피브로넥틴

Fibronectin
FN1
Protein FN1 PDB 1e88.png
사용 가능한 구조
PDB직교 검색: H0Y7Z1%20 또는%20B7ZLE5 PDBe H0Y7Z1, B7ZLE5 RCSB
식별자
에일리어스FN1, CIG, ED-B, FINC, FN, FNZ, GFND, GFND2, LET, MSF, 피브로넥틴1, SMDCF
외부 IDOMIM: 135600 MGI: 95566 HomoloGene: 1533 GeneCard: FN1
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

2335

14268

앙상블

ENSG00000115414

ENSMUSG000026193

유니프로트

P02751

P11276

RefSeq(mRNA)
RefSeq(단백질)
장소(UCSC)Chr 2: 215.36 ~215.44 MbChr 1 : 71.62 ~71.69 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
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피브로넥틴과 그 결합 도메인의 모듈러 구조

피브로넥틴은 [6]인테그린이라고 불리는 막 스팬 수용체 단백질에 결합하는 세포외 기질의 고분자량 당단백질이다.[5]피브로넥틴은 또한 콜라겐, 피브린, 헤파란 황산염 프로테오글리칸과 같은 다른 세포외 기질 단백질과 결합한다.

피브로넥틴은 한 쌍의 디술피드 [6]결합에 의해 연결된 두 개의 거의 동일한 모노머로 구성된 단백질 이합체로 존재한다.피브로넥틴 단백질은 단일 유전자에서 생성되지만, mRNA 전 단백질의 대체 스플라이싱은 여러 개의 동소 형태를 만들어 냅니다.

척추동물에는 [6]두 가지 종류의 피브로넥틴이 존재한다.

  • 가용성 혈장 피브로넥틴(이전의 "냉용성 글로불린" 또는 CIg)은 혈장(300μg/ml)의 주요 단백질 성분이며 간세포에 의해 간에서 생성됩니다.
  • 불용성 세포 섬유넥틴은 세포외 기질의 주요 구성요소이다.그것은 수용성 단백질 이합체로서 다양한 세포, 주로 섬유아세포에 의해 분비되며, 그 후 복잡한 세포 매개 과정에서 불용성 매트릭스로 조립된다.

피브로넥틴은 세포 접착, 성장, 이동, 분화에 중요한 역할을 하며 상처 치유와 배아 [6]발달과 같은 과정에 중요하다.변경된 피브로넥틴 발현, 분해 및 구성은 암, 관절염 [7][8]및 섬유화를 포함한 많은 병리와 관련되어 있습니다.

구조.

피브로넥틴은 한 쌍의 C 말단 이황화물 결합에 의해 연결된 [9]두 개의 거의 동일한 폴리펩타이드 사슬로 구성된 단백질 이합체로 존재한다.각 피브로넥틴 서브유닛은 ~230~275kDa의[10] 분자량을 가지며 타입 I, II, III의 세 가지 종류의 모듈을 포함한다.3개의 모듈 모두 2개의 반병렬 β-시트로 구성되어 베타샌드위치를 형성하지만 타입 I 및 타입 II는 체인 내 이황화 결합에 의해 안정화되며 타입 III 모듈은 디황화 결합을 포함하지 않는다.타입 III 모듈에는 디술피드 결합이 없기 때문에 가해진 [11]힘 하에서 부분적으로 전개될 수 있습니다.

가변 스플라이싱의 세 영역은 피브로넥틴 프로토머의 길이를 따라 발생합니다."엑스트라" 타입 III 모듈(EIIA 및 EIIB) 중 하나 또는 둘 다 세포 피브로넥틴에 존재할 수 있지만 혈장 피브로넥틴에는 존재하지 않는다.III(14번째와 15번째 유형 III 모듈) 사이에는14–15 "가변" V 영역이 존재합니다.V 영역 구조는 유형 I, II 및 III 모듈과 다르며 존재 및 길이가 다를 수 있습니다.V-영역은 α4β1 인테그린의 결합 부위를 포함한다.그것은 대부분의 세포 피브로넥틴에 존재하지만, 플라즈마 피브로넥틴 이합체의 두 서브유닛 중 하나만 V-영역 서열을 포함한다.

모듈은 피브로넥틴 단량체의 길이를 따라 여러 기능 및 단백질 결합 도메인으로 배열됩니다.4개의 피브로넥틴 결합 도메인이 있어 피브로넥틴이 다른 피브로넥틴 [9]분자와 결합할 수 있다.이러한 피브로넥틴 결합 도메인 중 하나인1–5 I는 "어셈블리 도메인"으로 불리며, 피브로넥틴 매트릭스 어셈블리의 시작에 필요하다.모듈9–10 III는 피브로넥틴의 "세포 결합 도메인"에 해당합니다.RGD 배열(Arg-Gly-Asp)은 III에 위치하며10 세포 표면에서 α5β1 및 αVβ3 인테그린을 통해 세포가 부착되는 부위이다."시너리 사이트"는 III에 있으며9 α5β1 인테그린과의 [12]피브로넥틴의 연관성을 조절하는 역할을 한다.피브로넥틴은 또한 섬유소 결합1–5(I10–12, I), 콜라겐 결합6–9(I), 피불린-1-결합13–14(III), 헤파린 결합 및 신데칸 결합(III)[9]을12–14 위한 도메인을 포함한다.

기능.

피브로넥틴은 척추동물의 [6]정상적인 기능을 보장하는 수많은 기능을 가지고 있다.그것은 세포 접착, 성장, 이동, 분화에 관여한다.세포섬유넥틴은 유기체의 장기와 조직을 분리하고 지지하는 불용성 네트워크인 세포외 매트릭스에 조립된다.

피브로넥틴은 상처 [13][14]치유에 중요한 역할을 한다.피브린과 함께 혈장 피브로넥틴이 손상 부위에 침착되어 출혈을 멈추게 하고 기저 조직을 보호하는 혈전을 형성한다.손상된 조직의 복구가 계속됨에 따라, 섬유아세포와 대식세포가 그 부위를 리모델링하기 시작하고, 잠정 혈전 매트릭스를 형성하는 단백질을 분해하고 그것들을 정상의 주변 조직과 더 닮은 매트릭스로 대체한다.섬유아세포는 플라즈마 피브로넥틴을 소화시키는 매트릭스 금속단백질가수분해효소를 포함한 단백질분해효소를 분비하고 섬유아세포는 세포 피브로넥틴을 분비하여 불용성 매트릭스로 조립한다.단백질 분해 효소에 의한 피브로넥틴의 파편은 상처 치유의 중요한 단계인 상처 수축을 촉진하기 위해 제안되었다.피브로넥틴을 단편화하면 α4β1 인테그린 결합 부위가 포함된 V-영역이 추가로 노출된다.피브로넥틴의 이러한 조각들은 α4β1 인테그린 발현 세포의 결합을 강화하여 세포들이 주변 기질에 부착하고 강제로 수축할 수 있도록 하는 것으로 여겨진다.

피브로넥틴은 배아 형성에 필요하며, 피브로넥틴 유전자를 비활성화하면 초기 배아 [15]치사율이 발생한다.피브로넥틴은 배아 발달 중에 세포 부착과 이동을 유도하는 데 중요하다.포유류의 발달에서 피브로넥틴의 부재는 중배엽, 신경관, 혈관 발달의 결함으로 이어진다.마찬가지로, 양서류의 발달에 있어서 정상적인 피브로넥틴 기질이 없는 것은 중배엽 패턴의 결함을 야기하고 [16]위장을 억제한다.

피브로넥틴은 또한 병원성 [17]박테리아에 의한 구강과 인두의 정착을 막는데 도움을 주는 정상적인 사람의 침에서도 발견됩니다.

매트릭스 어셈블리

세포 매개 [18]공정에서 세포 피브로넥틴을 불용성 섬유질 매트릭스로 조립한다.피브로넥틴 매트릭스 어셈블리는 수용성, 콤팩트한 피브로넥틴 이합체가 세포(종종 섬유아세포)에서 분비될 때 시작됩니다.이러한 수용성 이합체는 세포 표면의 α5β1 인테그린 수용체에 결합하고 인테그린을 클러스터링하는 데 도움을 준다.인테그린 결합 피브로넥틴의 국소 농도는 증가하여 결합 피브로넥틴 분자들이 서로 더 쉽게 상호작용할 수 있게 한다.그리고 나서 인접한 세포들 사이에 짧은 섬유질이 형성되기 시작한다.매트릭스 조립이 진행됨에 따라 수용성 섬유는 세포외 기질을 구성하는 더 큰 불용성 섬유로 변환된다.

피브로넥틴의 수용성 섬유에서 불용성 섬유로의 이동은 피브로넥틴 결합 부위가 결합된 피브로넥틴 분자의 길이에 따라 노출될 때 진행됩니다.세포는 피브로넥틴 결합 인테그린 수용체를 끌어당김으로써 피브로넥틴을 늘리는 것으로 여겨진다.이 힘은 부분적으로 피브로넥틴 배위자를 펴고, 크립틱 피브로넥틴 결합 부위를 마스크 해제하고, 근처의 피브로넥틴 분자가 결합하도록 합니다.이 피브로넥틴-피브로넥틴 상호작용은 수용성 세포 관련 섬유소가 분기하여 불용성 피브로넥틴 매트릭스로 안정화되도록 한다.

인간 피부 피내피세포에서 [19]피브로넥틴 매트릭스 조립(피브릴 생성)에 필수적인 트랜스막 단백질인 CD93이 나타났다.그 결과, 이러한 세포에서 CD93의 녹다운은 섬유넥틴 섬유 세동 발생의 중단을 초래했다.또한 CD93 녹아웃 생쥐 망막은 망막 발아 [19]전방에 손상된 피브로넥틴 매트릭스를 보였다.

암에서의 역할

피브로넥틴 발현 감소, 피브로넥틴 분해 증가 및/또는 α5β1 인테그린과 [20]같은 피브로넥틴 결합 수용체 발현 감소에 기인하는 종양 및 종양 유래 세포주에서 몇 가지 형태학적 변화가 관찰되었다.

피브로넥틴은 암 [21]발생에 관여해 왔다.폐암에서는 특히 비소세포 폐암에서 피브로넥틴 발현이 증가한다.폐암세포와 피브로넥틴의 접착은 종양유전성을 높이고 아포토시스 유도 화학치료제에 대한 내성을 부여한다.피브로넥틴은 척추동물 안드로겐 수용체와 상호작용하는 생식선 스테로이드를 자극하는 것으로 나타났으며, 이는 세포 주기 조절에 관여하는 사이클린 D와 관련 유전자의 발현을 조절할 수 있다.이러한 관찰은 피브로넥틴이 폐종양 성장/생존 및 치료에 대한 내성을 촉진할 수 있으며 새로운 항암제 개발을 위한 새로운 표적을 나타낼 수 있음을 시사한다.

피브로넥틴 1은 방사선 [22]저항의 잠재적 바이오마커로 작용한다.

FN1-FGFR1 융합은 인산성 간엽종양에서 [23][24]자주 발생한다.

상처 치유에 대한 역할

피브로넥틴은 과립조직의 발달 및 구성 중 세포의 이동 및 성장을 위한 적절한 기질 형성과 결합조직 [25]매트릭스의 리모델링 및 재합성 등 상처 치유에 지대한 영향을 미친다.상처 [25]치유 메커니즘 동안 생체 내 피브로넥틴의 생물학적 의미가 연구되었다.혈장 피브로넥틴 수치는 급성 염증 또는 수술 외상 후 혈관 내 [26]응고가 파종된 환자에서 감소한다.

피브로넥틴은 배아 및 성인 조직의 세포외 매트릭스(성인 조직의 기저막이 아님)에 위치하지만 염증성 병변에 더 넓게 분포할 수 있다.혈액 응고 동안, 피브로넥틴은 응고와 관련된 상태로 유지되며, 인자 XIII(섬유소 [27][28]안정화 인자)의 도움으로 공유적으로 섬유소와 가교된다.섬유아세포는 섬유소에 달라붙어 상처 치유에 큰 역할을 한다.섬유아세포가 피브린에 접착하려면 피브로넥틴이 필요하며, 피브로넥틴이 피브린에 가교되었을 때 가장 강했다.13인자 결핍 환자들은 13인자가 결핍된 섬유소에서 섬유아세포가 잘 자라지 않기 때문에 상처 치유에 장애를 보인다.피브로넥틴은 대식세포와 섬유아세포에 의해 입자 식세포증을 촉진한다.섬유아세포에 의한 상처 부위의 콜라겐 증착은 피브로넥틴의 도움으로 이루어진다.또한 피브로넥틴은 새로 퇴적된 콜라겐 섬유와 밀접한 관련이 있는 것으로 관찰되었다.섬유소의 크기와 조직학적 염색 특성에 근거하여 적어도 부분적으로 III형 콜라겐(레티쿨린)으로 구성되었을 가능성이 있다.토종 콜라겐을 사용한 체외 연구에서 피브로넥틴이 다른 유형이 [29]아닌 III형 콜라겐에 결합하는 것으로 나타났다.

체내 대 체외

간세포에 [30]의해 합성되는 혈장 피브로넥틴과 배양 섬유아세포에 의해 합성되는 피브로넥틴은 유사하지만 동일하지 않다. 면역학적, 구조적, 기능적 차이가 보고되었다.[31]이러한 차이는 단일 초기 mRNA의 차등 처리에서 발생할 수 있다. 그럼에도 불구하고 혈장 피브로넥틴은 시험관내 및 생체내 조직 세포외 매트릭스로 불용화될 수 있다.매트릭스 내의 플라즈마 및 세포 피브로넥틴은 모두 고분자량의 이황화물 결합 멀티머를 형성한다.이러한 멀티머의 형성 메커니즘은 현재 알려져 있지 않습니다.혈장 피브로넥틴은 서브유닛(X)당 2개의 유리설프하이드릴을 포함하고 세포 피브로넥틴은 적어도 1개를 포함하는 것으로 나타났다.술프하이드릴은 피브로넥틴이 변성될 때 노출되기 때문에 이러한 술프하이드릴은 아마도 3차 구조 안에 묻힐 것이다.이러한 변성은 유리 술프하이드릴의 산화와 디술피드 결합 피브로넥틴 멀티머의 형성을 초래한다.이로 인해 유리 술프하이드릴이 세포외 매트릭스에서 디술피드 결합 피브로넥틴 멀티머의 형성에 관여할 수 있다는 추측이 제기되었다.이와 일관되게 N-에틸말레이미드에 의한 피브로넥틴의 술프하이드릴 수식은 세포층으로의 결합을 방지한다.멀티머 피브로넥틴의 트립틱 절단 패턴은 다중화가 유리 술프하이드릴 중 하나 또는 모두를 포함할 경우 예상되는 디술피드 결합 단편을 나타내지 않는다.피브로넥틴의 유리 술프하이드릴은 피브로넥틴이 세포층에 결합하거나 세포외 매트릭스로의 후속 결합에 필요하지 않다.세포층에서의 섬유넥틴의 디술피드결합다중화는 분자의 [31]3분의 1의 디술피드농축아미노말단에서의 디술피드결합교환에 의해 일어난다.

상호 작용

인테그린 외에도, 피브로넥틴은 많은 다른 숙주 및 비숙주 분자와 결합합니다.예를 들어 피브린, 테나신, TNF-α, BMP-1, 로타바이러스 NSP-4 등의 단백질과 N말단 도메인 상의 박테리아(FBP-A, FBP-B 등)의 많은 피브로넥틴 결합 단백질 및 글리코사민, 헤파란과 상호작용하는 것으로 나타났다.

피브로넥틴은 다음 물질과 상호작용하는 것으로 나타났다.

「 」를 참조해 주세요.

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