홉(단백질)

STIP1
사용 가능한 구조
PDB	Ortholog 검색: PDBe RCSB
PDB ID 코드 목록
	1ELR, 1ELW, 2LNI, 3ESK, 3FWV
식별자
에일리어스	STIP1, HEL-S-94n, HOP, IEF-SSP-3521, P60, STI1, STI1L, 응력유발인산단백질1
외부 ID	OMIM: 605063 MGI: 109130 HomoloGene: 4965 GeneCards: STIP1
유전자 위치(인간)
크르.	11번 염색체(인간)
끝.	64,440,543 bp
유전자 위치(마우스)
크르.	19번 염색체(쥐)
끝.	7,017,335 bp
RNA발현패턴
	상단 표시 위치:
	신경절 융기; ; 랑게르한스 섬; ; 우부신; ; 좌부신; ; 자궁내막간질세포; ; 우측 자궁관; ; 뇌하수체 전엽; ; 위근; ; 전전두피질; ; 평활근 조직;
	추가 참조 표현식 데이터
	; ;
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 존재론
분자 함수	Hsp70 단백질 결합; 단백질C말단결합; 샤페론 결합; GO:0001948 단백질 결합; RNA결합; Hsp90 단백질 결합;
셀룰러 컴포넌트	세포질; 미엘린 칼집; 골지 장치; 핵; 세포; 단백질 함유 복합체; 샤페론 착화체;
생물학적 과정	스트레스에 대한 반응; 인터류킨-7에 대한 세포반응;
	출처:아미고 / QuickGO
맞춤법
	10963
	20867
	ENSG00000168439
	ENSMUSG000024966
	P31948
	Q60864
	NM_006819; NM_001282652; NM_001282653
	NM_016737
	NP_001269581; NP_001269582; NP_006810
	NP_058017
	위키데이터
인간 보기/편집	마우스 표시/편집

Hop은 Hsp70-Hsp90 Organizing Protein의 줄임말입니다.단백질 샤페론 Hsp70과 Hsp90을 ^[5]가역적으로 연결하는 코샤페론 역할을 합니다.

홉은 주요 샤페론(주로 열충격 단백질)을 조절하고 보조하는 코샤페론의 큰 그룹에 속합니다.Hsp70/Hsp90 콤플렉스에서 가장 잘 연구된 공동 보호자 중 하나입니다.그것은 효모에서 처음 발견되었고 인간, 쥐, 쥐, 곤충, 식물, 기생충, 바이러스에서 상동성이 확인되었다.이러한 단백질의 패밀리는 STI1(스트레스 유도 단백질)로 불리며 효모, 식물, 동물 STI1(홉)로 나눌 수 있다.

동의어

홉
Hsc70/Hsp90조직단백질
NY-REN-11항원
P60

STI1
STI1L
STIP1
형질전환감응단백질 IEF-SSP-3521

진

Human Hop의 유전자는 11q13.1 염색체에 위치해 있으며 14개의 엑손으로 구성되어 있다.

구조.

STI 단백질은 다음과 같은 구조적 특징을 가지고 있다.모든 호몰로지는 3개의 TPR 도메인으로 군집화된 9개의 테트라티코펩타이드 반복(TPR) 모티브를 가지고 있다.TPR 모티브는 많은 단백질에 의해 사용되는 매우 일반적인 구조적 특징이며 단백질-단백질 상호작용을 지시하는 능력을 제공한다.결정학적 구조 정보는 Hsp90 response와 복합적으로 N-말단 TPR1 및 중심 TPR2A 도메인에 대해 사용할 수 있다.Hsp70 리간드 ^[6]펩타이드

Hsp70-Hsp90 조직단백질(Hop, 사람의 경우 STIP1)은 Hsp70과 Hsp90 사이의 클라이언트 단백질 전달을 담당하는 공동 보호자입니다.홉은 진핵생물에서 진화적으로 보존되며 핵과 세포질 ^[7]모두에서 발견된다.드로소필라 홉(Drosophila Hop)은 3개의 테트라토펩타이드 반복 도메인 영역(TPR1, TPR2A, TPR2B)과 하나의 아스파라긴산-프롤린 반복 도메인(DP)으로 구성된 단량체 단백질이다.TPR 도메인은 Hsp90 및 Hsp70의 c-terminal과 상호 작용하며, TPR1 및 TPR2B는 Hsp70에 바인딩되고 TPR2A는 Hsp90에 우선적으로 바인딩됩니다.열충격 기계의 중간 구조는 샤페론 ^[8]기능의 일시적이고 빠른 속도로 진행되는 특성 때문에 완전히 특성화하기가 어렵습니다.

기능.

Hop의 주요 기능은 Hsp70과 Hsp90을 서로 링크하는 것입니다.그러나 최근 조사에 따르면, 그것은 또한 연결된 단백질의 샤페론 활동을 조절하고 다른 샤페론 및 단백질과 상호작용할 가능성이 있는 것으로 나타났다.Hsp70/Hsp90 "보호자 기계"에서의 역할 외에도 다른 단백질 복합체(예를 들어 신호 전달 복합체 EcR/USP 및 바이러스 복제를 가능하게 하는 B형 간염 바이러스 역전사효소 복합체)에도 관여하는 것으로 보인다.프리온 단백질의 수용체 ^[9]^[10]역할도 합니다.홉은 다양한 세포 영역에 위치하고 세포질과 핵 사이를 이동하기도 한다.

Drosophila RNA 간섭 경로에서 Hop은 ^[11]siRNA에 대한 사전 RISC 복합체의 필수적인 부분으로 나타났다.트랜스포저블 요소(트랜스포존)의 억제를 담당하는 RNA 간섭 경로인 드로소필라 Piwi-상호작용 RNA 경로에서 Hop은 ^[12]Piwi와 상호작용하는 것으로 나타났으며, Hop이 없을 경우 트랜스포저블은 억제되어 심각한 게놈 불안정성과 ^[13]불임으로 이어진다.

상호 작용

Human Hop(STIP1)은 PRNP 및 히트 쇼크 단백질 90kDa 알파(세포흡입기) 구성원 A1과 ^[15]^[16]상호작용하는^[14] 것으로 나타났다.

레퍼런스

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