조립에 관여한다.BiP의 수준은 [19]ER 내의 분비 단백질(예: IgG)의 양과 강하게 상관된다.

BiP에 의한 기질 방출 및 결합은 새롭게 합성된 단백질의 접힘 및 조립, 단백질 응집을 방지하기 위한 잘못 접힌 단백질과의 결합, 분비 단백질의 전위UPR[9]개시 등 ER 내의 다양한 기능을 촉진한다.

단백질 접기 및 유지

BiP는 기판을 능동적으로 접거나(폴더아제 역할을 함) 기판을 단순히 결합하고(홀드아제 역할을 함) 기판이 접히거나 응집되는 것을 제한할 수 있다.폴딩 효소로 작용하기 위해서는 온전한 ATP 효소 활성과 펩타이드 결합 활성은 필요하다. ATP 효소 활성에 결함이 있는 BiP의 온도에 민감한 돌연변이(클래스 I 돌연변이)와 펩타이드 결합 활성에 결함이 있는 BiP의 돌연변이(클래스 II 돌연변이)는 둘 다 비허용 [20]온도에서 카르복시펩타아제 Y(CPY)를 접는데 실패한다.

ER 전위

ER 분자 샤페론으로서 BiP는 또한 ER 루멘 또는 ER 막에 ATP의존적인 방법으로 폴리펩타이드를 수입할 필요가 있다.BiP의 ATP효소 돌연변이는 [21][22][23]ER의 내강으로 다수의 단백질(인버타아제, 카르복시펩티다아제 Y, a-인자) 전위치에 블록을 일으키는 것으로 밝혀졌다.

ER 관련 열화(ERAD)

BiP는 EXT에도 관여하고 있습니다.가장 많이 연구된 EXT 기질은 CPY*로, 구성적으로 잘못 접힌 CPY로 ER로 완전히 수입되어 글리코실화에 의해 변형됩니다.BiP는 CPY*와 접촉하는 최초의 보호자이며 CPY*의 [24]열화에 필요합니다.BiP의 ATP효소 돌연변이(알로스테릭 돌연변이 포함)는 CPY*[25][26]의 분해 속도를 상당히 느리게 하는 것으로 나타났다.

UPR 경로

BiP는 ER 스트레스 반응(UPR)의 표적이자 UPR [27][28]경로의 필수 조절자이다.ER 스트레스 동안 BiP는 세 가지 변환기(IRE1, PERK, ATF6)로부터 분리되어 각각의 UPR [29]경로를 효과적으로 활성화한다.UPR 표적 유전자 생성물로서 BiP는 UPR 전사인자가 BiP의 DNA 프로모터 [30]영역에서 UPR 원소와 관련될 때 UP 조절된다.

상호 작용

BiP의 ATP 분해효소 회로는 ADP 방출 시 ATP 결합을 촉진하는 뉴클레오티드 결합 인자(NEF)와 ATP 가수 [18]분해를 촉진하는 J 단백질의 공동 보호자에 의해 촉진된다.BiP는 또한 HUP(Huntingtin Eymroacting Partner E)의 검증된 기질이며,[31] 여러 잔류물에서 BiP를 아데닐화할 수 있다.

BiP 시스테인 보존

BiP는 포유류를 포함한 진핵생물들 사이에서 보존성이 높다(표 1).그것은 또한 인간의 [32]모든 조직 유형에서 널리 발현된다.인간의 BiP에는 보존성이 높은 두 개의 시스테인이 있습니다.이러한 시스테인은 효모와 포유류 [33][34][35]세포 모두에서 번역 후 변형을 겪는 것으로 나타났다.효모세포에서 N-말단 시스테인은 산화스트레스에 의해 술페닐화글루타티오닐화 되는 것으로 나타났다.두 가지 변형 모두 단백질 [33][34]응집을 방지하는 BiP의 능력을 강화합니다.마우스 세포에서 보존된 시스테인 쌍은 GPx7(NPGPx) 활성화 시 디술피드 결합을 형성한다.디술피드 결합은 변성 [36]단백질에 대한 BiP 결합을 강화한다.

표 1.
종별 통칭 종 학명 BiP의 보존 BiP의 시스테인 보존 시스테인 수
영장류 인간 호모 사피엔스 네. 네. 2
마카크 마카카후스카타 네. 네. 2
베르베 클로로케부스사바에우스 예측* 네. 2
마모셋 칼리스트릭스자쿠스 네. 네. 2
설치류 마우스 근골근 네. 네. 2
쥐. 노베기쿠스 네. 네. 3
기니피그 카비아포르셀루스 예측된 네. 3
벌거벗은두더지쥐 헤테로케팔루스글레이버 네. 네. 3
토끼 오릭톨라구스쿠니쿨루스 예측된 네. 2
나무쥐 쯔빠이아치넨시스 네. 네. 2
유제류 소. 보스 황소자리 네. 네. 2
밍크고래 쿠로쿠로스트라타스카모니 네. 네. 2
돼지. 서스스크로파 예측된 네. 2
육식동물 친숙한 개 예측된 네. 2
고양이 펠리스 실베스트리스 네. 네. 3
페레트 무스텔라푸토리우스푸로 예측된 네. 2
유대류 주머니쥐 히가시모노도리 예측된 네. 2
태즈메이니아 데빌 사코필루스해리스이 예측된 네. 2
*예측 : NCBI 단백질에 따른 예측 시퀀스

임상적 의의

자가면역질환

많은 스트레스 및 열충격 단백질과 같이, BiP는 세포의 내부 환경에서 세포외 공간으로 [37]방출될 때 강력한 면역학적 활성을 가집니다.구체적으로, 그것은 면역 네트워크에 항염증 및 소생 신호를 공급하여 [38]염증을 해결하는데 도움을 준다.BiP의 면역학적 활동의 기초가 되는 메커니즘은 불완전하게 이해되어 있다.단구 표면의 수용체에 결합함으로써 항염증성 사이토카인 분비를 유도하고, T림프구 활성화에 관여하는 중요 분자를 다운 레귤레이션하며, 단구의 분화 경로를 수지상 [39][40]세포로 변조하는 것으로 나타났다.

BiP/GRP78의 잠재적 면역조절 활성은 인간 류마티스 관절염과 유사한 쥐병인 콜라겐 유도성 [41]관절염을 포함한 자가면역질환의 동물모델에서도 입증되었다.BiP의 예방적 또는 치료적 비경구 전달은 염증성 [42]관절염의 임상적 및 조직학적 징후를 개선하는 것으로 나타났다.

심혈관 질환

BiP의 상향 조절은 ER 스트레스로 인한 심장 기능 장애와 확장 [43][44]심근증과 관련이 있다.BiP는 또한 호모시스테인 유도 ER 스트레스 완화, 혈관내피세포의 아포토시스 방지, 콜레스테롤/트리글리세리드 생합성에 책임이 있는 유전자의 활성화 억제, 조직인자 프로응고제 활성을 통해 아테롬성 동맥경화의 발달을 억제하는 것이 제안되었으며, 이 모든 것이 기여할 수 있다.아테롬성 동맥경화성 [45]플라크의 축적이요

프로테아좀 억제제와 같은 일부 항암제는 심부전 합병증과 관련이 있다.랫드 신생아 심근세포에서는 BiP의 과잉발현이 프로테아솜 [46]저해에 의해 유도되는 심근세포의 죽음을 감소시킨다.

신경변성 질환

ER 샤페론 단백질로서 BiP는 잘못 접힌 [47][48]단백질을 보정함으로써 ER 스트레스에 의해 유도되는 신경세포사를 방지한다.게다가 BIX라는 이름의 BiP의 화학유도제는 뇌허혈성 [49]생쥐의 뇌경색을 감소시켰다.반대로, 강화된 BiP 샤페론 기능은 알츠하이머병[45][50]강하게 관련되어 있다.

대사성 질환

BiP 헤테로 접합성은 보호 ER 스트레스 경로를 상향 조절하여 고지방 식단 유도 비만, 제2형 당뇨병 및 췌장염으로부터 보호하기 위해 제안되었습니다.BiP는 또한 지방 조직의 [51]지방 형성과 포도당 항상성에 필요하다.

전염병

원핵생물 BiP는 박테리아 DNA 복제에 필수적인 RecA와 같은 핵심 단백질과 상호작용하는 것으로 밝혀졌다.그 결과, 이러한 박테리아 Hsp70 샤페론은 항생제 개발의 유망한 표적 세트를 나타냅니다.특히 항암제 OSU-03012는 Neisseria gonorrhoae슈퍼버그 변종을 몇 가지 표준 관리 [50]항생제로 재감응시켰다.한편, 시가 톡시제닉 대장균치명적인 변종은 숙주 BiP를 [45]억제하는 AB5 독소를 생성함으로써 숙주 세포의 생존을 저해한다.반면 바이러스는 세포 표면 BiP를 통해 세포를 감염시키고 샤페론 바이러스 단백질에 대한 BiP 발현을 자극하고 ER 스트레스 사망 [50][52]반응을 억제함으로써 성공적으로 복제된다.

메모들

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