AB독소
AB toxin| ADPrib_exo_톡스 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 nadh를 포함한 클로스트리듐 퍼프링겐스로부터의 이온 매개 효소 성분 결정 구조 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | ADPrib_exo_톡스 | ||||||||
| 팜 | PF03496 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0084 | ||||||||
| 인터프로 | IPR003540 | ||||||||
| SCOP2 | 1giq/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| 바이너리_toxB | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 탄저균 독소 보호 항원 7대 미국 프리포어의 결정 구조 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 바이너리_toxB | ||||||||
| 팜 | PF03495 | ||||||||
| 인터프로 | IPR003896 | ||||||||
| SCOP2 | 1acc/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1. C.42 | ||||||||
| |||||||||
AB 독소는 많은 병원성 박테리아에 의해 분비되는 2성분 단백질 복합체이다.그것들은 내부 세포 [1]기능을 방해하기 때문에 타입 III 독소로 분류될 수 있다.그것들은 성분 때문에 AB 독소라고 불립니다: "A" 성분은 보통 "활성" 부분이고, "B" 성분은 보통 "결합"[1][2] 부분입니다."A" 서브유닛은 효소 활성을 가지며, 막 결합 수송 서브유닛 [3]"B" 서브유닛의 구조 변화에 따라 숙주 세포로 이동된다.이러한 단백질은 A/B 서브유닛 부분에 해당하는 두 개의 독립적인 폴리펩타이드로 구성됩니다.효소 성분(A)은 올리고머 결합/전위 단백질(B)에 의해 생성된 엔도솜을 통해 세포로 유입되며, 단량체 G-액틴의 [3][4][5]ADP-리보실화를 통해 액틴 중합을 방지한다.
AB독소의 "A"성분으로는 C. perfringens iota독소 [3]Ia, C. botulinum C2독소 CI,[4] Clostridium difficile ADP-리보실전달효소 등이 있다.[5] 다른 상동성 단백질은 [4][5]클로스트리디움 스피로포름에서 발견되었다.
AB독소의 B성분의 예로는 Bacillus Anthracis Protective 항원([3]PA) 단백질이 있으며, B. Anthracis는 보호항원(PA), 외종인자(EF) 및 치사인자(LF)의 3가지 독소인자를 분비한다.각 단백질은 약 80kDa의 열가소성 단백질입니다.PA는 엑소톡신의 "B" 부분을 형성하고 "A" 부분(EF 또는 LF로 구성됨)을 표적 세포로 통과시킵니다.PA단백질은 완전 탄저균 독소의 중심부를 형성하며, 막에 [6][7]헵타머로 조립된 후 A부분을 숙주세포로 전이시킨다.
디프테리아 독소 또한 AB 독소이다.단백질 합성에 필수적인 성분인 진핵생물 신장인자 2의 인산화로 숙주세포의 단백질 합성을 억제한다.Pseudomonas aeruginosa의 엑소톡신 A는 진핵생물 신장인자 2를 표적으로 하는 AB독소의 또 다른 예이다.
AB5 독소는 보통 AB 독소의 일종으로 B 펜타머가 특징입니다.일반적으로 AB 독소라는 용어는 B 성분의 단량체 특성을 강조하기 위해 사용된다.
AB 독소의 2상 작용 메커니즘은 암 치료 연구에서 특히 관심을 끈다.일반적인 생각은 현존하는 독소의 B 성분을 수정하여 선택적으로 악성 세포에 결합하는 것이다.이 접근법은 암 면역 치료의 결과와 AB 독소의 높은 독성을 결합하여 면역독소라고 불리는 새로운 종류의 키메라 단백질 약물을 증가시킨다.[8]
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ a b "Bacterial Pathogenesis: Bacterial Factors that Damage the Host - Producing Exotoxins - A-B Toxins". Archived from the original on 2010-07-27. Retrieved 2008-12-13.
- ^ De Haan L, Hirst TR (2004). "Cholera toxin: a paradigm for multi-functional engagement of cellular mechanisms (Review)". Mol. Membr. Biol. 21 (2): 77–92. doi:10.1080/09687680410001663267. PMID 15204437. S2CID 22270979.
- ^ a b c d Perelle S, Gibert M, Boquet P, Popoff MR (December 1993). "Characterization of Clostridium perfringens iota-toxin genes and expression in Escherichia coli". Infect. Immun. 61 (12): 5147–56. doi:10.1128/IAI.61.12.5147-5156.1993. PMC 281295. PMID 8225592.
- ^ a b c Fujii N, Kubota T, Shirakawa S, Kimura K, Ohishi I, Moriishi K, Isogai E, Isogai H (March 1996). "Characterization of component-I gene of botulinum C2 toxin and PCR detection of its gene in clostridial species". Biochem. Biophys. Res. Commun. 220 (2): 353–9. doi:10.1006/bbrc.1996.0409. PMID 8645309.
- ^ a b c Stubbs S, Rupnik M, Gibert M, Brazier J, Duerden B, Popoff M (May 2000). "Production of actin-specific ADP-ribosyltransferase (binary toxin) by strains of Clostridium difficile". FEMS Microbiol. Lett. 186 (2): 307–12. doi:10.1111/j.1574-6968.2000.tb09122.x. PMID 10802189.
- ^ Pezard C, Berche P, Mock M (October 1991). "Contribution of individual toxin components to virulence of Bacillus anthracis". Infect. Immun. 59 (10): 3472–7. doi:10.1128/IAI.59.10.3472-3477.1991. PMC 258908. PMID 1910002.
- ^ Welkos SL, Lowe JR, Eden-McCutchan F, Vodkin M, Leppla SH, Schmidt JJ (September 1988). "Sequence and analysis of the DNA encoding protective antigen of Bacillus anthracis". Gene. 69 (2): 287–300. doi:10.1016/0378-1119(88)90439-8. PMID 3148491. Archived from the original on September 23, 2017.
- ^ Zahaf N, Schmidt G (2017-07-18). "Bacterial Toxins for Cancer Therapy". Toxins (Basel). 9 (8): 236. doi:10.3390/toxins9080236. PMC 5577570. PMID 28788054.
