베스톡신

Bestoxin
베스톡신의 아미노산 배열
N - Ala - Asp - Val - Pro - Gly - Asn - Tyr - Asn - Pro - Leu - Tyr - Thr - Cys - Leu - Leu - Gli - Glu - Gli - Lis - Lys - Lys - Lys- 오

베스톡신은 남아프리카 공화국의 침 뱉는 전갈 파라부투스 트랜스발리쿠스의 독에서 나오는 신경독입니다.가장 가능성이 높은 것은 나트륨 채널 기능을 목표로 하여 자발적이고 반복적인 신경 발사를 촉진합니다.쥐에게 주사한 후, 그것은 비치사적 비틀림 행동을 일으킨다.

원천

남아프리카산 침 뱉는 전갈(Parabuthus transvaalicus)

베스톡신은 남아프리카의 침을 뱉는 전갈의 독으로부터 분리될 수 있는 많은 성분 중 하나이다.독에서 발견되는 다른 펩타이드 독소에는 도톡신, 버톡신, 그리고 [1]알티톡신이 있다.비독신, 도로톡신, 알티톡신 및 이키톡신과 함께 이 포유동물 고유의 이온 채널 독소는 비독신 폴리펩타이드 패밀리의 구성원이다.이 버톡신 같은 폴리펩타이드는 이 [2]전갈의 독에 있는 펩타이드의 최소 30%를 구성하기 때문에 독의 독성에 크게 기여합니다.

화학

비록 베스톡신을 포함한 비르톡신과 유사한 폴리펩타이드는 58개의 아미노산 길이에 3개의 이황화물 다리만을 가지고 있지만, 그것들은 일반적으로 60-70개의 아미노산과 4개의 이황화물 [1]다리를 가지고 있는 긴 사슬 신경독과 유사합니다.베스톡신은 알려진 전갈 독소의 대부분으로서 염기성 아미노산 잔류물과 함께 배열된 α-헥사스를 가지고 있습니다.또한, 베스톡신은 비독신 폴리펩타이드 [2]계열의 고유한 특성인 양전하 표면과 음전하 표면을 국소화하였다.

대상 및 액션 모드

긴 사슬 β-뉴로톡신과의 유사성에 기초하여, 베스트옥신은 나트륨 채널의 신경독 수용체 사이트 4에 결합할 가능성이 높다.긴 사슬 β-뉴로톡신의 결합은 전압의존적이며 전압활성화 곡선이 보다 음의 전위를 향해 이동함으로써 비정상적인 나트륨 채널 투과성을 유발하고 자발적이고 반복적인 [3][4][5]소성을 촉진한다.

독성

베스톡신을 주입한 쥐는 심한 비틀림을 보인다.이 비정상적인 동작은 목을 비틀고 뒤이어 몸을 한 바퀴 완전히 돌리는 것이 특징이다.이 동작의 강도는 시간이 지날수록 증가하며 쥐들은 주위를 돌기 시작한다.약 24시간 후에는 비틀림의 양이 감소하고 비틀림 동작이 2초당 1회전까지 점차 느려집니다.게다가, 치사율은 관찰되지 않았다.테스트 인구의 99% 또는 ED99에서 원하는 효과를 내는 베스톡신 용량은 마우스 체중 [1]20g당 100ng의 펩타이드이다.인간이나 영장류에서 베스톡신의 효과에 대한 데이터는 없다.

치료

베스톡신은 남아프리카에서 침을 뱉는 전갈의 독에 들어있는 많은 신경 독성 펩티드 성분 중 하나이다.비독신 유사 펩타이드는 18개의 아미노산 잔류물의 N 말단을 공유한다.이 영역을 중화하면 [6]독의 독성이 감소한다.질량분석과 웨스턴 블로팅은 이러한 신경독이 폴리클로널 항체와 반응한다는 것을 확인했으며 폴리클로널 항체가 용량 의존적인 방식으로 N-말단 도메인과 최종적으로 독을 중화시킬 것을 제안한다.게다가, 이전의 연구는 이 폴리클론 항체 접근법이 항독소 [6]생산을 위한 효과적인 전략이라는 것을 증명했다.

레퍼런스

  1. ^ a b c Inceoglu, B; J Lango; I Pessah; B Hammock (2005). "Three structurally related, highly potent, peptides from the venom of possess divergent biological activity". Toxicon. 45 (6): 727–733. doi:10.1016/j.toxicon.2005.01.020. ISSN 0041-0101. PMID 15804521.
  2. ^ a b Zeng, Xian-Chun; Luo, Feng; Wen-Xin, Li (2006). "Molecular dissection of venom from Chinese scorpion Mesobuthus martensii: Identification and Characterization of four novel disulfide-bridged venom peptides". Peptides. 27 (7): 1745–1754. doi:10.1016/j.peptides.2006.01.012. PMID 16513212. S2CID 12636773.
  3. ^ Possani, Lourival; Merino, Enrique; Corona, Miguel; Bolivar, Francisco; Becerril, Baltazar (2000). "Peptides and genes coding for scorpion toxins that affect ion-channels". Biochimie. 82 (9–10): 861–868. doi:10.1016/S0300-9084(00)01167-6. PMID 11086216.
  4. ^ Couraud, F; Jover, E; Dubois, J.M; Rochat, H (1982). "Two types of scorpion toxin receptor sites, one related to the activation, the other to the inactivation of the action potential sodium channel". Toxicon. 20 (1): 9–16. doi:10.1016/0041-0101(82)90138-6. PMID 6281941.
  5. ^ https://www.uniprot.org/uniprot/P0C1B6 - Bestoxin - Parabuthus transvaalicus (남아공산 팻테일 스콜피온)
  6. ^ a b Inceoglu, Bora; Lango, Jozsef; Rabinovich, Alina; Whetstone, Paul; Hammock, Bruce D. (2006). "The neutralizing effect of a polyclonal antibody raised against the N-terminal eighteen-aminoacid residues of birtoxin towards the whole venom of Parabuthus transvaalicus". Toxicon. 47 (2): 144–149. doi:10.1016/j.toxicon.2005.08.018. PMID 16356521.