기질금속단백질(MMP) 계열의 단백질은 배아발달, 재생산, 조직개조 등 정상적인 생리적 과정에서의 세포외 기질 파괴와 관절염, 전이 등 질병 과정과정에 관여한다.대부분의 MMP는 세포외 단백질 분해 시 활성화되는 비활성 프로프로테이트로 분비된다.
에나멜리신이라고도 알려진 MMP-20은 치아에 특화된 유일한 MMP로 보이며, 다른 발육원인의 세포(즉 상피 아멜로봇과 중피오토봇)에 의해 발현된다.
임상적 유의성
인간 MMP-20 유전자는 10 exon을 포함하고 있으며 11q22.3 염색체에 국소화하는 매트릭스 금속단백질유전자의 일부분이다.[6]정상적인 이음매 패턴을 변경하여 인코딩된 단백질의 조기 종료를 초래하는 이 유전자의 돌연변이는 아멜로제네시스 불완전성과 연관되어 왔다.MMP-20이 없는 에나멜은 저포플라스틱(씬)이며, 미네랄을 적게 함유하고(야생형보다 총 미네랄이 3분의 1에 불과), 단백질과 물을 더 많이 함유하고 있다.일반적으로 에나멜의 MMP-20 기능은 에나멜 매트릭스 단백질을 특정 갈라진 부위에서 분쇄하는 것이다.[7]
^"Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^"Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^Llano E, Pendas AM, Knauper V, Sorsa T, Salo T, Salido E, Murphy G, Simmer JP, Bartlett JD, Lopez-Otin C (Jan 1998). "Identification and structural and functional characterization of human enamelysin (MMP-20)". Biochemistry. 36 (49): 15101–15108. doi:10.1021/bi972120y. PMID9398237.
Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV, et al. (1997). "Fine physical mapping of the human matrix metalloproteinase genes clustered on chromosome 11q22.3". Genomics. 37 (2): 266–269. doi:10.1006/geno.1996.0557. PMID8921407.
Terp GE, Christensen IT, Jørgensen FS (2000). "Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes". J. Biomol. Struct. Dyn. 17 (6): 933–46. doi:10.1080/07391102.2000.10506582. PMID10949161. S2CID1270176.
Väänänen A, Tjäderhane L, Eklund L, et al. (2005). "Expression of collagen XVIII and MMP-20 in developing teeth and odontogenic tumors". Matrix Biol. 23 (3): 153–161. doi:10.1016/j.matbio.2004.04.003. PMID15296943.