질소화효소

Nitrogenase
질소화효소
Nitrogenase.png
식별자
EC 번호1.18.6.1
CAS 번호.9013-04-1
데이터베이스
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케그KEG 입력
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PDB 구조RCSB PDB PDBe PDBsum
질소효소형 산화효소(성분 1 서브유닛 알파/베타)
식별자
기호산화_니트로
PfamPF00148
인터프로IPR000510
SCOP21mio / SCOPe / SUPFAM
질소아제 철단백질 NifH(성분 2)
식별자
기호니프
인터프로IPR005977
Cath1fp6
SCOP2d1fp6a_ / SCOPe / SUPAM
CDDcd02040
대체 질소 효소(구성 요소 1) 델타 서브 유닛
식별자
기호AnfG_VnfG
PfamPF03139
인터프로IPR004349

질소화합물은 효소(EC 1.18.6.1)이다.EC 1.19.6.1)는 시아노박테리아(청녹색세균) 및 리조박테리아와 같은 특정 박테리아에 의해 생성된다. 이러한 효소는 질소(N2)를 암모니아(NH3)로 감소시키는 원인이 된다. 질소화합물은 질소 고정 과정의 핵심 단계인 이 반응을 촉진하는 것으로 알려진 효소의 유일한 계열이다. 질소 고정은 모든 형태의 생명체에 필요하며, 질소는 식물, 동물 및 기타 유기체를 생성하는 분자(뉴클레오티드, 아미노산)의 생합성에 필수적이다. 그들은 니프 유전자나 호몰로그램에 의해 암호화된다. 그것들은 원색소화 환원효소와 관련이 있다.

분류 및 구조

분자 수소와 질소로부터 암모니아 평형 형성이 전체적으로 음의 엔탈피 반응( H =- 2 - 1 H)을 갖는다), the activation energy is very high ().[1] 질소효소는 촉매로 작용하여 반응이 주위 온도에서 일어날 수 있도록 이 에너지 장벽을 감소시킨다.

일반적인 어셈블리는 다음 두 가지 구성 요소로 구성된다.

  1. N에서2 NH로3 감소시키기 위해 제공된 전자를 사용하는 질소 효소인 이질소계 MoFe 단백질. 일부 어셈블리에서는 동음이의 대안으로 대체된다.
  2. 호모디메릭 Fe 전용 단백질, 환원효소로서 환원력이 높고 전자의 공급을 담당한다.
질소산화물(아미노산 cys 및 그)에 대한 결합 부위를 보여주는 FeMo 공동 인자 구조.

환원효소

Fe 단백질인 이디트로겐아제 환원효소 또는 NifH는 동일한 서브유닛의 조광기로, 1개의 [FeS44] 군집을 포함하고 있으며 약 60-64kDa의 질량을 가지고 있다.[2] Fe 단백질의 기능은 페레독신이나 플라보독신 같은 환원제로부터 질소아제 단백질로 전자를 전달하는 것이다. 전자의 전달은 ATP의 결합과 가수분해로부터 오는 화학적 에너지의 입력을 필요로 한다. ATP의 가수분해 또한 질소효소 복합체 내에서 순응적인 변화를 일으켜 Fe 단백질과 Mofe 단백질을 더욱 가깝게 하여 전자전자가 더 쉽게 전달된다.[3]

질소화효소

MoFe 단백질은 2 α 서브유닛과 2 β 서브유닛으로 구성된 헤테로테트라머로, 질량은 약 240-250kDa이다.[2] 또한 MoFe 단백질은 α와 β 서브유닛 사이의 인터페이스에 위치한 P-클러스터라고 알려진 두 개의 철-황산단 및 α 서브유닛 안에 두 개의 FeMo 공actor를 함유하고 있다. 이러한 질소화에서 Mo의 산화 상태는 이전에는 Mo(V)로 생각되었지만, 보다 최근의 증거는 Mo(III)에 대한 것이다.[4] (다른 효소의 몰리브덴은 일반적으로 완전히 산화된 Mo(VI)로서 몰리브도프테린과 결합된다.

  • P-클러스터의 코어(FeS87)는 중앙 탄소 원자에 의해 연결된 두 개의 [FeS43] 큐브 형태를 취한다. 각 P-클러스터는 6개의 시스테인 잔류물에 의해 MoFe 단백질과 공동 연결된다.
  • 각 FeMo 공동 인자(FeMoSC79)는 두 개의 비식별 클러스터인 [FeS43]와 [MoFeS33]로 구성되며, 세 개의 황화 이온에 의해 연결된다. 각 FeMo 공효소는 1개의 시스테인 잔류물과 1개의 히스티딘 잔류물로 단백질의 α 서브유닛에 공칭적으로 연결되어 있다.

Fe 단백질의 전자는 P-클러스터에서 MoFe 단백질로 들어가고, 그 후 전자를 FeMo 공분자로 전달한다. 그런 다음 각 FeMo 공동 인자(CoMo cofactor)는 질소 고정의 현장 역할을 하며, N은2 공동 인자 중앙 공동에 결합된다.

변형

MoFe 단백질은 Mo cofactor에서 낮은 환경에서 대체 질소산화물로 대체될 수 있다. 그러한 질소화물의 두 가지 유형은 바나듐-철(VFe; Vnf) 유형과 철-철(FeFe; Anf) 유형으로 알려져 있다. 둘 다 2 α 서브유닛, 2 β 서브유닛, 2 Δ(때로는 Δ) 서브유닛의 어셈블리를 형성한다. 델타 서브유닛은 서로 동질적이고, 알파와 베타 서브유닛 자체는 Mofe 질소아제에서 발견된 것과 동질적이다. 유전자 군집들 또한 동음이의어이고, 이 하위 군집들은 어느 정도 교체가 가능하다. 모든 질소산화물은 유사한 Fe-S 코어 클러스터를 사용하며, 그 변화는 공계 금속에서 나온다.[5][6]

아조토박터 비넬레디아의 안프 질소아제는 안프 속에 조직되어 있다.HDGKOR 피연산자. 이 피연산자는 여전히 니프 유전자의 일부가 기능해야 한다. 이러한 추가 필수 유전자를 포함하는 최소 10-gene 피연산자가 제작되었다.[7]

메커니즘

그림 1: 주요 촉매 부위가 강조 표시된 질소산화물 각 질소효소 내에는 두 세트의 촉매 부위가 있다.
그림 2: 금속 클러스터 세트가 확대된 질소산화물 전자는 Fe-S 클러스터(노란색)에서 P 클러스터(빨간색)로 이동하고 FeMo-co(주황색)에서 끝난다.

일반 메커니즘

그림 3: 질소산화물 내 주요 촉매 부위 원자는 원소에 의해 색칠된다. 상단: Fe-S 클러스터 중간: P 클러스터 하단: 페모코

질소효소는 질소(N2)가 암모니아(NH3)로 감소하는 질소고정화 촉매를 담당하는 효소로 지구 생명 유지에 필수적인 과정이다.[8] 다양한 질소고정세균에서 발견되는 질소효소는 몰리브덴(Mo) 질소아제, 바나듐(V) 질소아제, 철 전용(Fe) 질소아제 등 3종이다.[9] 레그메인 관련 리지 공포증 등 디아조트로프에서 발견될 수 있는 몰리브덴 질소아제는 가장 광범위하게 연구된 질소아제여서 가장 좋은 특징이 있다.[10][11][9] 그림 1-2는 Azotobacter vinelandii에서 추출한 몰리브덴 질소아제의 결정 구조와 주요 촉매 성분을 나타낸다. 바나듐 질소아제와 철 전용 질소아제 모두 대체 질소아제로서 선택된 아조토박터 종에서 발견될 수 있다.[10][12] 방정식 1과 2는 각각 몰리브덴 질소아제 및 바나듐 질소아제에서의 질소 고정의 균형 잡힌 반응을 보여준다.

N2 + 8+ H + 8− e + 16 MgATP → 2NH3 + H + 162 MgADP + 16i[8] P

(1)

N2 + 14 H+ + 12 e− + 40 MgATP → 2 NH4+ + 3 H2 + 40 MgADP + 40 Pi [13]

(2)

모든 질소산화물은 성분 I(이디트로겐화효소라고도 함)과 성분 II(이디트로겐화효소 환원효소라고도 함)로 구성된 2개의 성분 시스템이다. 성분 I는 몰리브덴 질소아제 MoFe 단백질, 바나듐 질소아제 VFe 단백질, 철 전용 질소아제 Fe 단백질이다.[8] 성분 II는 성분 I로 전자를 전달하는 Fe-S 클러스터(그림 3: 상단)를 포함하는 Fe 단백질이다.[12] 성분 I에는 P-클러스터(그림 3: 중간)와 FeMo-co-factor(FeMo-co)의 두 가지 주요 금속 클러스터가 포함되어 있다(그림 3: 하단). 바나듐 질소아제와 철 전용 질소아제에서는 Mo를 각각 V 또는 Fe로 대체한다.[8] 카탈루션 동안, 전자는 성분 II 내의 ATP 분자 쌍에서 Fe-S 클러스터, P-클러스터, 그리고 마지막으로 FeMo-co로 흐르며, 여기서 N을2 NH로3 환원한다.

로우 토르넬리 운동 모델

암모니아 분자 2개에 대한 질소 감소는 성분 II의 양성자와 전자 등가물을 순차적으로 추가한 후 성분 I의 FeMo-co에서 수행된다.[8] Lowe, Thorneley 등이 70년대와 80년대에 수행한 안정 상태, 동결 취침 및 정지 유동 운동학 측정은 이 과정에 운동적 기초를 제공했다.[14][15] Lowe-Thorneley (LT) 운동 모델(그림 4에서 제외)은 이러한 실험을 통해 개발되었으며 반응 전체에 걸쳐 필요한 8개의 상관 관계 양성자와 전자 전달을 문서화한다.[8][14][15] 각 중간 단계는 E로n 표시되며, 여기서 n = 0-8은 이전된 등가물의 수에 해당된다. N과의2 E의3 반응도 가능하지만, N의2 생산적인 추가 전에 4개의 등가물을 이전해야 한다.[14] 특히 질소 감소는 균형 잡힌 화학 반응에 의해 예측된 6개의 등가물과 대조적으로 양성자와 전자의 8개의 등가물을 필요로 하는 것으로 나타났다.[16]

중간자04 E ~ E

이러한 중간체의 분광학적 특성화를 통해 질소산화물에 의한 질소 저감에 대한 이해를 높일 수 있었지만, 이 메커니즘은 여전히 연구와 논쟁의 활발한 영역으로 남아 있다. 아래에 간략히 열거된 것은 질소를 첨가하기 전에 중간체에 대한 분광 실험이다.

E0 – 이것은 촉매제가 시작되기 전의 효소의 휴식 상태 입니다. EPR 특성화는 이 종이 /의 스핀을 가지고 있다는 것을 보여준다.2[17]

E1 – 중간의 감소된 1 전자 중간은 중간의 N2. Mӧssbauer 분광법에 따라 회전 중에 갇혔으며, 이는 FeMo-co가 1보다 큰 정수 스핀임을 나타낸다.[18]

그림 4: 질소산화물에 의한 암모니아로 질소를 감소시키기 위한 Lowe-Thorneley 운동 모델

E2 – 이 중간의 제안은 2개의 추가 전자가 브리징 하이드라이드에 저장되고 추가 양성자가 유황 원자에 결합되는 휴식 산화 상태로 금속 클러스터를 포함하는 것이다. 이 중간 돌연변이 효소의 격리는 FeMo-co가 높은 스핀이며 /의 스핀을 가지고 있다는 것을 보여준다.2[19]

E3 – 이 중량은 브리지 하이드라이드 1개와 양성자 1개로 단독으로 감소된 FeMo-co로 제안된다.[8]

E4 – 로마 전환의 신 다음에 야누스 중간 물질로 불리는 이 중간 물질은 전자 양성자의 정확히 절반이 전달된 후에 위치하며, E로0 다시 붕괴하거나 질소 결합을 진행하여 촉매 사이클을 마칠 수 있다. 이 중간은 FeMo-co를 2개의 브리징 하이드라이드와 2개의 유황 접합 양성자로 휴식 산화 상태로 포함하는 것을 제안한다.[8] 이 중간은 발린 아미노산인 잔류물 70을 이솔레우신(isoleucine)으로 대체하는 돌연변이 단백질의 동결 취침 기법을 사용하여 처음 관찰되었다.[20] 이 수정은 FeMo-co에 대한 기질 접근을 방지한다. 이 고립된 중간의 EPR 특성화는 ½의 스핀을 가진 새로운 종을 보여준다. ENDOR 실험은 이 중간의 구조에 대한 통찰력을 제공하여 두 개의 브리징 하이드라이드의 존재를 밝혀냈다.[20] 95Mo와 Fe ENDOR는 하이드라이드가 두 철의 중심 사이를 교량한다는 것을 보여준다.[21] -20°C에서 갇힌 중간의 크라이오넬링을 사용하면 이완 시 2개의 수소 등가물이 연속적으로 손실되어 격리된 중량이 E 상태와4 일치함을 입증한다.[8] E에서4 E2 + H로2 그리고 마지막으로 E와0 2H로2 분해된 EPR 신호는 E2 중간값과 관련된 것으로 확인되었다.[8]

위의 매개체는 금속 클러스터가 원래의 산화 상태와 단독적으로 감소된 상태 사이에서 순환되고 추가적인 전자가 하이드라이드에 저장된다는 것을 암시한다. 대안으로 각 단계마다 하이드라이드 형성을 수반하고 금속 클러스터는 실제로 원래의 산화 상태와 단일 산화 상태 사이에서 순환하는 것이 제안되었다.[8]

N2 고정용 원위부 및 교대 경로

그림 5: 질소아제 질소 고정의 원위 대 기계론적 경로 교대.

Janus E4 콤플렉스 이전의 질소 고정 메커니즘은 일반적으로 합의되어 있지만, 현재 메커니즘의 후반부에 정확한 경로에 대한 가설은 두 가지, 즉 "분해"와 "대체" 경로(그림 5 참조)[8][22][23]가 있다. 원위 경로에서는 말단 질소를 먼저 수소화하여 암모니아를 배출한 다음 금속과 직접 결합한 질소를 수소화한다. 교차로에서는 수소 1개가 말단 질소에 첨가된 다음, 수소 1개가 금속과 직접 결합한 질소에 첨가된다. 이 교대 패턴은 암모니아를 방출할 때까지 계속된다.[8][22][23] 각 경로가 고유한 중간자 집합을 선호하기 때문에, 어떤 경로가 올바른지 판단하려는 시도는 일반적으로 원위 경로의 니트리도와 [24]교대 경로의 디아진 및 하이드라진과 같은 해당 중간자의 격리에 초점을 맞추었다.[8] 질소산화물 자체의 중간체를 분리하려는 시도는 지금까지 성공하지 못했지만, 모델 콤플렉스의 사용은 사용된 금속 중심부에 따라 양쪽을 지탱하는 중간체의 격리를 가능하게 했다.[8] Mo를 사용한 연구는 일반적으로 원위 경로를 가리키는 반면 Fe를 사용한 연구는 일반적으로 교대 경로를 가리킨다.[8][22][23][25][26]

원위 경로에 대한 구체적인 지원은 주로 모델 단지 내 모를 금속 중심지로 삼아 니트리도 단지를 성공적으로 격리시킨 슈록과 채트의 작업에서 비롯됐다.[24][27] 교차로에 대한 구체적인 지원은 몇 가지 연구들에서 비롯된다. 철 전용 모델 클러스터는 촉매적으로 N을2 감소시키는 것으로 나타났다.[25][26] 작은 텅스텐 클러스터도 질소 고정의 교대 경로를 따르는 것으로 나타났다.[28] 바나듐 질소효소는 교류 메커니즘에 특유한 중간 물질인 하이드라진을 방출한다.[8][29] 그러나 고유효소 자체에 특성화된 매개체가 없다는 것은 어느 경로도 확실하게 증명되지 않았다는 것을 의미한다. 나아가, 반응 부위가 Mo (distal)에 있다고 가정하는지 MoFe 공동 인자 내의 Fe (대체)에 있다고 가정하는지에 따라 계산 연구가 양면을 지지하는 것으로 밝혀졌다.[8][22][23]

MgATP 바인딩의 메커니즘

Figure 6: Amino acid residues of nitrogenase that interact with MgATP during catalysis.

MgATP 결합은 질소화효소에 의해 사용되는 메커니즘에서 발생하는 중심 사건 중 하나이다. MgATP의 단자 인산염 그룹의 가수 분해는 Fe 단백질에서 Mofe 단백질로 전자를 전달하는 데 필요한 에너지를 제공한다.[30] MgATP 인산염 그룹과 Fe 단백질의 아미노산 잔류물 사이의 결합 상호작용은 유사한 효소와 비교함으로써 잘 이해되는 반면, MgATP 결합과의 Fe 단백질 결정 구조(1996년 기준)가 부족하여 나머지 분자와의 상호작용이 더욱 용이하지 않다.[31] 세 가지 단백질 잔류물은 그림 6과 같이 인산염과 유의한 상호작용을 보이는 것으로 나타났다.[14] MgATP가 없는 경우, 염교량은 잔류물 15, 리신 및 잔류물 125 아스파르트산 사이에 존재한다.[31] 이 소금다리는 제본하면 끊긴다. 현장 고유 돌연변이 유발은 리신을 글루타민으로 대체하면 MgATP에 대한 단백질 친화력이 크게 떨어지고[32], 리신을 아르기닌으로 대체하면 염교량이 너무 강해 MgATP가 결합할 수 없다는 것을 입증했다.[33] 현장 125에서 특히 아스파르트산의 필요성은 글루탐산에 대한 이 잔류물의 돌연변이에 따른 반응도 변화에 주목함으로써 입증되었다.[34] MgATP 결합의 핵심으로 밝혀진 세 번째 잔류물은 잔류물 16, 세린이다. 이 사실을 증명하기 위해 사이트별 돌연변이 유발 물질이 사용되었다.[34] 이로써 세린은 인산염 가수분해 후 Mg2+ 이온에 조화된 상태를 유지하여 현재 ADP 분자의 다른 인산염과의 연계를 용이하게 하는 모델이 되었다.[35] 또한 MgATP 결합은 Fe 단백질 내에서 유의한 순응적 변화를 유도한다.[14] MgATP가 결합하지만 순응적인 변화를 유도하지 않는 돌연변이를 만들기 위해 사이트 주도 돌연변이를 이용했다.[36] 돌연변이 내 X선 산란 데이터와 야생형 단백질 내 X선 산란 데이터를 비교한 결과, 전체 단백질은 MgATP 결합 시 수축되며, 반경은 약 2.0 å이다.[36]

기타 기계론적 세부사항

촉매변환에 대한 많은 기계론적 측면은 여전히 알려져 있지 않다. 질소산화물과 결합한 기질에 대한 결정학적 분석은 보고되지 않았다.

질소효소는 아세틸렌을 감소시킬 수 있지만 일산화탄소에 의해 억제되어 효소와 결합하여 이질소 결합을 방지한다. 다이니트로겐은 아세틸렌 결합을 방지하지만 아세틸렌은 다이니트로겐 결합을 억제하지 않고 에틸렌으로 환원하기 위해서는 전자 1개만 필요하다.[37] 산소의 산화 특성 때문에 대부분의 질소산화물은 디옥시겐에 의해 불가역적으로 억제되며, 이는 분해적으로 Fe-S 공작용제를 산화시킨다.[citation needed] 이를 위해서는 질소 고정자가 체내 산소로부터 질소효소를 보호하기 위한 메커니즘이 필요하다. 이런 문제에도 불구하고 많은 사람들은 산소를 호흡용 말단 전자 수용기로 사용한다.[citation needed] 아조토박테리아과 등 일부 질소고정제제가 유산소 조건에서 산소레이블 질소아제를 채택할 수 있는 능력은 대사율이 높아 세포막에서 산소를 감소시킬 수 있게 된 데 기인했지만, 70μM 이상의 산소농도에서 그러한 메커니즘의 효과가 의문시되었다(주변농도는 다음과 같다). 230 μM2 O), 추가 영양소 제한 중.[38]

비특정반응

질소산화물은 이디트로겐 감소 외에도 양성자를 이수소까지 감소시켜 질소산화효소도 탈수소효소라는 뜻이다. 질소화합물에 의해 수행되는 기타 반응 목록은 다음과 같다.[39][40]

HC≡CH → H2C=CH2
N–=N+=O → N2 + H2O
N2=N=N– → N+NH3
C≡N−
 → CH4, NH3, HC3–CH3, HC2=CH2(CHNH32)
N≡C–R → RCH3 + NH3
C≡N–R → CH4, H3C–CH3, H2C=CH2, C3H8, C3H6, RNH2
O=C=S → CO + H2S[41][42]
O=C=O → CO + H2O [41]
S=C=N– → H2S + HCN [42]
O=C=N– → H2O + HCN, CO + NH3 [42]

나아가 이수소(dihydrogen)는 경쟁억제제,[43] 일산화탄소는 비경쟁억제제,[39][40] 이황화탄소는 질소효소의 급속평형억제제로[41] 기능한다.

바나듐 질소화효소는 또한 피셔-트로프슈 합성에 필적하는 반응을 통해 CO의 알칸으로의 전환을 촉진하는 것으로 나타났다.

질소효소를 합성하는 유기체

질소효소를 합성하는 박테리아에는 두 종류가 있으며 질소 고정에도 필요하다. 다음은 다음과 같다.

다른 단백질과의 유사성

질소화효소의 3개 하위유닛은 원색소화합물을 엽록소로 변환하는 원색소화합물의 광독립형 3개 하위유닛과 상당한 유사성을 보인다. 이 단백질은 체조, 조류, 광합성 박테리아에 존재하지만 진화 과정에서 혈관신생에 의해 손실되었다.[44]

이와 별도로 질소산화물 서브유닛(NifD 및 NifH) 중 2개에는 질소를 고정하지 않는 메탄노균에 동음이의어가 들어 있다. 메타노칼도코쿠스 자나스키.[45] 이러한 "4급" nif 유전자의 기능에 대해서는 비록 많은 메탄가노균에서 발생하지만 거의 이해되지 않는다.[46] M. Jannaschi에서 그들은 서로 상호작용하는 것으로 알려져 있으며 구성적으로 표현된다.[45]

질소산화물 활성도 측정

효소 활성도에 대한 많은 측정과 마찬가지로 기질(N2)의 제품(NH3) 전환 속도를 측정하여 질소산화물 활성도를 추정할 수 있다. NH는3 세포 내의 다른 반응에 관여하기 때문에, 추가된 기질에 대해 회계나 "질량 균형"을 제공하기 위해 기질에 N으로 라벨을 붙이는 것이 바람직할 때가 많다. 보다 일반적인 분석인 아세틸렌 감량 분석 또는 ARA는 효소가 에틸렌 가스에 대한 아세틸렌 가스를 감소시키는 능력을 이용하여 질소아제 활성을 추정한다. 이 가스들은 가스 크로마토그래피를 사용하여 쉽게 정량화된다.[47] 클로스트리디움 파스퇴리아누스 추출물의 질소아제 활성을 측정하기 위해 실험실 환경에서 처음 사용되었지만, ARA는 다른 기법이 전개되기 어려운 현장 연구를 포함하여 광범위한 시험 시스템에 적용되었다. 예를 들어, ARA는 쌀뿌리와 관련된 박테리아가 식물에 의해 분명히 통제된 질소화효소 활동에서 계절적, 일극적 리듬을 겪는다는 것을 입증하기 위해 성공적으로 사용되었다.[48]

불행하게도 질소효소 측정에서 감소된 N의2 실제 몰(특히 ARA의 경우)으로 데이터를 변환하는 것이 항상 간단하지는 않으며 다양한 이유로 실제 비율을 과소평가하거나 과대평가할 수 있다. 예를 들어 H는2 질소효소를 위해 아세틸렌이 아닌 N과2 경쟁한다(ARA에 의해 질소효소를 과대평가하게 된다). 병 또는 챔버 기반 측정은 격납 또는 취급에 의한 미생물 환경의 붕괴로 인해 미생물 시스템에 부정적인 영향을 미칠 수 있으며, 이로 인해 질소화효소의 과소평가로 이어질 수 있다. 이러한 약점에도 불구하고, 그러한 측정은 질소산화물 활동에서 상대적인 비율이나 시간적 패턴을 평가하는 데 매우 유용하다.

참고 항목

참조

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추가 읽기

  • Zumft WG, Mortenson LE (March 1975). "The nitrogen-fixing complex of bacteria". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Bioenergetics. 416 (1): 1–52. doi:10.1016/0304-4173(75)90012-9. PMID 164247.

외부 링크