베타케라틴

Beta-keratin
베타카로틴과 혼동하지 마세요.
케라틴(조류)
식별자
기호.케라틴
팜PF02422
인터프로IPR003461

베타-케라틴(β-케라틴)은 파충류와 [1][2]조류의 표피에서 발견되는 구조 단백질 계열의 구성원이다.베타 케라틴은 쌓인 베타 시트가 풍부한 표피 각질층의 구성 요소이며, 알파 케라틴과는 대조적으로 각질층에서 발견되고 알파 [3]나선형이 풍부한 중간 필라멘트 단백질이기 때문에 그렇게 명명되었다.케라틴이라는 용어의 정확한 사용은 알파-케라틴으로 제한되기 때문에, 최근 연구에서 "베타-케라틴"이라는 용어는 "각질 베타 단백질"[3] 또는 "케라틴 관련 [4]베타 단백질"로 대체된다.

β-케라틴은 α-케라틴이 포유류 피부에 단독으로 하는 것보다 파충류 피부에 훨씬 더 강직성을 더한다.β-케라틴은 파충류 피부의 각질층에 함침되어 방수 및 건조 예방을 제공한다.

새의 비늘, 부리, 발톱, 깃털에는 조류과의 β-케라틴이 들어 있습니다.β-케라틴 배열에 대한 계통학 연구는 깃털 β-케라틴이 스케일 β-케라틴에서 [5]진화했음을 보여준다.비늘β-케라틴은 아비안에서 기초 그룹을 형성한다.그 후 복제와 발산 현상은 발톱 β-케라틴 유전자로 이어졌고, 추가적인 재조합은 새로운 깃털과 깃털 같은 조류 β-케라틴 유전자로 이어졌다.이러한 복제 현상에 대한 증거는 깃털 β-케라틴 분지 구조와 그들의 게놈 [6]위치와의 상관관계에서 온다.

β-케라틴의 변화도 동력 비행의 개발에 영향을 미쳤을 수 있다.일반적인 조류 β-케라틴 유전자의 진화와 깃털의 진화를 연결하기 위해 분자 연대 측정법을 사용한 최근의 연구는 조류 β-케라틴 과가 약 2억 1,600만 년 전에 [6]악어 과에서 갈라지기 시작했음을 구체적으로 보여준다.또한 깃털 β-케라틴 과는 백악기 동안 새들의 적응 방사선과 일치하는 1억 2천 5백만 년 전까지 분화되지 않았다는 것을 발견했다.현대의 깃털에서 발견되는 β-케라틴은 탄성을 증가시켰으며,[6] 이는 비행에서 그들의 역할에 기여했을 수 있다.따라서 비행능력에 [7]의문이 제기된 Anchiornis와 Archeopteryx와 같은 새들의 깃털이 있는 친척들은 깃털이 아닌 조류인 β-케라틴을 가지고 있었을 것이다.

작은 알바레즈사우루스과 공룡 슈부이아 데저티(Shuvuia deserti)는 깃털 같은 피부가 덮여 있다는 증거를 보여준다.Schweitzer et al.(1999)의 분석에 따르면 이러한 깃털 같은 구조는 베타-케라틴으로 [8]구성되었다.이는 이후 사이타 등에 의해 반박되었으며, 교차 편광 [9]하에서 형광에 의해 증명된 것처럼 대신 분석된 섬유들이 무기 인산칼슘으로 구성되어 있다는 것을 발견했다.화석 샘플에 대한 면역 조직 화학적 분석의 신호는 잘못된 양성이 되기 쉬우므로 지질 샘플을 다룰 때 주의해야 합니다.

레퍼런스

  1. ^ Dalla Valle L, Nardi A, Belvedere P, Toni M, Alibardi L (July 2007). "Beta-keratins of differentiating epidermis of snake comprise glycine-proline-serine-rich proteins with an avian-like gene organization". Dev. Dyn. 236 (7): 1939–53. doi:10.1002/dvdy.21202. PMID 17576619.
  2. ^ Dalla Valle L, Nardi A, Toffolo V, Niero C, Toni M, Alibardi L (February 2007). "Cloning and characterization of scale beta-keratins in the differentiating epidermis of geckoes show they are glycine-proline-serine-rich proteins with a central motif homologous to avian beta-keratins". Dev. Dyn. 236 (2): 374–88. doi:10.1002/dvdy.21022. PMID 17191254.
  3. ^ a b Calvaresi M, Eckhart L, Alibardi L (June 2016). "The molecular organization of the beta-sheet region in Corneous beta-proteins (beta-keratins) of sauropsids explains its stability and polymerization into filaments". J. Struct. Biol. 194 (3): 282–91. doi:10.1016/j.jsb.2016.03.004. PMID 26965557.
  4. ^ Alibardi L (Feb 2013). "Cornification in reptilian epidermis occurs through the deposition of keratin-associated beta-proteins (beta-keratins) onto a scaffold of intermediate filament keratins". J. Morphol. 274 (2): 175–93. doi:10.1002/jmor.20086. PMID 23065677.
  5. ^ Greenwold, M.J.; Sawyer, R.H. (2010). "Genomic organization and molecular phylogenies of the beta (β) keratin multigene family in the chicken (Gallus gallus) and zebra finch (Taeniopygia guttata): implications for feather evolution". BMC Evolutionary Biology. 10: 148. doi:10.1186/1471-2148-10-148. PMC 2894828. PMID 20482795.
  6. ^ a b c Greenwold, M.J.; Sawyer, R.H. (2011). "Linking the molecular evolution of avian beta (β) keratins to the evolution of feathers". Journal of Experimental Zoology. 316B (8): 609–616. doi:10.1002/jez.b.21436. PMID 21898788.
  7. ^ Nudds, R.L.; Dyke, G.J. (14 May 2010). "Narrow Primary Feather Rachises in Confuciusornis and Archaeopteryx Suggest Poor Flight Ability". Science. 328 (5980): 887–889. doi:10.1126/science.1188895. PMID 20466930. S2CID 12340187.
  8. ^ 슈바이처, 메리 히그비, 와트, J.A., Avci, R., Knapp, L., Chiappe, L., Norell, Mark A., Marshall, M.(1999년).실험생물학 저널(Mol Dev Evolution) 255:146-157 알바레즈사우리드 깃털 같은 구조에서의 베타 케라틴 특이 면역반응성
  9. ^ .사이타, 에반 T., 플레처, I., 마틴, P., 피트만, M., 케이, 토마스 G., True, 로렌스 D., 노렐, 마크 A., 애보트, 제프리 D., 소환장, 로저 E. 펜크만, K. (빈, Jther.백악기 후기의 공룡 슈부이아 데저티 깃털 섬유의 보존은 화석에 대한 면역조직화학 분석에 대한 우려를 낳고 있다.유기 지구화학 125:142-151

외부 링크

케라틴에는 알파 케라틴과 베타 케라틴의 두 가지 주요 형태가 있습니다.알파-케라틴은 인간과 다른 포유류에서 볼 수 있고 베타-케라틴은 조류와 파충류에서 볼 수 있습니다.베타-케라틴은 알파-케라틴보다 단단하다.구조적으로 알파-케라틴은 알파 나선 코일 구조를 가지며, 베타-케라틴은 비틀린 베타 시트 구조를 가진다.bβ-시트의 경우, 이것은 인접한 단백질 사슬에 있는 펩타이드 결합의 아미노기와 카르복실기 사이에 입체적으로 억제되지 않은 수소 결합을 가능하게 하여 이들의 긴밀한 정렬과 강한 결합을 촉진한다.섬유질 케라틴 분자는 나선형 중간 필라멘트를 형성하기 위해 서로 뒤틀릴 수 있다.

비단의 2차 구조는 베타 주름 시트의 한 예이다.이 구조에서 개별 단백질 사슬은 반대 방향으로 배열된 다른 모든 단백질 사슬과 나란히 배열된다.체인은 C → N 방향이 번갈아 가면서 역평행이다.단백질 사슬은 두 개의 분리된 사슬의 아미드 그룹 사이의 수소 결합인 분자간 수소 결합에 의해 함께 결합됩니다.베타-완성 시트의 이러한 분자간 수소 결합은 알파-나선의 분자내 수소 결합과 대조적이다.

하나의 단백질 사슬의 아미드에 있는 수소는 인접한 단백질 사슬의 아미드 산소에 결합된 수소이다.주름 시트 효과는 아미드 구조가 평면인 반면 "굽힘"은 측면 체인을 포함하는 탄소에서 발생한다는 사실에서 발생합니다.

실크의 "측면" 체인 R 그룹은 부피가 크지 않습니다.비단의 기본 구조는 반복되는 6개의 아미노산 단위로 구성됩니다.모든 다른 단위가 실크 속 글리신인 순서는 다음과 같습니다. -gly-ala-gly-ala-gly-ala-글리신과 알라닌이 실크 아미노산의 75~80%를 차지하지만, 또 다른 10~15%는 세린이고, 최종 10%는 티르, 아르그, 발, 아스프, 글루 등 부피가 큰 곁사슬을 포함한다.