애넥신 A2

Annexin A2
앤서스2
Protein ANXA2 PDB 1w7b.png
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭ANSA2, ANSA2, ANS2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, 부록 A2
외부 IDOMIM: 151740 MGI: 88246 호몰로진: 20857 GeneCard: ANSA2
직교체
인간마우스
엔트레스
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_001002857
NM_001002858
NM_001136015
NM_004039

NM_007585

RefSeq(단백질)

NP_001002857
NP_001002858
NP_001129487
NP_004030

NP_031611

위치(UCSC)Chr 15: 60.35 – 60.4MbChr 9: 69.36 – 69.4Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

Annexin A2는 또한 Annexin II알려진 단백질로서 인간에게 ANSA2 유전자에 의해 암호화된다.[5]

Annexin 2는 세포 운동성(특히 상피세포의 그것), 막과 연관된 단백질 복합체를 액틴 세포골격, 내피세포 분열, 섬유소 분해, 이온 채널 형성, 세포 매트릭스 상호작용과 같은 다양한 세포 과정에 관여한다.그것은 칼슘 의존성 인지질 결합 단백질로, 세포 내 단백질의 세포외 영역을 조직하는 것을 돕는 기능을 한다.Annexin II는 늑막성 단백질로, 그 기능이 체내의 장소와 시간에 따라 결정된다는 것을 의미한다.

유전자

15q22.2에 위치한 ANSA2 유전자는 염색체 4, 9, 10에 각각 3개의 유사 유전자를 가지고 있다.다른 ISO 양식을 인코딩하는 여러 가지 대안으로 분할된 대본 변형들이 이 유전자에 대해 발견되었다.[6]

함수

이 단백질은 부속품종의 일원이다.칼슘에 의존하는 인산염 결합 단백질 계열의 구성원은 세포 성장 조절과 신호 전달 경로에 역할을 한다.이 단백질은 골격성 형성과 뼈 재흡수를 높이는 자분비 계수의 기능을 한다.[6]Annexin A2의 후생유전학적 규제는 뇌종양에서 중피 변환의 핵심 결정요인으로 확인되었다.[7]

Annexin A2는 항응고반응에서 내시경 검사에서 세포 내부와 세포 외부로 기능하도록 제안되었다.

상호작용

Annexin A2는 Unborgin,[8] CEACAM1, [9]S100A10,[10][11][12] PCNA상호 작용하고 인자 H[13]보완하며 HPV16 마이너 캡시드 단백질 L2를 포함한 많은 바이러스 요인과 상호작용하는 것으로 나타났다.[14][15]

참고 항목

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000182718 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000032231 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (Nov 1994). "Cloning and identification of annexin II as an autocrine/paracrine factor that increases osteoclast formation and bone resorption". The Journal of Biological Chemistry. 269 (46): 28696–701. doi:10.1016/S0021-9258(19)61961-7. PMID 7961821.
  6. ^ a b "Entrez Gene: ANXA2 annexin A2".
  7. ^ Kling T, Ferrarese R, Ó hAilín D, Johansson P, Heiland DH, Dai F, Vasilikos I, Weyerbrock A, Jörnsten R, Carro MS, Nelander S (Sep 2016). "Integrative Modeling Reveals Annexin A2-mediated Epigenetic Control of Mesenchymal Glioblastoma". EBioMedicine. 12: 72–85. doi:10.1016/j.ebiom.2016.08.050. PMC 5078587. PMID 27667176.
  8. ^ Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (Dec 2002). "Prohibitin and prohibitone are contained in high-molecular weight complexes and interact with alpha-actinin and annexin A2". Biochimie. 84 (12): 1207–20. doi:10.1016/S0300-9084(02)00027-5. PMID 12628297.
  9. ^ Kirshner J, Schumann D, Shively JE (Dec 2003). "CEACAM1, a cell-cell adhesion molecule, directly associates with annexin II in a three-dimensional model of mammary morphogenesis". The Journal of Biological Chemistry. 278 (50): 50338–45. doi:10.1074/jbc.M309115200. PMID 14522961.
  10. ^ Réty S, Sopkova J, Renouard M, Osterloh D, Gerke V, Tabaries S, Russo-Marie F, Lewit-Bentley A (Jan 1999). "The crystal structure of a complex of p11 with the annexin II N-terminal peptide". Nature Structural Biology. 6 (1): 89–95. doi:10.1038/4965. PMID 9886297. S2CID 26400923.
  11. ^ He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (Jul 2008). "Endothelial cell annexin A2 regulates polyubiquitination and degradation of its binding partner S100A10/p11". The Journal of Biological Chemistry. 283 (28): 19192–200. doi:10.1074/jbc.M800100200. PMC 2443646. PMID 18434302.
  12. ^ Ohta S, Shiomi Y, Sugimoto K, Obuse C, Tsurimoto T (Oct 2002). "A proteomics approach to identify proliferating cell nuclear antigen (PCNA)-binding proteins in human cell lysates. Identification of the human CHL12/RFCs2-5 complex as a novel PCNA-binding protein". The Journal of Biological Chemistry. 277 (43): 40362–7. doi:10.1074/jbc.M206194200. PMID 12171929.
  13. ^ Leffler J, Herbert AP, Norström E, Schmidt CQ, Barlow PN, Blom AM, Martin M (Feb 2010). "Annexin-II, DNA, and histones serve as factor H ligands on the surface of apoptotic cells". The Journal of Biological Chemistry. 285 (6): 3766–76. doi:10.1074/jbc.M109.045427. PMC 2823518. PMID 19951950.
  14. ^ Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Raff AB, Ambroso MR, Brand HE, Isas JM, Langen R, Kast WM (2012). "The S100A10 subunit of the annexin A2 heterotetramer facilitates L2-mediated human papillomavirus infection". PLOS ONE. 7 (8): e43519. doi:10.1371/journal.pone.0043519. PMC 3425544. PMID 22927980.
  15. ^ Woodham AW, Raff AB, Raff LM, Da Silva DM, Yan L, Skeate JG, Wong MK, Lin YG, Kast WM (May 2014). "Inhibition of Langerhans cell maturation by human papillomavirus type 16: a novel role for the annexin A2 heterotetramer in immune suppression". Journal of Immunology. 192 (10): 4748–57. doi:10.4049/jimmunol.1303190. PMC 4019435. PMID 24719459.

추가 읽기

외부 링크