델타 엔도톡신(δ-endotoxins)은 바실러스 튜링기엔시스균에 의해 생성되는 모공형성 독소이다.그것들은 살충작용에 유용하며 BT옥수수/옥수수에서 생산되는 1차 독소이다.포자가 형성되는 동안 박테리아는 내포자 옆에 기생체로 알려진 단백질의 결정(따라서 Cry 독소라는 이름)을 생성한다. 그 결과 일부 구성원은 파라스포린으로 알려져 있다.Cyt(세포용해) 독소 그룹은 Cry 그룹과 다른 델타 엔도톡신 그룹입니다.
곤충이 이 단백질을 섭취할 때, 그들은 단백질 분해 분열에 의해 활성화된다.N 말단은 모든 단백질에서 절단되고 C 말단 확장은 일부 구성원에서 절단됩니다.일단 활성화되면, 내독소는 장 상피와 결합하고, 양이온 선택 채널의 형성에 의해 세포 용해를 유발하여 [2][1]사망에 이르게 된다.
수년간 아미노펩티드가수분해효소 N과 Bt 독소의 관계에 대한 명확성은 없었다.AP-N은 체외에서 Cry[3] 단백질을 결합시키지만(Serkeon 등에 의해 검토됨).2009년 및 Pigott & Ellar 2007[5])[6]은[4] 2002년까지 AP-N 구조 변경으로 인한 내성 또는 시험관 내 결합 감소 사례가 알려져 있지 않았으며, 내성 메커니즘이 매우 직설적이었는지에 대한 의구심이 있었다.실제로 1997년 루오 외 연구진, 1996년 모하메드 외 연구진, 그리고 Zhu 외 연구진.2000에서는 Lepidoptera의 [3]예에서는 이것이 발생하지 않는 것을 확인했습니다.그 후 Herrero 등 2005년 연구진은 비표현과 Bt [6]저항성의 상관관계를 보였으며, 실제 저항은 Helicoverpa armigera에서 Zhang 등에 의해 발견되었다.2009년 [6][7]오스트리니아 누빌랄리스에서 Khajuria 외 2011년, Tiechoplusia ni에서 Baxter 외 2011년 및 Tiewsiri & Wang 2011년(모두 Lepidoptera).[6]일부 경우에는 AP-Ns 자체가 내성에 영향을 미치지 않는다는 사실이 계속 확인되고 있는데, 이는 아마도 그 효과를 내기 위해 독소에 의한 순차적 결합이 필요하기 때문일 수 있다.이 순서에서 각 결합 단계는 이론적으로 필수적이지는 않지만, 발생한다면 최종 모공 형성 [7]결과에 기여한다.
B. 튜링겐시스는 델타 엔도톡신 계열(InterPro: IPR038979)의 많은 단백질을 부호화하며, 일부 균주는 여러 유형을 동시에 [8]부호화한다.플라스미드에서 [9]주로 발견되는 유전자, 델타 엔토톡신은 때때로 다른 종의 게놈에서 발견되지만,[10] B. 튜링기엔시스보다 낮은 비율입니다.유전자 이름은Cry3Bb이 경우 슈퍼 패밀리3 B 서브 패밀리 b의 [11]Cry 독소를 나타냅니다.
암 연구에 흥미로운 울 단백질은 Cry 명명법 외에 파라스포린(PS) 명명법에 나열됩니다.그들은 곤충을 죽이지 않고 백혈병 세포를 [12][13][14]죽인다.세포 독소는 Cry [15]독소와 구별되는 그들만의 그룹을 형성하는 경향이 있다.모든 Cry(결정형) 독소가 직접 공통의 [16]뿌리를 공유하는 것은 아닙니다.그럼에도 불구하고 Cry 이름을 가진 비 3도메인 독소의 예로는 Cry34/35Ab1과 관련된 베타샌드위치 바이너리(Bin-like) 독소, Cry6Aa 및 많은 [17]베타샌드위치 파라스포린이 있습니다.
일부 곤충 집단은 델타 엔도톡신에 대한 내성이 생기기 시작했고, 2013년 현재 5종의 내성이 발견되었다.두 종류의 델타 엔도톡신을 가진 식물은 두 가지 독소를 동시에 극복하기 위해 진화해야 하기 때문에 내성이 더 느리게 발생하는 경향이 있다.내성이 있는 식물과 함께 비 Bt 식물을 심으면 독소 발생을 위한 선택 압력을 줄일 수 있습니다.마지막으로, 2-톡신 발전소에 1-톡신 발전소를 심으면 안 된다. 이 경우 [18]1-톡신 발전소가 적응을 위한 디딤돌 역할을 하기 때문이다.
레퍼런스
^ abcdGalitsky N, Cody V, Wojtczak A, Ghosh D, Luft JR, Pangborn W, English L (August 2001). "Structure of the insecticidal bacterial delta-endotoxin Cry3Bb1 of Bacillus thuringiensis". Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. 57 (Pt 8): 1101–1109. doi:10.1107/S0907444901008186. PMID11468393.
^ abGrochulski P, Masson L, Borisova S, Pusztai-Carey M, Schwartz JL, Brousseau R, Cygler M (December 1995). "Bacillus thuringiensis CryIA(a) insecticidal toxin: crystal structure and channel formation". Journal of Molecular Biology. 254 (3): 447–464. doi:10.1006/jmbi.1995.0630. PMID7490762.
^Soberón M, Gill SS, Bravo A (April 2009). "Signaling versus punching hole: How do Bacillus thuringiensis toxins kill insect midgut cells?". Cellular and Molecular Life Sciences. Springer. 66 (8): 1337–1349. doi:10.1007/s00018-008-8330-9. PMID19132293. S2CID5928827.
^ abTabashnik BE, Brévault T, Carrière Y (June 2013). "Insect resistance to Bt crops: lessons from the first billion acres". Nature Biotechnology. 31 (6): 510–521. doi:10.1038/nbt.2597. PMID23752438. S2CID205278530.
