매트릭스 메탈로프로테이나아제(MMP-8) 또는 PMNL 콜라게나아제(MNL-CL)로도 알려진 호중구 콜라게나제는 대부분의 [5]포유동물의 결합 조직에 존재하는 콜라겐분해 효소이다.사람의 경우 MMP-8 단백질은 MMP8[6][7]유전자에 의해 암호화된다.이 유전자는 염색체 11q22.3에 위치하는 MMP 유전자 군집의 일부이다.[5]대부분의 MMP는 세포외 단백질 분해 효소에 의해 분해될 때 활성화되는 비활성 프로단백질로 분비된다.단, 이 유전자에 의해 코드된 효소는 호중구 내의 2차 과립에 저장되며 자가분해분할에 의해 활성화된다.
매트릭스 메탈로프로테이나아제(MMP) 패밀리의 단백질은 관절염이나 전이 등의 질병 과정뿐만 아니라 배아 발달, 생식, 조직 리모델링 등의 정상적인 생리 과정에서도 세포외 매트릭스의 분해에 관여한다.MMP-8의 주요 기능은 타입 I, II 및 III 콜라겐의 열화입니다.암의 경우, MMTV-PyMT 유방암 모델에서 MMP-8의 상실은 종양 증식과 전이 부담 증가, 종양 혈관 강화 및 면역 세포 [8]침윤 변화와 관련이 있다.또한 유방암 세포주에서의 MMP-8 분석 결과, MMP-8 활성과 IL6, IL8 생산 간의 인과관계가 밝혀져 선천성 면역체계 [9]조절에 있어 MMP-8의 역할을 시사한다.
Chandler S, Miller KM, Clements JM, et al. (1997). "Matrix metalloproteinases, tumor necrosis factor and multiple sclerosis: an overview". J. Neuroimmunol. 72 (2): 155–61. doi:10.1016/S0165-5728(96)00179-8. PMID9042108. S2CID26495949.
Hasty KA, Pourmotabbed TF, Goldberg GI, et al. (1990). "Human neutrophil collagenase. A distinct gene product with homology to other matrix metalloproteinases". J. Biol. Chem. 265 (20): 11421–4. PMID2164002.
Knäuper V, Krämer S, Reinke H, Tschesche H (1990). "Partial amino acid sequence of human PMN leukocyte procollagenase". Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 371 Suppl: 295–304. PMID2169256.
Knäuper V, Krämer S, Reinke H, Tschesche H (1990). "Partial amino-acid sequence of human PMN leukocyte procollagenase". Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 371 (8): 733–734. doi:10.1515/bchm3.1990.371.2.733. PMID2169766.
Mallya SK, Mookhtiar KA, Gao Y, et al. (1991). "Characterization of 58-kilodalton human neutrophil collagenase: comparison with human fibroblast collagenase". Biochemistry. 29 (47): 10628–34. doi:10.1021/bi00499a008. PMID2176876.
Stams T, Spurlino JC, Smith DL, et al. (1995). "Structure of human neutrophil collagenase reveals large S1' specificity pocket". Nat. Struct. Biol. 1 (2): 119–23. doi:10.1038/nsb0294-119. PMID7656015. S2CID35458800.
Nakahara Y, Miyata T, Hamuro T, et al. (1996). "Amino acid sequence and carbohydrate structure of a recombinant human tissue factor pathway inhibitor expressed in Chinese hamster ovary cells: one N-and two O-linked carbohydrate chains are located between Kunitz domains 2 and 3 and one N-linked carbohydrate chain is in Kunitz domain 2". Biochemistry. 35 (20): 6450–9. doi:10.1021/bi9524880. PMID8639592.
Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV, et al. (1997). "Fine physical mapping of the human matrix metalloproteinase genes clustered on chromosome 11q22.3". Genomics. 37 (2): 266–8. doi:10.1006/geno.1996.0557. PMID8921407.