MMP27

MMP27
MMP27
식별자
에일리어스MMP27, MMP-27, 매트릭스메탈롭티드가수분해효소27
외부 IDOMIM: 618101 MGI: 3039232 HomoloGene: 23345 GeneCard: MMP27
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

64066

234911

앙상블

ENSG00000137675

ENSMUSG000070323

유니프로트

Q9H306

없음

RefSeq(mRNA)

NM_022122

NM_001030289
NM_001310717

RefSeq(단백질)

NP_071405

없음

장소(UCSC)Chr 11: 102.69 ~102.71 MbChr 9: 7.57 ~7.58 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

매트릭스메탈롭티다아제27은 MMP-27이라고도 하며, 사람에게서 MMP27 [5]유전자에 의해 코드되는 효소이다.

구조.

MMP-27은 1998년 Yang과 Kurkinen에 [6]의해 발견되어 복제되었다.MMP-27은 처음에 소위 Chicken MMP(CMMP)와 비교하였을 때, 실제로 이 단백질 분해효소와의 배열 상동성을 거의 보이지 않습니다.시퀀스 호몰로지는 인간의 MMP-27 유전자가 (유니프로트 엔트리 Q9H306에 기초한 주석) 대부분의 MMP에 의해 공유되는 표준 도메인을 코드하는 것으로 예측한다. (i) 신호 펩타이드(잔류 1~17), (iii) 시스테인 스위치 모티브를 포함한 프로프티드(18~98), (iiiii) 촉매 도메인을 포함한 (iiii)s(MEROPS[2] 데이터베이스의 M10 및 M12 패밀리), (iv) 프롤린이 풍부한 힌지 영역(264-278) 및 (v) 두 개의 측면 Cys 잔기(Cys279와 Cys465) 사이의 디술피드 결합 형성을 통해 4블레이드 β-프로펠러로 접힌 헤모펙신 유사 도메인(279-465)이다.MMP-27은 스트로멜린-2(MMP-10)와 51.6%의 상동성을 나타내며, 11번 염색체에 위치한 MMP 클러스터 내에서 국부화되기 때문에 MMP-27은 MMP의 스트로멜린 그룹으로 분류될 수 있다.

기존의 6개의 MT-MMP와 마찬가지로 인간 MMP-27은 추가 C-단말 도메인(466-513)에 의해 연장됩니다.위상 예측을[7] 위한 Spoctopus 알고리즘은 이 C-Terminal Extension(CTE; C 터미널 확장)에 잠재적인 막 통과 도메인(490-510)이 포함되어 있음을 나타냅니다.단, 이 배열은 특히 His492, Lys493, His504, Lys507과 같은 친수성/충전 잔류물을 포함하므로 MMPs(MMP-14, -15, -16 및 -24)보다 소수성이 낮다.

기능.

매트릭스 메탈로프로테이나아제(MMP) 패밀리의 단백질은 관절염이나 전이 등의 질병 과정뿐만 아니라 배아 발달, 생식, 조직 리모델링 등의 정상적인 생리 과정에서도 세포외 매트릭스의 분해에 관여한다.대부분의 MMP는 세포외 단백질 [8]분해 효소에 의해 분해될 때 활성화되는 비활성 프로단백질로 분비된다.

Cominelli A.와 동료들은 MMP-27이 분비되지 않고 [9]세 개의 포유동물 세포주의 소포체 내에 효율적으로 유지되는 특이한 단백질 분해효소임을 입증했다.결실 돌연변이 및 재조합 MMP-10과의 교환은 고유한 MMP-27 C-말단 확장(CTE)이 내소체 유지에 필요하고 충분하지만 안정적인 막 정착을 제공하지 않음을 증명한다.MT-MMP와의 시퀀스 호몰로지에도 불구하고 CTE는 막 통과 도메인이 아니며 막과 영구적으로 상호작용하지 않습니다.이 MMP 고유의 기능은 MMP-27의 잠재적인 기능에 대해 중요한 의문을 제기합니다.이것에 대해서는, 아직 조사할 필요가 있습니다.

임상적 의의

MMP-27 발현에 대한 희박한 정보는 유전자 발현 프로파일링 연구(마이크로 어레이) 또는 발달, 생리 또는 병리학적 과정 중 MMP 가족 구성원의 발현 패턴 분석에서 발견되었다.MMP-27 전사물은 뇌를 제외한 거의 모든 조직에서 검출되며, 생쥐 발달[10] 중 간에서 발견되는 가장 높은 발현을 보인다. 성인의 MMP-27 mRNA는 대부분 항IgG/IgM 자극 B 림프구,[11] 뼈 및 신장에 풍부하지만 [12]심장의 낮은 레벨에 존재한다.

월경 자궁내막의 다른 조직 구획으로부터 트랜스크립텀의 최근 연구는 간질 파괴 [13]부위에서 특정 MMP-27 과발현을 밝혀냈다.또 다른 전사체 연구에서 MMP-27은 월경 [14]전 분비기 말기에 인간의 자궁내막에서 증가된 것으로 밝혀졌다.또한 MMP-27 발현은 난소암세포와[15] 공배했을 때 대식세포에서는 하향조절되지만 골관절염[16] 환자나 [17]복부 대동맥류에서는 상향조절된다.또한 MMP-27은 단백질 수준에서 MDA-MB-231 유방암 세포군과[18] 원발성 [19]인간 유방암에서도 확인되었다.최근 MMP-27은 인간의 자궁내막과 표면 자궁내막병변에서 [20]CD163+/CD206+ 대식세포에 의해 발현되는 것으로 입증되었다.

레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000137675 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000070323 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Nagase H, Woessner JF (July 1999). "Matrix metalloproteinases". J. Biol. Chem. 274 (31): 21491–4. doi:10.1074/jbc.274.31.21491. PMID 10419448.
  6. ^ Yang M, Kurkinen M (1998). "Cloning and characterization of a novel matrix metalloproteinase (MMP), CMMP, from chicken embryo fibroblasts. CMMP, Xenopus XMMP, and human MMP19 have a conserved unique cysteine in the catalytic domain". J. Biol. Chem. 273 (28): 17893–900. doi:10.1074/jbc.273.28.17893. PMID 9651395.
  7. ^ Viklund H, Bernsel A, Skwark M, Elofsson A (2008). "SPOCTOPUS: a combined predictor of signal peptides and membrane protein topology". Bioinformatics. 24 (24): 2928–9. doi:10.1093/bioinformatics/btn550. PMID 18945683.
  8. ^ "Entrez Gene: MMP27".
  9. ^ Cominelli A, Halbout M, N'Kuli F, Lemoine P, Courtoy PJ, Marbaix E, Tyteca D, Henriet P (2014). "A unique C-terminal domain allows retention of matrix metalloproteinase-27 in the endoplasmic reticulum". Traffic. 15 (4): 401–17. doi:10.1111/tra.12149. PMID 24548619. S2CID 38579214.
  10. ^ Nuttall RK, Sampieri CL, Pennington CJ, Gill SE, Schultz GA, Edwards DR (2004). "Expression analysis of the entire MMP and TIMP gene families during mouse tissue development". FEBS Lett. 563 (1–3): 129–34. doi:10.1016/S0014-5793(04)00281-9. PMID 15063736. S2CID 41113107.
  11. ^ Bar-Or A, Nuttall RK, Duddy M, Alter A, Kim HJ, Ifergan I, Pennington CJ, Bourgoin P, Edwards DR, Yong VW (2003). "Analyses of all matrix metalloproteinase members in leukocytes emphasize monocytes as major inflammatory mediators in multiple sclerosis". Brain. 126 (Pt 12): 2738–49. doi:10.1093/brain/awg285. PMID 14506071.
  12. ^ Bernal F, Hartung HP, Kieseier BC (2005). "Tissue mRNA expression in rat of newly described matrix metalloproteinases". Biol. Res. 38 (2–3): 267–71. doi:10.4067/S0716-97602005000200016. PMID 16238105.
  13. ^ Gaide Chevronnay HP, Galant C, Lemoine P, Courtoy PJ, Marbaix E, Henriet P (2009). "Spatiotemporal coupling of focal extracellular matrix degradation and reconstruction in the menstrual human endometrium". Endocrinology. 150 (11): 5094–105. doi:10.1210/en.2009-0750. PMID 19819954.
  14. ^ Talbi S, Hamilton AE, Vo KC, Tulac S, Overgaard MT, Dosiou C, Le Shay N, Nezhat CN, Kempson R, Lessey BA, Nayak NR, Giudice LC (2006). "Molecular phenotyping of human endometrium distinguishes menstrual cycle phases and underlying biological processes in normo-ovulatory women". Endocrinology. 147 (3): 1097–121. doi:10.1210/en.2005-1076. PMID 16306079.
  15. ^ Hagemann T, Wilson J, Burke F, Kulbe H, Li NF, Plüddemann A, Charles K, Gordon S, Balkwill FR (2006). "Ovarian cancer cells polarize macrophages toward a tumor-associated phenotype". J. Immunol. 176 (8): 5023–32. doi:10.4049/jimmunol.176.8.5023. PMID 16585599.
  16. ^ Kevorkian L, Young DA, Darrah C, Donell ST, Shepstone L, Porter S, Brockbank SM, Edwards DR, Parker AE, Clark IM (2004). "Expression profiling of metalloproteinases and their inhibitors in cartilage". Arthritis Rheum. 50 (1): 131–41. doi:10.1002/art.11433. PMID 14730609.
  17. ^ Lamblin N, Ratajczak P, Hot D, Dubois E, Chwastyniak M, Beseme O, Drobecq H, Lemoine Y, Koussa M, Amouyel P, Pinet F (2010). "Profile of macrophages in human abdominal aortic aneurysms: a transcriptomic, proteomic, and antibody protein array study". J. Proteome Res. 9 (7): 3720–9. doi:10.1021/pr100250s. PMID 20513153.
  18. ^ Hegedüs L, Cho H, Xie X, Eliceiri GL (2008). "Additional MDA-MB-231 breast cancer cell matrix metalloproteinases promote invasiveness". J. Cell. Physiol. 216 (2): 480–5. doi:10.1002/jcp.21417. PMID 18286480. S2CID 10734191.
  19. ^ Köhrmann A, Kammerer U, Kapp M, Dietl J, Anacker J (2009). "Expression of matrix metalloproteinases (MMPs) in primary human breast cancer and breast cancer cell lines: New findings and review of the literature". BMC Cancer. 9: 188. doi:10.1186/1471-2407-9-188. PMC 2706257. PMID 19531263.
  20. ^ Cominelli A, Gaide Chevronnay HP, Lemoine P, Courtoy PJ, Marbaix E, Henriet P (2014). "Matrix metalloproteinase-27 is expressed in CD163+/CD206+ M2 macrophages in the cycling human endometrium and in superficial endometriotic lesions". Mol. Hum. Reprod. 20 (8): 767–75. doi:10.1093/molehr/gau034. PMID 24810263.

외부 링크

  • 펩티드가수분해효소 및 그 억제제에 대한 MEROPS 온라인 데이터베이스: M10.027

이 기사에는 미국 국립 의학 도서관(미국 국립 의학 도서관)의 공공 도메인 텍스트가 포함되어 있습니다.