MMP19

MMP19
식별자
에일리어스	MMP19, MMP18, RASI-1, CODA, 매트릭스메탈롭티드가수분해효소19
외부 ID	OMIM: 601807 MGI: 1927899 HomoloGene: 1820 GeneCard: MMP19
유전자 위치(인간)
크르.	12번 염색체(인간)
끝.	55,842,966 bp
유전자 위치(마우스)
크르.	10번 염색체(쥐)
끝.	128,636,693 bp
RNA발현패턴
	상단 표시 위치:
	좌측 자궁관; ; 담낭; ; 후구; ; 좌폐 상엽; ; 비장; ; 상행 대동맥; ; 자궁내막간질세포; ; 평활근 조직; ; 위점막; ; 오른쪽 폐;
	추가 참조 표현식 데이터
	없음
유전자 존재론
분자 함수	아연 이온 결합; 금속 이온 결합; 펩티드가수분해효소활성; 가수분해효소활성; 메탈로펩티드가수분해효소활성; 메탈로엔도펩티드가수분해효소활성; 세린형 엔도펩티드가수분해효소활성;
셀룰러 컴포넌트	세포외 영역; GO:0005578 세포외 매트릭스; 세포외 공간;
생물학적 과정	세포 분화; 난포 배란; 세포외기질분해; 황체 분해; 단백질 분해; 다세포 생물 발달; 혈관 형성; 난포 발달; 호르몬에 대한 반응; cAMP에 대한 응답; 콜라겐 이화 과정; 세포외 매트릭스 구성;
	출처:아미고 / QuickGO
맞춤법
	4327
	58223
	ENSG00000123342
	ENSMUSG000025355
	Q99542
	Q9JHI0
	NM_001032360; NM_001272101; NM_002429; NM_022790; NM_022792
	NM_001164197; NM_021412
	NP_001259030; NP_002420
	NP_00115769; NP_067387
	위키데이터
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매트릭스메탈로프로테이나아제 RASI라고도 불리는 매트릭스메탈로프로테이나아제-19(MMP-19)는 사람에게서 ^[5]^[6]MMP19 유전자에 의해 암호화되는 효소이다.

기능.

매트릭스 메탈로프로테이나아제(MMP) 패밀리의 단백질은 관절염이나 전이 등의 질병 과정뿐만 아니라 배아 발달, 생식, 조직 리모델링 등의 정상적인 생리 과정에서도 세포외 매트릭스의 분해에 관여한다.대부분의 MMP는 세포외 단백질 분해 효소에 의해 분해될 때 활성화되는 비활성 프로단백질로 분비된다.이 단백질은 인간의 표피와 내피세포에서 발현되며 세포증식, 이동, 혈관신생 및 유착에 역할을 한다.이 ^[6]유전자에 대해 별개의 등형질을 코드하는 복수의 전사 변이가 확인되었다.

레퍼런스

^ ^a ^b ^c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000123342 - 앙상블, 2017년 5월
^ ^a ^b ^c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000025355 - 앙상블, 2017년 5월
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Kolb C, Mauch S, Peter HH, Krawinkel U, Sedlacek R (Oct 1997). "The matrix metalloproteinase RASI-1 is expressed in synovial blood vessels of a rheumatoid arthritis patient". Immunol Lett. 57 (1–3): 83–8. doi:10.1016/S0165-2478(97)00057-6. PMID 9232430.
^ ^a ^b "Entrez Gene: MMP19 matrix metallopeptidase 19".

추가 정보

Murphy G, Knäuper V, Cowell S, et al. (1999). "Evaluation of some newer matrix metalloproteinases". Ann. N. Y. Acad. Sci. 878 (1): 25–39. Bibcode:1999NYASA.878...25M. doi:10.1111/j.1749-6632.1999.tb07672.x. PMID 10415718. S2CID 38505267.
Nagase H, Woessner JF (1999). "Matrix metalloproteinases". J. Biol. Chem. 274 (31): 21491–4. doi:10.1074/jbc.274.31.21491. PMID 10419448.
Fosang AJ, Last K, Neame PJ, et al. (1995). "Neutrophil collagenase (MMP-8) cleaves at the aggrecanase site E373-A374 in the interglobular domain of cartilage aggrecan". Biochem. J. 304 (Pt 2): 347–51. doi:10.1042/bj3040347. PMC 1137499. PMID 7998967.
Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Fosang AJ, Last K, Knäuper V, et al. (1993). "Fibroblast and neutrophil collagenases cleave at two sites in the cartilage aggrecan interglobular domain". Biochem. J. 295 (Pt 1): 273–6. doi:10.1042/bj2950273. PMC 1134849. PMID 8216228.
Cossins J, Dudgeon TJ, Catlin G, et al. (1996). "Identification of MMP-18, a putative novel human matrix metalloproteinase". Biochem. Biophys. Res. Commun. 228 (2): 494–8. doi:10.1006/bbrc.1996.1688. PMID 8920941.
Pendás AM, Knäuper V, Puente XS, et al. (1997). "Identification and characterization of a novel human matrix metalloproteinase with unique structural characteristics, chromosomal location, and tissue distribution". J. Biol. Chem. 272 (7): 4281–6. doi:10.1074/jbc.272.7.4281. PMID 9020145.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). "Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library". Gene. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
Sedlacek R, Mauch S, Kolb B, et al. (1998). "Matrix metalloproteinase MMP-19 (RASI-1) is expressed on the surface of activated peripheral blood mononuclear cells and is detected as an autoantigen in rheumatoid arthritis". Immunobiology. 198 (4): 408–23. doi:10.1016/s0171-2985(98)80049-1. PMID 9562866.
Fosang AJ, Last K, Fujii Y, et al. (1998). "Membrane-type 1 MMP (MMP-14) cleaves at three sites in the aggrecan interglobular domain". FEBS Lett. 430 (3): 186–90. doi:10.1016/S0014-5793(98)00667-X. PMID 9688535. S2CID 21861810.
Stracke JO, Hutton M, Stewart M, et al. (2000). "Biochemical characterization of the catalytic domain of human matrix metalloproteinase 19. Evidence for a role as a potent basement membrane degrading enzyme". J. Biol. Chem. 275 (20): 14809–16. doi:10.1074/jbc.275.20.14809. PMID 10809722.
Mueller MS, Mauch S, Sedlacek R (2000). "Structure of the human MMP-19 gene". Gene. 252 (1–2): 27–37. doi:10.1016/S0378-1119(00)00236-5. PMID 10903435.
Stracke JO, Fosang AJ, Last K, et al. (2000). "Matrix metalloproteinases 19 and 20 cleave aggrecan and cartilage oligomeric matrix protein (COMP)". FEBS Lett. 478 (1–2): 52–6. doi:10.1016/S0014-5793(00)01819-6. PMID 10922468. S2CID 37366875.
Terp GE, Christensen IT, Jørgensen FS (2000). "Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes". J. Biomol. Struct. Dyn. 17 (6): 933–46. doi:10.1080/07391102.2000.10506582. PMID 10949161. S2CID 1270176.
Mauch S, Kolb C, Kolb B, et al. (2002). "Matrix metalloproteinase-19 is expressed in myeloid cells in an adhesion-dependent manner and associates with the cell surface". J. Immunol. 168 (3): 1244–51. doi:10.4049/jimmunol.168.3.1244. PMID 11801661.
Rodríguez-Manzaneque JC, Westling J, Thai SN, et al. (2002). "ADAMTS1 cleaves aggrecan at multiple sites and is differentially inhibited by metalloproteinase inhibitors". Biochem. Biophys. Res. Commun. 293 (1): 501–8. doi:10.1016/S0006-291X(02)00254-1. PMID 12054629.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Titz B, Dietrich S, Sadowski T, Beck C, Petersen A, Sedlacek R (2004). "Activity of MMP-19 inhibits capillary-like formation due to processing of nidogen-1". Cell Mol Life Sci. 61 (14): 1826–33. doi:10.1007/s00018-004-4105-0. PMID 15241558. S2CID 6853562.

외부 링크

펩티드가수분해효소 및 그 억제제에 대한 MEROPS 온라인 데이터베이스: M10.021

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[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000123342 - 앙상블, 2017년 5월

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000025355 - 앙상블, 2017년 5월

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[pmid9232430-5] Kolb C, Mauch S, Peter HH, Krawinkel U, Sedlacek R (Oct 1997). "The matrix metalloproteinase RASI-1 is expressed in synovial blood vessels of a rheumatoid arthritis patient". Immunol Lett. 57 (1–3): 83–8. doi:10.1016/S0165-2478(97)00057-6. PMID 9232430.

[entrez-6] "Entrez Gene: MMP19 matrix metallopeptidase 19".

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v t 단백질분해효소: 메탈로엔도펩티드가수분해효소(EC 3.4.24)
ADAM단백질	알파 분비효소 ADAM9 ADAM10 ADAM17 ADAM 19 ADAM2 ADAM7 ADAM8 ADAM11 ADAM12 ADAM 15 ADAM18 ADAM22 ADAM23 ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 ADAMTS8 ADAMTS9 ADAMTS10 ADAMTS12 ADAMTS13
매트릭스금속단백질가수분해효소	콜라게나아제 MMP1 MMP8 젤라틴화효소 MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
다른.	네프리신 프로콜라겐펩티드가수분해효소 서멀리신 임신관련 혈장단백질A 뼈형태생성단백질1 리소스타핀 인슐린분해효소 ZMPSTE24

v t 효소
활동	활성 사이트 바인딩 사이트 촉매 삼합체 옥시 음이온 홀 효소 문란성 확산제한효소 코엔자임 보조인자 효소 촉매 작용
규정	알로스테릭 조절 협동성 효소억제제 효소활성화제
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