구성 변경
Conformational change생화학에서 구조 변화는 고분자 모양의 변화이며, 종종 환경 요인에 의해 유발된다.
고분자는 보통 유연하고 역동적이다.그것의 모양은 환경이나 다른 요소들의 변화에 따라 변할 수 있습니다; 각각의 가능한 모양은 형태라고 불리며, 그들 사이의 변화는 형태 변화라고 불립니다.이러한 변화를 일으킬 수 있는 요인에는 온도, pH, 전압, 색소체의 빛, 이온 농도, 인산화 또는 배위자의 결합이 포함된다.이러한 상태 사이의 전환은 다양한 길이 척도(O의 10분의 1 ~ nm)와 시간 척도(ns ~ s)에서 발생하며, 알로스테릭[1] 신호 전달 및 효소 촉매 [2]작용과 같은 기능적으로 관련된 현상과 관련이 있다.
실험실 분석
결정학, NMR, 스핀라벨 기술을 이용한 전자상자기공명(EPR), 원형 이색성(CD), 수소교환 및 FLET과 같은 많은 생물물리학적 기술은 고분자 구조변화를 연구하는데 사용될 수 있다.이중 편파 간섭계는 생체 [3]분자의 구조 변화에 대한 정보를 제공할 수 있는 벤치탑 기술이다.
2차 [4]조파 생성(SHG)이라 불리는 특정 비선형 광학 기술은 최근 단백질의 구조 변화에 대한 연구에 적용되었다.제2의 고조파 활성 프로브를 돌연변이 유발 또는 비특이적 부착에 의해 단백질 내 운동을 하는 부위에 배치하고 단백질을 표면에 흡착 또는 특이적으로 고정한다.단백질 배좌의 변화는 표면면에 대한 염료의 순방향과 그에 따라 제2의 고조파 빔의 강도에 변화를 일으킨다.배향성이 명확한 단백질 시료에서 프로브의 기울기 각도를 실시간으로 정량적으로 결정할 수 있다.제2조화 활성 부자연아미노산은 [citation needed]탐침으로도 사용할 수 있다.
또 다른 방법은 짧은 DNA 분자 위에 단백질이 올려진 후 교류전위 적용에 의해 완충용액을 통해 끌려가는 전기전환 가능한 바이오서면을 적용한다.궁극적으로 유체역학적 마찰에 의존하는 속도를 측정함으로써 배향 변화를 [citation needed]시각화할 수 있다.
새로운 형태의 나노 스케일 광학 안테나인 DNA로 만들어진 '나노안테나스'는 단백질에 부착되어 형광을 통해 뚜렷한 구조 [5][6]변화를 위한 신호를 생성할 수 있다.
계산 분석
X선 결정학은 원자 수준에서 구조 변화에 대한 정보를 제공할 수 있지만, 그러한 실험의 비용과 어려움은 계산 방법을 매력적인 [7]대안으로 만든다.가우스 네트워크 모델과 같은 탄성 네트워크 모델을 사용한 정상 모드 분석을 사용하여 알려진 [8][9]구조뿐만 아니라 분자 역학 궤적을 탐색할 수 있습니다.ProDy는 이러한 [10]분석을 위해 널리 사용되는 도구입니다.
예
구성 변경은 다음과 같은 경우에 중요합니다.
- ABC 트랜스포터 [11]
- 촉매[12] 작용
- 세포이동단백질과 운동단백질[13]
- 단백질[14] 복합체 형성
- 이온 채널[15]
- 기계적 수용체와 기계적 전달[16]
- 조절 활동
- 세포막을 통한 대사물의 수송
「 」를 참조해 주세요.
외부 링크
- Frauenfelder, H. New는 단백질 운동을 살펴본다. Nature 338, 623 - 624(1989년 4월 20일)
- 전기 전환이 가능한 바이오 서페이스에 의한 감지
레퍼런스
- ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). "Proteins move! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling". Protein Structure and Diseases. Advances in Protein Chemistry and Structural Biology. Vol. 83. pp. 163–221. doi:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN 9780123812629. PMID 21570668.
- ^ Fraser JS, Clarkson MW, Degnan SC, Erion R, Kern D, Alber T (December 2009). "Hidden alternative structures of proline isomerase essential for catalysis". Nature. 462 (7273): 669–73. Bibcode:2009Natur.462..669F. doi:10.1038/nature08615. PMC 2805857. PMID 19956261.
- ^ Freeman NJ, Peel LL, Swann MJ, Cross GH, Reeves A, Brand S, Lu JR (2004-06-19). "Real time, high resolution studies of protein adsorption and structure at the solid–liquid interface using dual polarization interferometry". Journal of Physics: Condensed Matter. 16 (26): S2493–S2496. Bibcode:2004JPCM...16S2493F. doi:10.1088/0953-8984/16/26/023. ISSN 0953-8984.
- ^ Salafsky JS, Cohen B (November 2008). "A second-harmonic-active unnatural amino acid as a structural probe of biomolecules on surfaces". The Journal of Physical Chemistry B. 112 (47): 15103–7. doi:10.1021/jp803703m. PMID 18928314.
- ^ "Chemists use DNA to build the world's tiniest antenna". University of Montreal. Retrieved 19 January 2022.
- ^ Harroun, Scott G.; Lauzon, Dominic; Ebert, Maximilian C. C. J. C.; Desrosiers, Arnaud; Wang, Xiaomeng; Vallée-Bélisle, Alexis (January 2022). "Monitoring protein conformational changes using fluorescent nanoantennas". Nature Methods. 19 (1): 71–80. doi:10.1038/s41592-021-01355-5. ISSN 1548-7105. PMID 34969985. S2CID 245593311.
- ^ Kim Y, Bigelow L, Borovilos M, Dementieva I, Duggan E, Eschenfeldt W, et al. (2008-01-01). "Chapter 3. High-throughput protein purification for x-ray crystallography and NMR". Advances in Protein Chemistry and Structural Biology. 75: 85–105. doi:10.1016/S0065-3233(07)75003-9. PMC 3366499. PMID 20731990.
- ^ Tang QY, Kaneko K (February 2020). "Long-range correlation in protein dynamics: Confirmation by structural data and normal mode analysis". PLOS Computational Biology. 16 (2): e1007670. Bibcode:2020PLSCB..16E7670T. doi:10.1371/journal.pcbi.1007670. PMC 7043781. PMID 32053592.
- ^ Zheng W, Doniach S (November 2003). "A comparative study of motor-protein motions by using a simple elastic-network model". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (23): 13253–8. Bibcode:2003PNAS..10013253Z. doi:10.1073/pnas.2235686100. PMC 263771. PMID 14585932.
- ^ Bakan A, Meireles LM, Bahar I (June 2011). "ProDy: protein dynamics inferred from theory and experiments". Bioinformatics. 27 (11): 1575–7. doi:10.1093/bioinformatics/btr168. PMC 3102222. PMID 21471012.
- ^ Ponte-Sucre A, ed. (2009). ABC Transporters in Microorganisms. Caister Academic. ISBN 978-1-904455-49-3.
- ^ Kamerlin SC, Warshel A (May 2010). "At the dawn of the 21st century: Is dynamics the missing link for understanding enzyme catalysis?". Proteins. 78 (6): 1339–75. doi:10.1002/prot.22654. PMC 2841229. PMID 20099310.
- ^ Howard J (2001). Mechanics of motor proteins and the cytoskeleton (1st ed.). Sunderland,MA: Sinauer Associates. ISBN 9780878933334.
- ^ Callaway DJ, Matsui T, Weiss T, Stingaciu LR, Stanley CB, Heller WT, Bu Z (April 2017). "Controllable Activation of Nanoscale Dynamics in a Disordered Protein Alters Binding Kinetics". Journal of Molecular Biology. 429 (7): 987–998. doi:10.1016/j.jmb.2017.03.003. PMC 5399307. PMID 28285124.
- ^ Hille B (2001) [1984]. Ion Channels of Excitable Membranes (3rd ed.). Sunderland, Mass: Sinauer Associates, Inc. p. 5. ISBN 978-0-87893-321-1.
- ^ Nicholl ID, Matsui T, Weiss TM, Stanley CB, Heller WT, Martel A, et al. (August 2018). "α-Catenin Structure and Nanoscale Dynamics in Solution and in Complex with F-Actin". Biophysical Journal. 115 (4): 642–654. Bibcode:2018BpJ...115..642N. doi:10.1016/j.bpj.2018.07.005. hdl:2436/621755. PMC 6104293. PMID 30037495.
- ^ Donald V (2011). Biochemistry. Voet, Judith G. (4th ed.). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons. ISBN 9780470570951. OCLC 690489261.
- ^ Kimball의 Biology 페이지 2009-01-25 Wayback Machine, 세포막 아카이브
- ^ Singleton P (1999). Bacteria in Biology, Biotechnology and Medicine (5th ed.). New York: Wiley. ISBN 978-0-471-98880-9.