스트렙톨리신
Streptolysin스트렙톨리신 O | |||||||
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식별자 | |||||||
유기체 | |||||||
기호. | 슬로우 | ||||||
유니프로트 | P0C0I3 | ||||||
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스트렙톨리신 S | |||||||
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식별자 | |||||||
유기체 | |||||||
기호. | 사가 | ||||||
유니프로트 | Q1J7I0 | ||||||
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스트렙톨리신은 스트렙토코쿠스의 [1][2]두 용혈성 엑소톡신이다.유형에는 산소 가연성 스트렙톨리신 O(SLO; slo)와 산소 [3]안정성이 높은 스트렙톨리신 S(SLS; sagA)가 있습니다.
SLO는 티올활성화 시톨리신 [4]계열의 일부이다.그것은 가역적으로 감소된 상태에서만 용혈 활성이다.항원성이기 때문에 항체 항스트렙톨리신 O는 항원성 물질에서 검출될 수 있다.
SLS는 산소가 존재하는 경우 안정적입니다.그것은 크기가 작기 때문에 항원이 아니다.합성 [5]경로의 유사성 때문에 박테리오신으로 간주되기도 한다.
스트렙톨리신 O
스트렙톨리신 O(SLO; slo)는 동물 세포의 혈장막을 투과시키는 것으로 알려진 4개의 단백질 도메인을 가진 박테리아 독소이다.이것은 먼저 표적막에서 발견되는 콜레스테롤에 모노머를 결합하고 올리고머 막 통과 [6]모공을 형성함으로써 막 내에 모공 복합체를 형성함으로써 이루어진다.그램 양성 박테리아 스트렙토코커스 파요네스에 의해 배출되는 이 독소는 티올 활성 세포리신(CDCs)의 분류에 따라 분류된다.스트렙톨리신 O가 효과적으로 작용하기 위해서는 표적막에 상당한 양의 콜레스테롤이 존재해야 한다.다른 콜레스테롤 의존성 시톨리신과 달리, SLO는 식별하기 쉬운 60개의 아미노산 N-말단 도메인을 포함합니다.
인간 혈청 알부민은 도메인 II에 위치한 비재래식 부위의 결합을 통해 SLO의 세포독성 및 용혈효과를 중화시키는 것으로 입증되었으며, 이전에 C. 디피실 [7]독소와도 상호작용하는 것으로 보고되었다.
이 독소는 항체 항스트렙톨리신O를 생성하는 고항원성 효과를 가지고 있다.임상적으로 이러한 항체의 존재는 최근의 A군 연쇄상구균 감염을 나타낼 수 있다.스트렙톨리신 O는 또한 각질세포에서 아포토시스를 촉진하는 것으로 알려져 있다.표적 세포막을 가로질러 NAD+ 글리코히드로라아제(SPN)를 전이시킴으로써 이를 수행할 수 있다.다음으로 SPN 매개 아포토시스로 [8]이어지는 SPN 전이를 정지하는N 터미널 도메인을 삭제합니다.
A그룹 연쇄상구균 감염
A그룹 연쇄상구균 감염은 전 세계적으로 매년 51만7000명이 사망한다.이러한 감염의 정확한 작용 메커니즘에 대해서는 많이 알려져 있지 않지만, 일단 감염이 세포 내에 존재하게 되면 파괴적인 효과를 일으킬 수 있다.인간 자궁내막 세포에서 테스트했을 때, Streptolyin O와 Speb 단백질 분해 효소에 의해 자극된 과정의 결과로 처음 2시간 이내에 세포의 50%가 죽었다.또한 Steptolyin O와 Speb 단백질 분해효소 모두 선천적인 면역 [9]반응을 제한한다는 것이 관찰되었다.
스트렙톨리신 S
스트렙톨리신 S(SLS; sagA)는 티아졸/옥사돌 수식 마이크로신(TOMM) 계열의 구성원인 세포분해성 독성 인자이다.이 세포리신은 자연 진화 경로를 통해 합성된 번역 후 변형된 펩타이드이다.SLS는 혈액 한천판에서 성장했을 때 Streptoccus pyogenes의 β 용혈 외관을 일으킨다.그 생합성은 충분히 알려져 있지 않지만, Streptoccus pyogenes [10]감염에 중요한 독성 인자이다.SLS는 연부조직을 손상시켜 독성을 유발하고 신호분자 역할도 할 수 있다.숙주에 도입되면 식세포에 영향을 미치고 피부 [11]보호막을 가로질러 GAS를 도입하는 데에도 도움이 됩니다.
레퍼런스
- ^ 도란드 의학사전에 있는 "스트렙톨리신"
- ^ Streptolysin 미국 국립 의학 도서관 의학 주제 제목(MeSH)
- ^ Sierig G, Cywes C, Wessels MR, Ashbaugh CD (January 2003). "Cytotoxic effects of streptolysin o and streptolysin s enhance the virulence of poorly encapsulated group a streptococci". Infection and Immunity. 71 (1): 446–55. doi:10.1128/IAI.71.1.446-455.2003. PMC 143243. PMID 12496195.
- ^ Billington SJ, Jost BH, Songer JG (January 2000). "Thiol-activated cytolysins: structure, function and role in pathogenesis". FEMS Microbiology Letters. 182 (2): 197–205. doi:10.1111/j.1574-6968.2000.tb08895.x. PMID 10620666.
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- ^ Abdel Ghani EM, Weis S, Walev I, Kehoe M, Bhakdi S, Palmer M (November 1999). "Streptolysin O: inhibition of the conformational change during membrane binding of the monomer prevents oligomerization and pore formation". Biochemistry. 38 (46): 15204–11. doi:10.1021/bi991678y. PMID 10563803.
- ^ Vita GM, De Simone G, Leboffe L, Montagnani F, Mariotti D, Di Bella S, et al. (2020-12-08). "Human Serum Albumin Binds Streptolysin O (SLO) Toxin Produced by Group A Streptococcus and Inhibits Its Cytotoxic and Hemolytic Effects". Frontiers in Immunology. 11: 507092. doi:10.3389/fimmu.2020.507092. PMC 7752801. PMID 33363530.
- ^ Reglinski M, Sriskandan S (2015). "Streptococcus pyogenes". Molecular Medical Microbiology. Elsevier. pp. 675–716. doi:10.1016/b978-0-12-397169-2.00038-x. ISBN 978-0-12-397169-2.
- ^ Weckel A, Guilbert T, Lambert C, Plainvert C, Goffinet F, Poyart C, et al. (February 2021). "Streptococcus pyogenes infects human endometrium by limiting the innate immune response". The Journal of Clinical Investigation. 131 (4). bioRxiv 10.1101/713875. doi:10.1172/jci130746. PMC 7880408. PMID 33320843.
- ^ Maxson T, Deane CD, Molloy EM, Cox CL, Markley AL, Lee SW, Mitchell DA (May 2015). "HIV protease inhibitors block streptolysin S production". ACS Chemical Biology. 10 (5): 1217–26. doi:10.1021/cb500843r. PMC 4574628. PMID 25668590.
- ^ Molloy EM, Cotter PD, Hill C, Mitchell DA, Ross RP (August 2011). "Streptolysin S-like virulence factors: the continuing sagA". Nature Reviews. Microbiology. 9 (9): 670–81. doi:10.1038/nrmicro2624. PMC 3928602. PMID 21822292.