답토마이신

Daptomycin
답토마이신
Daptomycin Ball et al.svg
임상 데이터
상호큐빅, 큐빅 RF, Dapzura RT
기타 이름LY 146032
AHFS/Drugs.com모노그래프
라이선스 데이터
임신
카테고리
루트
행정부.		정맥 주사
ATC 코드
법적 상태
법적 상태
약동학 데이터
바이오 어베이러빌리티없음
단백질 결합90–95%
대사신장(사변)[6]
반감기 제거7~11시간(신장장애의 경우 최대 28시간)
배설물신장(78%), 주로 변경되지 않은 약물로 사용), 배설물(5.7%)
식별자
  • N-데카노일-L-트립토필-L-아스파라기닐-L-스파틸-L-트레오닐글리실-L-오르니틸-L-아스파틸-D-알라닐-L-아스파틸글리실-D-세릴-트레오-3-L-글라우틸-글라우틸-글라우틸-글라밀
CAS 번호
PubChem CID
드러그뱅크
켐스파이더
유니
케그
체비
첸블
CompTox 대시보드 (EPA )
ECHA 정보 카드100.116.065 Edit this at Wikidata
화학 및 물리 데이터
공식C72H101N17O26
몰 질량1620.693 g/120−1
  • InChI=1S/C72H101N17O26/c1-5-6-6-8-9-10-11-22-53(93)81-44(25-31-76-42-20-15-17-39(38)66(10884-45)-45(27-52)-10892)(21-16-23-73)80-54(94)33-78-70(61)112/h12-15,17-20,31,35-37,43-50,60-61,76,90H,5-11,16,21-30,32-34,74H2,1-4H3,(H2,75,92,105,72)--> ☒N
  • 키: DOAKLVKFURWEDJ-RWDRXURGSA-N checkY
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답토마이신
Mechanism of Daptomycin Action.jpg
1. 답토마이신은 세포막에 결합되어 삽입된다.2 .막에 응집되죠. 3.막의 형태를 변화시켜 구멍을 만들어 이온이 쉽게 세포 안팎으로 들어갈 수 있도록 한다.
식별자
기호.없음
TCDB1. D.15
OPM 슈퍼 패밀리163
OPM단백질1t5n

댑토마이신은 그램 양성 [3]유기체에 의해 야기되는 전신 및 생명을 위협하는 감염 치료에 사용되는 리포펩타이드 항생제이다.

답토마이신은 2019년 [7][8]세계보건기구 필수 의약품 목록에서 삭제됐다.세계보건기구는 답토마이신을 인간의 의학에 매우 [9]중요한 것으로 분류하고 있다.

의료 용도

미국에서는 그램 양성 감염, 황색균혈증 및 우측 황색심내막염에 [3]의한 피부 및 피부구조 감염에 답토마이신을 성인에게 사용하도록 지시되어 있다.폐계면활성제와 강하게 결합하기 때문에 [10]폐렴 치료에 사용할 수 없습니다.혈성 [11]폐렴에 대한 답토마이신 작용에 차이가 있는 것 같습니다.

부작용

답토마이신 치료와 관련된 일반적인 부작용은 다음과 같다.[3][12]

문헌에 보고된 덜 흔하지만 심각한 부작용은 다음을 포함한다.

또한 미오파시와 횡문근융해증은 스타틴을 [15]동시에 복용하는 환자들에게 보고되었지만, 이것이 전적으로 스타틴에 기인하는지 아니면 답토마이신이 이 효과를 강화하는지 여부는 알려지지 않았다.사용 가능한 데이터가 제한적이기 때문에 제조사에서는 환자가 답토마이신 치료를 받는 동안 스타틴을 일시적으로 중단할 것을 권장합니다.크레아틴 키나아제 수치는 보통 개인들이 답토마이신 치료를 받는 동안 정기적으로 체크된다.

2010년 7월 FDA는 답토마이신이 생명을 위협하는 호산구성 폐렴을 일으킬 수 있다는 경고를 발표했다.FDA는 2004년과 2010년 사이에 호산구 폐렴의 7건의 확진환자와 36건의 추가 가능한 환자를 확인했다고 밝혔다.확인된 환자 7명은 모두 60세 이상이었으며 치료 개시 2주 이내에 증상이 나타났다.

약리학

작용 메커니즘

답토마이신은 박테리아 세포막 기능의 여러 측면을 교란시키는 독특한 작용 메커니즘을 가지고 있다.포스파티딜글리세롤 의존적인 방식으로 세포막에 삽입되어 집적됩니다.답토마이신의 집적은 막의 곡률을 변화시켜 이온을 누출하는 구멍을 만든다.이것은 빠른 탈분극을 유발하고, 막 전위의 상실을 초래하여 단백질, DNA 및 RNA 합성을 억제하여 세균 세포사를 [16]초래한다.

답토마이신에 의한 구형 미셀의[17] 형성이 작용 모드에 영향을 미칠 수 있다는 것이 제안되었다.

미생물학

답토마이신은 그램 양성균에 대해서만 살균작용을 한다.장구균(글리코펩타이드 내성 장구균 포함), 포도상구균(메티실린 내성 황색포도상구균 포함), 연쇄상구균,[18] 코리네박테리아 및 정지상 보렐리아 부르그도르페리 페르시스터에 [19]대해 시험관내 활성이 입증되었다.

답토마이신 내성

답토마이신 내성은 여전히 [when?]흔치 않지만 2005년 한국을 시작으로 2010년 유럽, 2011년 대만, 2007년부터 [20]2011년까지 9건의 사례가 보고된 미국 등 GRE에서 점점 더 많이 보고되고 있다.답토마이신 내성은 6건 중 5건에서 나타났다.저항의 메커니즘은 알려져 있지 않습니다.레추기야 동굴의 토양 샘플에서 분리된 400만년 된 페니바실루스 균주는 자연 답토마이신에 [21]내성이 있는 것으로 밝혀졌다.

유효성

답토마이신은 [22]황색포도상구균혈증 및 우심내막염 치료에 표준치료제(나프실린, 옥사실린, 플루클로실린 또는 반코마이신)에 대해 바람직하지 않은 것으로 나타났다.미시간주 디트로이트의 한 연구는 MRSA 의심 피부 또는 연조직 감염으로 치료된 53명의 환자들을 반코마이신과 비교했는데, 이는 댑토마이신을 [23]사용한 회복 속도가 4일 대 7일이라는 것을 보여준다.

3단계 임상시험에서 제한된 데이터는 답토마이신이 [citation needed]좌심내막염 환자의 좋지 않은 결과와 관련이 있음을 보여주었다.답토마이신은 인공판막내막염이나 뇌수막염 [24]환자들에게서 연구되지 않았다.

생합성

그림 1 ~ 7답토마이신생합성
그림 8리포펩타이드 항생제의 구조는 A54145 또는 칼슘 의존성 항생제(CDA)[25]의 모듈 또는 서브유닛의 기원뿐만 아니라 유전자 공학에 의해 수정된 답토마이신 내 위치를 강조합니다.
그림 9.답토마이신과 관련된 리포펩타이드 항생제의 조합 생합성.일반적으로 답토마이신 내에 D-Ala가 있는 위치 8은 모듈 교환에 의해 변경되어 D-Ser, D-Asn 또는 D-Lys가 포함되었습니다.또한 자연스럽게 D-Ser가 있는 위치 11은 모듈 교환에 의해 변경되어 D-Ala 또는 D-Asn, 12는 보통 3-메틸-L-Glu에 의해 변경되었습니다.일반적으로 L-키뉴레닌(L-Kyn)을 갖는 이온 13은 L-Trp, L-Ile 또는 L-Val을 포함하도록 서브유닛 교환에 의해 수정되었다. 위치 1에는 일반적으로 전이소-운데카노일, 이소데카노일 및 전이소-트리데카노일 지방 아실기가 포함된다.이 모든 변경은 조합되어 있습니다.[25]

답토마이신은 스트렙토미세스 로즈오스포러스에 [26][27]의해 생성되는 순환성 리포펩타이드 항생제이다.답토마이신은 13개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 그 중 10개는 순환형으로 배열되어 있고, 3개는 고리 외 꼬리에 있다.약제에는 답토마이신에만 알려진 특이한 아미노산 L-키뉴레닌(Kyn)과 L-3-메틸글루탐산(mGlu)이라는 두 가지 비단백질 아미노산이 존재한다.환외 트립토판 잔기의 N 말단은 중간사슬(C10) 지방산인 데칸산과 결합된다.생합성은 N말단 트립토판과 데칸산의 결합에 의해 개시되며, 이어서 비리보솜펩타아제(NRPS) 메커니즘에 의해 나머지 아미노산의 결합에 의해 개시된다.마지막으로 티오에스테라아제 효소에 의해 촉매되는 환화 이벤트가 발생하고 리포펩타이드의 후속 방출이 허용된다.

답토마이신 합성을 담당하는 NRPS는 dptA, dptBC 및 dptD의 세 가지 중복 유전자에 의해 암호화된다.dptA의 바로 상류에 있는 dptE 및 dptF 유전자는 N 말단 Trp에 [28]데칸산을 결합함으로써 댑토마이신 생합성 시작에 관여할 가능성이 있다.이러한 새로운 유전자(dptE, dptF)는 첫 번째 아미노산(트립토판)을 아실화하기 위해 독특한 응축 도메인과 함께 작동할 가능성이 가장 높은 생성물에 해당합니다.이들 및 기타 신규 유전자(dptI, dptJ)는 비단백질 아미노산 L-3-메틸글루탐산 및 Kyn을 공급하는 데 관여하는 것으로 추정되며, NRPS [28]유전자 옆에 위치한다.

답토마이신의 데칸산 부분은 지방산 합성효소 기계에 의해 합성된다(그림2).포스포판테테닐전달효소(PPtase)에 의한 아포아실 캐리어 단백질(ACP, 티올레이션 또는 T 도메인)의 번역 후 수식은 포스포판테틴 암이 포스포디에스테르 결합을 통해 ACP 도메인 내의 보존된 세린으로의 유연한 포스포판테틴 암 전달을 촉매한다.홀로-ACP는 사슬 신장 중에 기질과 아실 사슬이 공유 결합되는 티올을 제공할 수 있습니다.두 개의 핵심 촉매 도메인은 아실전달효소(AT)와 케트합성효소(KS)이다.AT는 말로닐-CoA 기질에 작용하여 아실기를 ACP 도메인의 티올로 전달합니다.이 순변경은 에너지 중립적인 단계입니다.다음으로 아실-S-ACP를 보존된 시스테인으로 변환하고, KS는 하류 말로닐-S-ACP를 탈탄산화하여 β-케토아실-S-ACP를 형성한다.이것은 다음 신장 사이클의 기판 역할을 합니다.단, 다음 사이클이 시작되기 전에 β-케토기는 케토레덕타아제 도메인에 의해 촉매되는 대응하는 알코올로 환원되고, 이어서 탈수효소 도메인에 의해 촉매되는 올레핀으로 탈수되며, 마지막으로 에노일환원효소 도메인에 의해 촉매되는 메틸렌으로 환원된다.KS 촉매 사이클마다 2개의 탄소가 순첨가됩니다.3회 더 연장을 반복한 후 티오에스테라아제 효소는 유리 C-10 지방산의 [medical citation needed]가수분해를 촉매하여 방출한다.

답토마이신의 펩타이드 부분을 합성하기 위해 NRPS 메커니즘을 이용한다.NRPS 시스템의 생합성 기계는 통합된 [29]각 아미노산 단량체당 하나의 모듈을 포함하는 다모듈라 효소 조립 라인으로 구성된다.각 모듈 내에는 성장하는 펩티딜 사슬의 연장을 수행하는 촉매 도메인이 있습니다.성장 펩타이드는 티올레이션 도메인에 공유 결합되어 있으며, 여기서 펩타이드는 하나의 촉매 도메인에서 다음 촉매 도메인으로 성장 펩타이드를 운반하기 때문에 펩티딜 캐리어 단백질이라고 불린다.다시, 아포T 도메인은 PPTAase에 의해 홀로T 도메인에 프라이밍되어야 하며, 보존된 세린 잔기에 가요성 포스포판테틴 암을 부착해야 한다.아데닐화 도메인은 함유하는 아미노산 모노머를 선택하고, 카르본산염과 ATP를 활성화하여 아미노아실-AMP를 만들고, 다음으로 A 도메인은 인접한 T 도메인의 티올레이트 위에 아미노아실기를 설치한다.응축(C) 도메인은 펩타이드 결합 형성 반응을 촉매하여 사슬 신장을 유도한다.상류의 펩티딜-S-T와 하류의 아미노아실-S-T를 결합한다(그림 7).하나의 아미노아실 잔기에 의한 연쇄 신장 및 다음 T 도메인에 대한 연쇄 전이가 동시에 일어난다.이러한 도메인의 순서는 C-A-T 입니다.경우에 따라서는 L-아미노산 모노머를 함유하여 D-아미노산에 에피머화해야 하는 모듈에는 에피머화 도메인이 필요하다.이러한 모듈의 도메인 조직은 C-A-T-E입니다.[29]

첫 번째 모듈은 3개의 도메인으로 구성된 C-A-T 조직을 가지고 있으며, 이는 종종 N-아실화 [29]펩타이드를 만드는 조립 라인에서 발생합니다.첫 번째 C 도메인은 T에 설치된 시작 아미노산(트립토판)의 N-acyl화를 촉매한다.아데닐화효소(Ad)는 데칸산과 성장펩타이드에 데칸산을 함유하는 N말단 트립토판의 축합을 촉매한다(그림3).이 결합 현상에 책임이 있는 유전자는 dptE와 dptF로, Daptomycin NRPS 생합성 유전자 클러스터의 첫 번째 유전자인 dptA의 상류에 위치한다.N 말단 트립토판 잔기에 데칸산이 결합되면 NRPS에 [medical citation needed]의해 촉매로 아미노산 축합이 시작됩니다.

NRPS의 처음 5개 모듈은 dptA 유전자에 의해 부호화되어 각각 L-트립토판, D-asparagine, L-aspartate, L-threonine 및 글리신의 축합을 촉매한다(그림 4).L-오르니틴, L-아스파르트산, D-알라닌, L-아스파르트산, 글리신 및 D-세린의 축합을 촉매하는 모듈 6~11은 dptBC 유전자(그림 5). dPTD는 두 개의 비단백질 아미노산, L-3-메틸글루트산(Glutamic acid)의 통합을 촉매한다.re [27]6. 이러한 NRPS 모듈에 의한 연장은 궁극적으로 거시순환 및 방출로 이어지며, 이 경우 α-아미노기, 즉 트레오닌은 사이클라이제이션 중에 내부 핵소체로 작용하여 10-아미노산 고리를 생성한다(그림 6).NRPS 어셈블리라인의 종단 모듈에는 C-A-T-TE 조직이 있습니다.티오에스테라아제 도메인은 성숙한 리포펩타이드의 [29]연쇄 종단 및 방출을 촉매한다.

현재까지 시판되고 있는 유일한 산성 리포펩타이드 항생제인 답토마이신의 분자 공학(그림 8)은 2003년 [30]임상 의학이 시작된 이후 많은 발전을 보여 왔다.조합 생합성에 대한 많은 이유들을 위한 목표물:2세대 파생 상품은 현재 개발을 위해 병원에 있다;[31일]Streptomyces roseosporus, daptomycin의 제작자 생물체 유전자 조작을 잘 따른다;daptomycin 생합성 유전자단을 도출해 그리고 S.li로 표현된 복제를 해온[32].vidan오늘반[31일]은lipopeptide 생합성의 기계가 될 가능성 차단될 것에 의해 변화의 자연들뿐만 아니라 precursor-directed 생합성, 유전자 삭제, 유전자 교류 및 모듈 교환;[32]은 분자 공학 도구들을 가지고 있고 개발되도록 식의 3개별 NRPS 유전자에서 3di.fferent가 염색체에 있는 사이트, 이소성 장소에서 두개의 유전자의 표현을 위해 ermEp* 사용하고[33] 다른lipopeptide 유전자 집단과 daptomycin에 전혀 관계가 없고 sequenced,[25] 하이브리드 분자의 생성할 수 있도록기 위해 유전자와 모듈을 제공하는;[32]파생 상품chemoenzymatic 합성을 통해 주어질 수 있으나[34]과 la. 복제되어 왔다stly, 노력에약화학은 이러한 분자공학의 [31]산물을 더욱 수정할 수 있다.

daptomycin(그림 9)의 새로운 파생 상품은 원래 A54145(인자 B1)또는calcium-dependent 항생제 좁은 길들로부터 터미널 서브 유닛과 분자 Trp13, Ile13, 또는 Val13에 세번째 NRPS 소단위(dptD)을 교환함으로써 발생되었다.[35]dptD은 끝에서 두번째 아미노산인3-methyl-glutamic 산성을 통합하기 위한 책임이 있다.(3mGlu12) 및 마지막 아미노산 Kyn13을 사슬에 넣는다.이 교환은 인터펩타이드 도킹 사이트를 엔지니어링하지 않고 이루어졌습니다.이러한 전체 서브유닛 교환은 Glu12-메틸전달효소 유전자의 결실, Ala8 및 Ser11의 도메인 내 링커 부위의 모듈 교환 및 70개 이상의 새로운 리포펩타이드를 상당한 양으로 생성하기 위한 천연 지방산 측쇄의 변형과 결합되었다. 이러한 결과 리포펩타이드의 대부분은 강력한 항작용을 가지고 있다.에일리어티비티[25][35]이들 화합물 중 일부는 답토마이신과 유사한 시험관내 항균 활성을 가진다.또, 그 고유의 리포다당류를 조립하는 능력에 결함이 있는 대장균 임프 돌연변이에 대해서 개선 활성을 나타냈다.이 화합물들 중 다수는 100~250mg/l의 수율로 생산되었다. 이는 물론 발효 기술에 의한 성공적인 스케일업 가능성을 열어준다.지금까지 [36]펩타이드 코어 내에서 가능한 아미노산 조합 중 극히 일부만이 조사되었다.

역사

원래 LY 146032로 지정된 답토마이신은 1980년대 후반 Eli Lilly and Company의 연구자들에 의해 방선균 Streptomyces roseosporus에서 발견되었다.LY 146032는 그램 양성 유기체에 의한 감염 치료의 I/I 임상시험에서 유망성을 보였다.릴리는 높은 용량 요법이 근육통을 [37][38]포함한 골격근육에 악영향을 미치기 때문에 발육을 중단했다.

LY 146032에 대한 권리는 1997년 큐비스트 제약에 의해 취득되었으며, 2003년 9월 미국 식품의약국(FDA)의 승인에 따라 18세 이상의 사람들에게 사용할 수 있도록 큐빅이라는 상표명으로 시판되기 시작했습니다.Cubicin은 이전 라이선스 [38][39]계약자인 Chiron Corporation을 인수한 후 Novartis에 의해 EU 및 기타 여러 국가에서 판매되고 있습니다.

레퍼런스

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