샤페론(단백질)

Chaperone (protein)
GroES/GroEL 세균성 샤페론 복합모델의 윗모습

분자생물학에서, 분자 샤페론은 큰 단백질이나 고분자 단백질 복합체의 구조적인 접힘 또는 전개를 돕는 단백질이다.분자 샤페론에는 여러 종류가 있으며, 이 모든 것들은 합성 중 또는 후에 그리고 부분 변성 후에 적절한 단백질 접힘을 돕는 기능을 한다.샤페론은 또한 단백질 분해를 위한 단백질 전위에도 관여한다.

처음 발견된 분자 샤페론은 접힌 히스톤과 [1][2]DNA에서 뉴클레오솜을 조립하는 데 도움을 주는 일종의 조립 샤페론이었다.분자 샤페론의 주요 기능 중 하나는 잘못 접힌 단백질의 응집을 방지하는 것이다.따라서 많은 샤페론 단백질은 열 스트레스에 의해 단백질 응집 경향이 증가하기 때문에 열충격 단백질로 분류된다.

대부분의 분자 샤페론은 단백질 접힘에 대한 입체 정보를 전달하지 않고, 대신 폴리펩타이드 사슬이 완전히 번역될 때까지 접힘 중간체에 결합하고 안정화시킴으로써 단백질 접힘을 돕는다.샤페론의 특정한 기능 모드는 그들의 표적 단백질과 위치에 따라 다르다.샤페론의 구조, 역학 및 기능을 연구하기 위해 다양한 접근법이 적용되었다.벌크 생화학적 측정은 단백질 접힘 효율과 단백질 접힘 중 샤페론이 존재할 때 응집 방지에 대해 알려준다.최근 단일 분자[3] 분석의 발전은 구조화되지 않은 단백질 사슬에 대한 샤페론의 구조적 이질성, 접히는 중간체 및 샤페론의 친화성에 대한 통찰력을 가져왔다.

분자 샤페론의 기능

많은 샤페론은 열충격 단백질, 즉 온도 상승이나 다른 세포 [4]스트레스에 반응하여 발현되는 단백질이다.열충격 단백질 샤페론은 관찰된 분자량에 따라 Hsp60, Hsp70, Hsp90, Hsp104 및 작은 Hsps로 [5]분류된다.단백질 샤페로닌의 Hsp60 패밀리는 샤페로닌이라고 불리며, 겹겹이 쌓인 이중 고리 구조로 특징지어지며 원핵생물, 진핵생물 세포졸 및 미토콘드리아에서 발견된다.

일부 샤페론 시스템은 접힘 효소로 작동한다: 그들은 ATP 의존적인 방식으로 단백질의 접힘을 지원한다(예: GroEL/GroES 또는 DnaK/DnaJ/GrpE 시스템).비록 대부분의 새로 합성된 단백질은 샤페론이 없어도 접힐 수 있지만, 소수의 단백질은 같은 것을 위해 엄격하게 그것들을 필요로 한다.다른 샤페론은 홀더아제 역할을 한다: 그것들은 접이식 중간체(예: DnaJ 또는 Hsp33)[6]와 결합해 집적을 막는다.샤페론은 또한 비정상적인 단백질 집합체와 상호작용하고 그것들을 [7]단량체로 되돌리는 분해 효소로 작용할 수 있다.몇몇 샤페론은 단백질 분해를 도울 수 있고, 진핵 [8]생물의 유비퀴틴 단백질 분해효소 시스템과 같은 단백질 분해 효소 시스템으로 단백질을 이끈다.샤페론 단백질은 포유류 [citation needed]단백질의 절반 이상을 접는 데 관여한다.

고분자 집결은 샤페론 기능에 중요할 수 있다.컴팩트하게 접힌 단백질은 펼쳐진 단백질 [9]사슬보다 적은 부피를 차지하기 때문에 세포졸의 혼잡한 환경은 접힘 과정을 가속화할 수 있습니다.그러나, 혼잡은 단백질 [10][11]응집을 증가시킴으로써 올바르게 접힌 단백질의 수율을 감소시킬 수 있다.크라우딩은 또한 GroEL과 [12]같은 샤페론 단백질의 효과를 증가시킬 수 있으며, 이는 접힘 [13]효율의 감소를 상쇄할 수 있다.일부 매우 특정한 '스테릭 샤페론'은 단백질에 독특한 구조 정보를 전달하는데, 이것은 자발적으로 접힐 수 없다.이러한 단백질은 안핀센의 도그마에 [14]위배되며, 올바르게 접히는 단백질 역학을 필요로 한다.

다른 형태의 샤페론은 예를 들어 진핵생물에서 미토콘드리아의 막과 소포체(ER)를 통한 운반에 관여한다.세균전위특이 샤페론은 새롭게 합성된 전구체 폴리펩타이드 사슬을 전위적합(일반적으로 전개된) 상태로 유지하고 [15]전이로콘으로 유도한다.

세균 접착제 활성, 비아밀로이드 [16]골재에 대한 응집 유도, 클러스터링을 [17][18]통한 독성 단백질 올리고머 억제, 단백질[19] 응집 및 암 [20]유지와 관련된 질병에 대한 반응과 같은 샤페론의 새로운 기능이 계속해서 발견되고 있다.

인간 샤페론 단백질

인간 세포주에서 샤페론 단백질은 총 단백질 [21]질량의 최대 10%를 구성하는 것으로 밝혀졌으며, 인체 조직 전반에 걸쳐 보편적이고 고도로 발현된다.

단백질 합성이 종종 이 영역에서 발생하기 때문에 샤페론은 소포체(ER)에서 광범위하게 발견된다.

소포체

소포체(ER)에는 일반, 렉틴 및 비고전 분자 샤페론이 중간 정도의 단백질 접힘을 가지고 있다.

세균성 및 고고성 보호자의 명칭과 예시

많은 다른 종류의 보호자들이 있다; 각각의 가족은 다른 방식으로 단백질 접힘을 돕는 역할을 한다.대장균과 같은 박테리아에서, 이러한 단백질의 많은 부분이 높은 스트레스 조건 하에서 고도로 발현됩니다. 예를 들어, 박테리아가 높은 온도에 놓였을 때, 따라서 열충격 단백질 보호자는 가장 광범위합니다.

Hsp60

Hsp60(대장균의 GroEL/GroES 복합체)은 가장 잘 특징지어지는 대형(~1MDa) 샤페론 복합체이다.GroEL은 개구부에 소수성 패치가 있는 더블링 14mer로, 54kDa GFP의 내강 내부를 기본적으로 접을 수 있을 정도로 큽니다.GroES는 ATP 또는 ADP의 존재 하에서 GroEL에 결합하는 단일 고리 헵타머이다. GroEL/GroES는 이전의 응집을 취소할 수는 없지만 잘못 접히고 [25]응집되는 경로에서 경쟁한다.또한 미토콘드리아 매트릭스에서 분자 샤페론 역할을 한다.

Hsp70

Hsp70(대장균의 DnaK)은 아마도 가장 잘 특징지어지는 작은(~70kDa) 샤페론이다.

기판 결속용 hsp70 포켓

Hsp70 단백질은 Hsp40 단백질(대장균의 DnaJ)의 도움을 받아 Hsp70s의 ATP 소비율과 활성을 증가시킨다.

세포에서 Hsp70 단백질의 발현이 증가하면 아포토시스 경향이 감소하는 것으로 나타났다.정확한 기계적 이해는 아직 결정되지 않았지만, Hsp70s는 ADP에 결합하면 전개된 단백질에 고친화성 결합 상태를 가지며, ATP에 결합하면 저친화성 상태를 갖는 것으로 알려져 있다.

많은 Hsp70s가 전개된 기질 주위에 몰려들어 안정되고, 전개된 분자가 적절히 접힐 때까지 집적을 방해하며, 이때 Hsp70s는 분자에 대한 친화력을 잃고 확산된다.[26]Hsp70은 또한 진핵생물에서 미토콘드리아와 엽록체 분자 샤페론 역할을 한다.

Hsp90

Hsp90(대장균의 HtpG)은 가장 덜 알려진 샤페론일 수 있다.그것의 분자량은 약 90 kDa이고, 그것은 진핵생물에서 생존하기 위해 필요하다.

열충격단백질 90(Hsp90)은 진핵세포에서 많은 시그널링단백질을 활성화하는데 필수적인 분자 샤페론이다.

각 Hsp90은 ATP 결합 도메인, 중간 도메인 및 이합체 도메인을 가진다.원래 ATP 결합 시 기질 단백질(클라이언트 단백질이라고도 함)에 고정되는 것으로 생각되었던 Vaughan 외 연구진과 Ali 외 연구진이 최근 발표한 구조에 따르면 클라이언트 단백질은 [27][28]Hsp90의 N 말단 및 중간 도메인 모두에 외부적으로 결합할 수 있다.

또한 Hsp90은 코샤페론류 면역필린인 Sti1, p50(Cdc37) 및 Aha1을 필요로 할 수 있으며, Hsp70 샤페론계와도 [29][30]협력한다.

Hsp100

Hsp100(대장균의 Clp 패밀리) 단백질은 태그 부착 및 잘못 접힌 단백질을 대상으로 하고 펼치는 능력을 위해 생체 내 및 체외에서 연구되었다.

Hsp100/Clp 계열의 단백질은 ATP의 존재 하에서 전개효소 활성과 함께 큰 육중합체 구조를 형성한다.이러한 단백질은 작은 20 † (2 nm)의 구멍을 통해 클라이언트 단백질을 처리하여 각 클라이언트 단백질이 접힐 수 있는 두 번째 기회를 줌으로써 보호자 역할을 하는 것으로 생각됩니다.

ClpA 및 ClpX와 같은 이러한 Hsp100 샤페론 중 일부는 이중 고리 테트라데카메릭 세린 단백질 분해효소 ClP와 연관되어 있으며, 클라이언트 단백질의 리폴딩을 촉매하는 대신 이러한 복합체는 태그 부착 및 잘못 접힌 단백질의 표적 파괴에 책임이 있습니다.

사카로미세스 세레비시아의 Hsp100인 Hsp104는 많은 효모 프리온의 번식에 필수적이다.HSP104 유전자의 결실은 특정 프리온을 번식시킬 수 없는 세포를 낳는다.

박테리오파지

파지 T4 구조를 결정하는 역할을 하는 단백질을 코드하는 박테리오파지(phage) T4의 유전자는 조건부 치사 [31]돌연변이를 사용하여 확인되었다.이러한 단백질의 대부분은 완성된 파지 입자의 주요 또는 부차적인 구조적 구성 요소임이 입증되었다.그러나 스누스타드는[32] 파지 조립에 필요한 유전자 생성물(gps) 중 파지 구조에 통합되지 않고 촉매 작용을 하는 GPS 그룹을 식별했다.이러한 gps는 gp26, gp31, gp38, gp51, gp28, gp4였다[유전자 4는 유전자 50 및 65와 동의어이므로 gp4(50)(65)로 지정할 수 있다].이 6개의 유전자 제품 중 처음 4개는 그 이후로 샤페론 단백질로 인식되었다.또한 gp40, gp57A, gp63 및 gpwac도 현재 보호자로 확인되었다.

파지 T4 형태형성은 Yap과 Rossman에 [33]의해 자세히 설명된 바와 같이 머리, 꼬리 및 긴 꼬리 섬유 경로의 세 가지 독립적인 경로로 나뉜다.머리 형태 형성에 관해 샤페론 gp31은 세균 숙주 샤페론 GroEL과 상호작용하여 주요 머리 캡시드 단백질 gp23의 [34][33]적절한 접힘을 촉진한다.gp20의 어셈블리에 Chaperone gp40 참여하는 경우 이에 따라 커넥터 단지의 형성에서 특수 교육을 받는 아이 캡시드 전구체 어셈블리로 향하고 있다.[34][33]Gp4(50)(65), 비록 구체적으로 인솔자로 언급되지 않은, 촉매 반응으로는 형태 형성에 머리의 합류할 수 있도록 포장된 DNA만큼 쪼개면서 필수적인는 것처럼 보이는 뉴 클레아 제라 역할을 한다.뒷면[35]

전체 꼬리 조립 시 베이스 플레이트 허브 [36]조립에는 샤페론 단백질 gp26, gp51이 필요하다.Gp57A는 바닥판 짧은 꼬리섬유의 [36]구조적 구성요소인 gp12를 올바르게 접으려면 필요합니다.

긴꼬리섬유의 합성은 꼬리섬유의 [34][33]주요 구조단백질인 gp34와 gp37의 삼량화에 필요한 샤페론 단백질 gp57A에 의존한다.또한 [36][37]gp37의 적절한 접힘을 위해 샤페론 단백질 gp38이 필요하다.샤페론 단백질 gp63 및 gpwac은 꼬리 밑판에 [36]긴 꼬리섬유를 부착하기 위해 사용된다.

역사

보호자에 대한 조사는 오랜 [38]역사를 가지고 있다."분자 샤페론"이라는 용어는 1978년 문헌에 처음 등장했고, 론 라스키에 의해 뉴클레오솜의 [39]조립 동안 접힌 히스톤 단백질과 DNA의 집적을 막는 뉴클레오플라스민이라고 불리는 핵 단백질의 능력을 설명하기 위해 발명되었다.이 용어는 나중에 R에 의해 연장되었다. 1987년 John Ellis는 [40]단백질 복합체의 번역 후 조립을 매개하는 단백질을 기술했다.1988년, 유사한 단백질이 원핵 생물과 진핵 [41]생물 모두에서 이 과정을 매개한다는 것이 확인되었다.이 과정의 세부 사항은 1989년에 결정되었으며, 이때 ATP 의존성 단백질 접힘이 [42]체외에서 입증되었다.

임상적 의의

근육, 뼈 및/또는 중추신경계에 [43]영향을 미칠 수 있는 샤페론을 코드하는 유전자 돌연변이와 관련된 많은 질환이 있다.

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위키미디어 커먼스의 샤페론 단백질 관련 매체

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