엔도펩티다아제 클프
Endopeptidase Clp| 엔도펩티다아제 클프 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ATP 의존성 Clp protease (fragment) homo14mer, Streptococcus permoniae | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.4.21.92 | ||||||||
| CAS 번호. | 110910-59-3 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 입력 | ||||||||
| 엑스퍼시 | 나이스자이메 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEG 입력 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사통로 | ||||||||
| 프리암 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Endopeptidase Clp(EC 3.4.21.92, Endopeptidase Ti, caseinoelytic protease, protease Ti, ATP 의존 Clp protease,[1][2][3][4] Clp protease).이 효소는 다음과 같은 화학 반응을 촉진한다.
이 박테리아 효소는 펩티다아제 활성을 가진 ClpP와 AAA+ATP아제 활성을 가진 단백질 ClpA의 두 가지 아유니트를 함유하고 있다.CLP와 ClpA는 진화적으로 관련이 없다.
A fully assembled Clp protease complex has a barrel-shaped structure in which two stacked heptameric ring of proteolytic subunits (ClpP or ClpQ) are either sandwiched between two rings or single-caped by one ring of hexameric ATPase-active chaperon subunits (ClpA, ClpC, ClpE, ClpX, ClpY, or others).[5]
ClpXP는 거의 모든 박테리아에서 나타나는 반면, ClpA는 Gram 음성 박테리아, ClpC는 Gram-Positive 박테리아, 시아노박테리아에서 발견된다.ClpAP, ClpXP 및 ClpYQ는 대장균에 공존하지만 현재 인간에게는 미토콘드리아 효소로서 ClpXP 콤플렉스만 존재한다.[5]ClpYQ는 프로테아좀의 가상의 조상처럼 생각되는 열충격 단백질 복합체인 HslVu 콤플렉스의 다른 이름이다.[6]
ATPase
| ClpA/B | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 식별자 | |||||||||
| 기호 | ClpA/B | ||||||||
| Pfam | PF02861 | ||||||||
| 인터프로 | IPR001270 | ||||||||
| |||||||||
| ClpX | |
|---|---|
| 식별자 | |
| 기호 | ClpX |
| 인터프로 | IPR004487 |
진핵 열충격 단백질 Hsp100 계열은 Clp 복합체에서 발견되는 ATPase-active chaperon 서브유닛에 동질적이다. 따라서 그룹 전체를 HSP100/Clp 계열이라고 부르는 경우가 많다.가족은 보통 두 부분으로 나뉘는데, 하나는 ATPase 도메인이 두 개 있는 ClpA/B 계열이고, 다른 하나는 ClpX와 그러한 도메인이 한 개뿐인 친구들이다.[7]1그룹에는 Hsp78/104와 함께 ClpA ~ E가, 2그룹에는 ClpX와 HSIU가 투입된다.[8]
많은 단백질은 단백질 분해효소와 연관되지 않고 단백질 분해 이외의 기능을 가지고 있다.ClpB(인간 CLPB "Hsp78", 효모 Hsp104)는 dnaK/Hsp70과 함께 불용성 단백질 골재를 분해한다.그것들은 20 å(2 nm)의 작은 모공을 통해 클라이언트 단백질을 실로 꿰매 각 클라이언트 단백질이 접힐 수 있는 두 번째 기회를 주는 것으로 생각된다.[8][9][10]ClpV라고 불리는 ClpA/B 계열의 구성원은 박테리아 T6SS에 사용된다.[11]
참고 항목
참조
- ^ Gottesman S, Clark WP, Maurizi MR (May 1990). "The ATP-dependent Clp protease of Escherichia coli. Sequence of clpA and identification of a Clp-specific substrate". The Journal of Biological Chemistry. 265 (14): 7886–93. PMID 2186030.
- ^ Maurizi MR, Clark WP, Katayama Y, Rudikoff S, Pumphrey J, Bowers B, Gottesman S (July 1990). "Sequence and structure of Clp P, the proteolytic component of the ATP-dependent Clp protease of Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry. 265 (21): 12536–45. PMID 2197275.
- ^ Maurizi MR, Thompson MW, Singh SK, Kim SH (1994). "Endopeptidase Clp: ATP-dependent Clp protease from Escherichia coli". Methods in Enzymology. 244: 314–31. doi:10.1016/0076-6879(94)44025-5. PMID 7845217.
- ^ Kessel M, Maurizi MR, Kim B, Kocsis E, Trus BL, Singh SK, Steven AC (July 1995). "Homology in structural organization between E. coli ClpAP protease and the eukaryotic 26 S proteasome". Journal of Molecular Biology. 250 (5): 587–94. doi:10.1006/jmbi.1995.0400. PMID 7623377.
- ^ a b Hamon MP, Bulteau AL, Friguet B (September 2015). "Mitochondrial proteases and protein quality control in ageing and longevity". Ageing Research Reviews. 23 (Pt A): 56–66. doi:10.1016/j.arr.2014.12.010. PMID 25578288. S2CID 205667759.
- ^ Gille C, Goede A, Schlöetelburg C, Preissner R, Kloetzel PM, Göbel UB, Frömmel C (March 2003). "A comprehensive view on proteasomal sequences: implications for the evolution of the proteasome". Journal of Molecular Biology. 326 (5): 1437–48. doi:10.1016/s0022-2836(02)01470-5. PMID 12595256.
- ^ Schirmer EC, Glover JR, Singer MA, Lindquist S (August 1996). "HSP100/Clp proteins: a common mechanism explains diverse functions". Trends in Biochemical Sciences. 21 (8): 289–96. doi:10.1016/S0968-0004(96)10038-4. PMID 8772382.
- ^ a b Doyle SM, Wickner S (January 2009). "Hsp104 and ClpB: protein disaggregating machines". Trends in Biochemical Sciences. 34 (1): 40–8. doi:10.1016/j.tibs.2008.09.010. PMID 19008106.
- ^ Horwich AL (November 2004). "Chaperoned protein disaggregation--the ClpB ring uses its central channel". Cell. 119 (5): 579–81. doi:10.1016/j.cell.2004.11.018. PMID 15550237.
- ^ Weibezahn J, Tessarz P, Schlieker C, Zahn R, Maglica Z, Lee S, et al. (November 2004). "Thermotolerance requires refolding of aggregated proteins by substrate translocation through the central pore of ClpB". Cell. 119 (5): 653–65. doi:10.1016/j.cell.2004.11.027. PMID 15550247.
- ^ Schlieker C, Zentgraf H, Dersch P, Mogk A (November 2005). "ClpV, a unique Hsp100/Clp member of pathogenic proteobacteria". Biological Chemistry. 386 (11): 1115–27. doi:10.1515/BC.2005.128. PMID 16307477. S2CID 34095247.
외부 링크
- Endopeptidase+Clp(미국 국립 의학 라이브러리 의료 과목 제목)
