막 데이터베이스

Membranome database
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막질
내용
묘사게놈의 단경간(비트성) 막간 단백질에 대한 데이터
데이터형
발동.		6개 모델 유기체의 역청 단백질은
유기체호모사피엔스, 아라비도시스탈리아나, 디스코이데움, 사카로미세스세레비시아이, 대장균, 메타노코커스잔나스키이
연락
연구소미시간 대학교 약학대학
주요 인용문PMID 27510400
발매일2017
접근
웹 사이트http://membranome.org
다운로드 URL2018년 7월 16일 Wayback Machine에 보관
도구들
웹FMAP 및 TMDOCK
여러가지 종류의
버전2.0
큐레이션 정책큐레이티드

멤브레인 데이터베이스는 호모 사피엔스, 아라비도시스 탈리아나, 딕티오스테륨 디스코이디움, 사카로미세스 세레비시아, 대장균, 메타노칼도코커스 [1]잔나스키에서 추출한 6000개 이상의 단일 패스(bitopic) 트랜스막 단백질에 대한 구조 및 기능 정보를 제공합니다.역방향막 단백질은 생체막의 반대편에 위치한 단백질의 수용성 도메인을 연결하는 단일 막간 알파 나선으로 구성된다.이 단백질들은 다세포 유기체의 세포들 사이의 신호 전달과 의사소통에 자주 관여한다.

데이터베이스는 막에 공간적으로 배치된 그들의 막간 알파-헬리체의 계산적으로 생성된 3차원 모델을 포함한 개별 단백질에 대한 정보를 제공한다, 위상, 세포 내 위치, 아미노산 배열, 도메인 아키텍처, 기능 주석 및 P로부터 이용 가능한 실험 구조rotein 데이터 뱅크역청 단백질의 분류는 또한 다른 계열로 [1]분류되는 역청 단백질 복합체의 3D 구조와 함께 역청 단백질의 15개 기능 클래스, 700개 이상의 구조 슈퍼 패밀리 및 1400개 계열로 분류된다.두 번째 멤브레인 버전은[2] TMDOCK [3]프로그램을 사용하여 생성된 서로 다른 유기체의 역학적 단백질의 TM α-헬리시에 의해 형성된 2000개 이상의 평행 호모디머의 3D 모델을 제공합니다.호모디머의 모델은 약 600개의 [4]단백질에 대한 이용 가능한 실험 데이터와 비교를 통해 검증되었다.데이터베이스는 막 경계가 계산된 막간 나선 및 그 균질체의 다운로드 가능한 좌표 파일을 포함한다.

데이터베이스 웹사이트는 개별 알파 헬리크 및 막 내 그 이합체들을 모델링하기 위해 개발된 관련 웹[5] 서버, FMAP 및 TMDOCK에 대한 액세스를 제공합니다.데이터베이스와 웹 서버는 역학적 막[6][7][8][9] 단백질의 실험 및 생체 정보학 연구에 사용되었다.

레퍼런스

  1. ^ a b Lomize, Andrei L; Lomize, Mikhail A; Krolicki, SR; Pogozheva, Irina D. (2017). "Membranome: a database for proteome-wide analysis of single-pass membrane proteins". Nucleic Acids Res. 45 (D1): D250–D255. doi:10.1093/nar/gkw712. PMC 5210604. PMID 27510400.
  2. ^ 역청 단백질 및 그 이합체의 프로테옴 전체 프로파일링을 위한 막 2.0: Lomize, Andrei L., Hage, Jacob M., Pogozheva, Irina D., 생물정보학, 제34권, 발행: 6페이지: 1061-1062.
  3. ^ TMDOCK: Lomize, Andrei L. 및 Pogozheva, Irina D., J. Mol. Biol에 의한 멤브레인 내 알파 헬리컬 다이머 모델링 에너지 기반 방법, 제429호: 3, 90-398 페이지
  4. ^ 막의 이합체 확인 페이지
  5. ^ Lomize, AL 및 Mosberg, HI, Biopolymers, vol 42에 의한 알파-헬리컬 펩타이드 및 단백질 2차 구조의 열역학 모델: 2, 페이지: 239-269
  6. ^ Pogozheva, Irina D. 및 Lomize, Andrei L., Biochimica et.에 의한 단일 패스 트랜스막 단백질의 진화 및 적응. 바이오피시카 액타 바이오엠브레인스, 제1860호: 2페이지: 364-377
  7. ^ 막단백질 구조: 컴퓨터 모델링 도구에 대한 리뷰, Almeida, Jose G.; Preto, Antonio J., Koukos, Panagiotis I., Bonvin, Alexandre M. J. J., Moreira, Irina S.바이오치미카 등 바이오피시카 액타, vol. 1859, 제10호, 페이지: 2021-2039
  8. ^ Lesovoy, D. M., Minev, K. S., Bragin, P. E., Bocharova, O. V., Bocharov, E. V. V., A.S. 막 단백질에서 나선-나선 상호작용의 계면을 매핑하는 도구로서의 메틸기의 NMR 완화 매개변수. NMR, 제69호, 제3호, 165-179페이지
  9. ^ 바이셀의 TLR4 막 통과 도메인의 공간 구조는 Minev, Constantin S., Goncharuk, Sergey A., Goncharuk, Marina V., Bolynsky, Pavel E, Novikova, Ekaterina V., Assine에 의한 수용체 활성화 메커니즘에 대한 통찰력을 제공한다.