파발부민

Parvalbumin
PVALB
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭PVALB, D22S749, 파발부민
외부 IDOMIM: 168890 MGI: 97821 HomoloGene: 2137 GeneCard: PVALB
직교체
종인간마우스
엔트레스

5816

19293

앙상블

ENSG00000274665
ENSG00000100362

ENSMUSG00000005716

유니프로트

P20472

P32848

RefSeq(mRNA)

NM_002854
NM_001315532

NM_013645
NM_001330686

RefSeq(단백질)

NP_001302461
NP_002845
NP_001302461.1
NP_002845.1

NP_001317615
NP_038673

위치(UCSC)Cr 22: 36.8 – 36.82MbCr 15: 78.19 – 78.21Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집
파발부민
식별자
기호?
인터프로IPR008080

파발부민(PV)은 분자량이 적은 칼슘 결합 단백질(일반적으로 9-11kDa)이다. 인간에서는 PVALB 유전자에 의해 암호화된다. 알부민 계열의 멤버가 아니라 크기(파브, 라틴 파브스 작은 것부터)와 응고 능력이 뛰어나 이름 붙여졌다.

세 가지 EF 핸드 모티브를 가지고 있으며 구조적으로 Calmodulin과 Troponin C와 관련이 있다. 파발부민(Parvalbumin)은 뇌와 일부 내분비 조직뿐만 아니라 그 수치가 가장 높은 빠른 수축 근육에서도 발견된다.

파발부민(Parvalbumin)은 EF-hand형 칼슘 결합 부위가 함유된 작고 안정적인 단백질이다. 그것은 칼슘 신호와 관련이 있다. 일반적으로 이 단백질은 각각 나선형-루프-헬릭스 모티브를 포함하는 도메인 AB, CD, EF의 세 영역으로 나뉜다.[5] AB 도메인은 루프 영역에 두 개의 아미노산 삭제를 포함하지만, 도메인 CD와 EF는 각각 N-단말과 C-단말을 포함하고 있다.[5]

파발부민 같은 칼슘 결합 단백질은 세포주기 조절, 두 번째 메신저 생산, 근육 수축, 미세관 조직, 광전도 등 많은 생리학적 과정에 역할을 한다.[6] 그러므로 칼슘을 결합하는 단백질은 다른 금속 이온의 고농도에서도 칼슘을 구별해야 한다. 칼슘 선택성의 메커니즘은 광범위하게 연구되어 왔다.[6][7]

위치 및 기능

Pvalb는 산후 56일 생쥐에서 시상하부의 망상핵에 표현된다. 앨런 브레인 아틀라즈
성인 생쥐의 소뇌에서 Pvalb는 푸르킨제 세포와 분자층 내동맥류로 표현된다. 앨런 브레인 아틀라즈

신경조직의 파발부민

파발부민(Parvalbumin)은 신경계의 일부 GABAergic intereurons, 특히 망막(reticular thalamus)[8]에 존재하며 주로 피질의 샹들리에와 바구니 세포에 의해 표현된다. 소뇌에서 PV는 푸르킨제 세포와 분자층 내부 동맥류로 표현된다.[9] 해마에서는 PV+내외동맥류가 바구니, 액소-악소닉, 불신성 세포로 세분되는데, 각 하위 유형은 피라미드 세포의 구별되는 구획을 목표로 한다.[10]

PV내외선의 연결은 대부분 (뉴런의 세포체 주변) 퍼시맨틱하다. 대부분의 PV내외선들은 빠르게 회전하고 있다. 그것들은 또한 EEG에 기록된 감마파를 발생시키는 것으로 여겨진다.

PV 추출 내부 동맥류는 영장류 DLPFC에서 GABAergic 셀의 약 25%를 차지한다.[11][12] 다른 칼슘을 결합하는 단백질 표지는 칼레티닌(DLPFC에서 가장 풍부한 서브타입, 약 50%)과 칼빈딘이다. 또한 내부유전자는 소마토스타틴, 신경펩타이드 Y, 첼시스토키닌 등의 신경펩타이드의 발현에 의해 하위그룹으로 나뉜다.

근육조직의 파발부민

PV는 빠른 트위치 근섬유의 이완에 관여하는 것으로 알려져 있다.[13][14] 이 기능은 칼슘 격리에서의 PV 역할과 관련이 있다.

근육 수축 중에 작용 전위는 T관막에서 전압에 민감한 단백질을 자극한다. 이러한 단백질은 사코플라스믹 레티쿨룸에서 Ca2+ 채널의 개방을 자극하여 사코플라스름에서 Ca가2+ 방출되도록 한다. Ca2+ 이온은 트로포닌과 결합하는데, 이것이 미오신이 액틴을 따라 걷지 못하게 하는 단백질인 트로포모신의 변위를 일으킨다. 트로포모신의 변위는 미오신 결합 부위를 액틴에 노출시켜 근육수축을 허용한다.[15]

이렇게 하면 근육수축은 Ca방출에2+ 의해 추진되는 반면, 근육 이완은 Ca를2+ 사르코플라즘에서 제거에 의해 추진된다. PV는 Ca2+ 펌프와 함께 세포질에서 Ca를2+ 제거하는 데 기여한다: PV는 사코플라스름의 Ca2+ 이온에 결합한 다음 그것을 사코플라스믹 레티쿨럼에 고정시킨다.[16]

병리학에서의 역할

조현병의 PV+GABAergic 내부 동맥류에서 PV와 GAD67 발현 감소가 발견되었다.[17][18]

파발부민 및 식품 알레르기

파발부민(Parvalbumin)은 물고기 알레르기를 일으키는 알레르기 유발 물질로 확인되었다(조개 알레르기는 아니다).[19][20][21][22] 상어와 광선과 같은 보니 물고기는 β-파발부민 발현과 수족구균 발현 α-파발부민 발현, 뼈에 대한 알레르기 유발성은 수족구와의 교차반응도가 낮다.[20]

역사

이 단백질은 빠르게 뒤틀리는 물고기의 하얀 근육의 성분으로 1965년에 발견되었다. 분자량이 낮은 "알부민"으로 묘사되었다.[23] 파발부민이라는 용어를 누가 만들었는지는 알 수 없지만 이 단어는 1967년까지 이미 사용되고 있다.[24]

참조

  1. ^ a b c ENSG00000100362 GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000274665, ENSG00000100362 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG00000005716 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
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외부 링크

  • 미국 국립 의학 도서관의 파발부민(MeSH) 제목
  • Baig I, Bertini I, Del Bianco C, Gupta YK, Lee YM, Luchinat C, Quattrone A (May 2004). "Paramagnetism-based refinement strategy for the solution structure of human alpha-parvalbumin". Biochemistry. 43 (18): 5562–73. doi:10.1021/bi035879k. PMID 15122922.