ADAM(단백질)
ADAM (protein)| 분해 및 메탈로프로테이나아제 도메인 함유 단백질 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 아담 | ||||||||
| 팜 | PF08516 | ||||||||
| 인터프로 | IPR027053 | ||||||||
| 막질 | 538 | ||||||||
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ADAMs(분해효소 및 금속단백질가수분해효소의 줄임말)는 단일 패스 트랜스막과 분비된 금속 엔도펩티다아제이다.[1][2]모든 ADAM은 프로 도메인, 금속단백질가수분해효소, 분해체, 시스테인 리치, 표피성장인자 및 트랜스막 도메인을 특징으로 하는 특정 도메인 조직과 C 말단 세포질 [3]꼬리를 특징으로 한다.그럼에도 불구하고, 모든 인간 ADAM이 기능성 단백질 분해효소 도메인을 가지는 것은 아니며, 이는 생물학적 기능이 주로 단백질-단백질 [4]상호작용에 의존함을 나타낸다.활성 단백질 분해효소인 이러한 ADAM은 세포 외부를 막 통과 [4]단백질로 분리하거나 제거하기 때문에 셰다아제(sheddase)로 분류된다.예를 들어 ADAM10은 HER2 수용체의 일부를 절단하여 [5]활성화시킬 수 있다.ADAM 유전자는 동물, choanoflagellate, 곰팡이, 그리고 녹조류에서 발견됩니다.대부분의 녹조류와 모든 육지 식물들은 ADAM 단백질을 [6]잃었을 것이다.
ADAM은 EC 3.4.24.46 효소군과 MEROPS 펩티드가수분해효소군 M12B로 [3]분류된다.역사적으로 아다말리신과 MDC 패밀리(메탈로프로테이나아제 유사, 분해, 시스테인 리치)라는 용어는 이 [7]패밀리를 지칭하는 데 사용되어 왔다.
ADAM 패밀리
| 단백질 | 묘사 |
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| ADAM1 | ADAM1(퍼틸린α)은 비료라고 불리는 정자막 헤테로다이머 당단백질의 서브유닛으로 정자와 난자의 상호작용에서 중요한 역할을 한다. |
| ADAM2 | ADAM2(퍼틸린β)는 비료라고 불리는 정자막 헤테로다이머 당단백질의 서브유닛으로, 정자와 난자의 [8]상호작용에 중요한 역할을 한다. |
| ADAM7 | ADAM7은 포유동물에서 정자세포의 성숙에 중요한 경막단백질이다.ADAM7은 ADAM_7, ADAM-7, EAPI, GP-83 및 [9]GP83이라고도 합니다. |
| ADAM8 | 이 유전자에 의해 암호화된 ADAM8 단백질은 신경변성 [10]중에 세포 접착에 관여할 수 있다. |
| ADAM9 | 이 유전자에 의해 코드된 ADAM9 단백질은 SH3 도메인을 포함한 단백질과 상호작용하고, 유사분열 억제 결핍 2 베타 단백질을 결합하며, 또한 막-앵커드 헤파린 결합 EGF [11]유사 성장 인자의 TPA 유도 엑토도메인 배출에도 관여한다. |
| ADAM10 | ADAM10(EC#: 3.4.24.81)은 펩타이드 가수분해 [12]반응에 대한 광범위한 특이성을 가진 쉐다아제이다. |
| ADAM11 | ADAM11 유전자는 이전에 종양 결실 [13]매핑에 의해 정의된 염색체 17q21의 최소 영역 내에서의 위치에 근거하여 인간 유방암의 후보 종양 억제 유전자를 나타낸다. |
| ADAM12 | ADAM12는 인슐린 성장인자 결합 단백질-3(IGFBP-3)과 결합하는 금속단백질가수분해효소로서 효과적인 조기 다운 증후군 [14]표지자인 것으로 보인다. |
| ADAM 15 | 분해성 도메인을 통해, 이 단백질은 특히 인테그린 베타 사슬인 베타 3과 상호작용합니다.또한 인산화 의존적인 방식으로 Src 계열 단백질-티로신 키나아제들과 상호작용하여, 이 단백질이 세포 신호 [15]전달뿐만 아니라 세포 간 접착에서도 기능할 수 있음을 시사한다. |
| ADAM17 | ADAM17은 세포표면 및 골기전체의 세포막내에서의 종양괴사인자α(TNF-α) 처리에 관여하는 것으로 이해된다.ADAM17은 세포접착분자인 L-셀렉틴의 [16]탈피에도 관여한다. |
| ADAM18 | 이 유전자에 의해 암호화된 단백질은 정자 표면 [17]단백질이다.ADAM27과 같은 의미입니다. |
| ADAM 19 | 이 부재는 I형 트랜스막 단백질로 수지상 세포 분화를 위한 마커 역할을 한다.또한 활성 금속단백질가수분해효소인 것으로 입증되었으며, 이는 세포 이동, 세포 접착, 세포와 세포 매트릭스 상호작용, 신호 [18]전달과 같은 정상적인 생리학적 및 병리학적 과정에 관여할 수 있다. |
| ADAM20 | 고환에서만 표현됩니다. |
| ADAM21 | 주의: ADAM31과 같은 의미입니다. |
| ADAM22 | 이 유전자는 뇌에서 고도로 발현되며 [19]뇌에서 인테그린 배위자 역할을 할 수 있다. |
| ADAM23 | 이 유전자는 뇌에서 고도로 발현되며 [20]뇌에서 인테그린 배위자 역할을 할 수 있다. |
| ADAM28 | 이 유전자에 의해 코드된 단백질은 림프구 발현 ADAM [21]단백질이다. |
| ADAM29 | |
| ADAM30 | |
| ADAM33 | 이 단백질은 천식과 기관지 [22]과민반응에 관여하는 I형 트랜스막 단백질이다. |
약
치료용 ADAM 억제제는 항암 [23]치료를 강화할 수 있다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ Brocker, C; Vasiliou, V; Nebert, DW (October 2009). "Evolutionary divergence and functions of the ADAM and ADAMTS gene families". Human Genomics. 4 (1): 43–55. doi:10.1186/1479-7364-4-1-43. PMC 3500187. PMID 19951893.
- ^ Wolfsberg TG, Straight PD, Gerena RL, et al. (1995). "ADAM, a widely distributed and developmentally regulated gene family encoding membrane proteins with a disintegrin and metalloprotease domain". Dev. Biol. 169 (1): 378–383. doi:10.1006/dbio.1995.1152. PMID 7750654.
- ^ a b "ADAM, cysteine-rich (IPR006586)". InterPro. Retrieved 18 February 2016.
- ^ a b Edwards DR, Handsley MM, Pennington CJ (October 2008). "The ADAM metalloproteinases". Mol. Aspects Med. 29 (5): 258–89. doi:10.1016/j.mam.2008.08.001. PMC 7112278. PMID 18762209.
- ^ Liu, P.C.; et al. (2006). "Identification of ADAM10 as a major source of HER2 ectodomain sheddase activity in HER2 overexpressing breast cancer cells". Cancer Biology and Therapy. 5 (6): 657–664. doi:10.4161/cbt.5.6.2708. PMID 16627989.
- ^ Souza J, Lisboa A, Santos T, Andrade M, Neves V, Teles-Souza J, Jesus H, Bezerra T, Falcão V, Oliveira R, Del-Bem L (2020). "The evolution of ADAM gene family in eukaryotes". Genomics. 112 (5): 3108–3116. doi:10.1016/j.ygeno.2020.05.010. PMID 32437852. S2CID 218832838.
- ^ Blobel, CP (22 August 1997). "Metalloprotease-disintegrins: links to cell adhesion and cleavage of TNF alpha and Notch". Cell. 90 (4): 589–92. doi:10.1016/s0092-8674(00)80519-x. PMID 9288739. S2CID 17710705.
- ^ "Entrez Gene: ADAM2 ADAM metallopeptidase domain 2 (fertilin beta)".
- ^ "Entrez Gene: ADAM metallopeptidase domain 7".
- ^ "Entrez Gene: ADAM8 ADAM metallopeptidase domain 8".
- ^ "Entrez Gene: ADAM9 ADAM metallopeptidase domain 9 (meltrin gamma)".
- ^ "Entry of ADAM10 endopeptidase (EC-Number 3.4.24.81 )".
- ^ "Entrez Gene: ADAM11 ADAM metallopeptidase domain 11".
- ^ 댄포스의 산부인과, 제10판; Copyright 2008 Lippincott Williams & Wilkins; 제7장: 태아진단, 113페이지
- ^ "Entrez Gene: ADAM15 ADAM metallopeptidase domain 15 (metargidin)".
- ^ Li Y, Brazzell J, Herrera A, Walcheck B (October 2006). "ADAM17 deficiency by mature neutrophils has differential effects on L-selectin shedding". Blood. 108 (7): 2275–9. doi:10.1182/blood-2006-02-005827. PMC 1895557. PMID 16735599.
- ^ "Entrez Gene: ADAM18 ADAM metallopeptidase domain 18".
- ^ "Entrez Gene: ADAM19 ADAM metallopeptidase domain 19 (meltrin beta)".
- ^ "Entrez Gene: ADAM22 ADAM metallopeptidase domain 22".
- ^ "Entrez Gene: ADAM23 ADAM metallopeptidase domain 23".
- ^ "Entrez Gene: ADAM28 ADAM metallopeptidase domain 28".
- ^ "Entrez Gene: ADAM33 ADAM metallopeptidase domain 33".
- ^ Guo, Zhen; Jin, Xunbo; Jia, Haiyan (2013). "Inhibition of ADAM-17 more effectively down-regulates the Notch pathway than that of γ-secretase in renal carcinoma". Journal of Experimental & Clinical Cancer Research. 32 (1): 26. doi:10.1186/1756-9966-32-26. PMC 3662624. PMID 23659326.
외부 링크
- 미국 국립 의학 도서관(MeSH)의 ADAM+단백질
- http://www.healthvalue.net/sheddase.html
