펩타이드 결합

Peptide bond
펩타이드 결합

유기화학에서 펩타이드 결합은 하나의 α-아미노산의 C1(탄소번호 1)과 다른 하나의 N2(질소번호 2)에서 펩타이드 또는 단백질 [1]사슬을 따라 2개의 연속된 α-아미노산을 연결하는 아미드형 공유결합이다.

그것은 또한 두 아미노산 사이의 또 다른 형태의 아미드 결합인 이소펩티드 결합과 구별하기 위해 에펩티드[1] 결합이라고 불릴 수 있다.

합성

탈수 반응을 통한 펩타이드 결합 형성

두 아미노산이 펩타이드 [1]결합을 통해 디펩타이드를 형성할 때, 그것은 일종의 응축 [2]반응이다.이러한 종류의 응축에서는, 2개의 아미노산이 서로 접근해, 한쪽의 비측쇄(C1) 카르본산 부분이 다른 한쪽의 비측쇄(N2) 아미노부근에 접근한다.하나는 카르복실기(COOH)에서 수소와 산소를 잃고 다른 하나는 아미노기(NH2)에서 수소를 잃는다.이 반응은 물 분자(HO2)와 펩타이드 결합(-CO-NH-)으로 결합된 두 개의 아미노산을 생성한다.결합된 두 개의 아미노산은 디펩타이드라고 불립니다.

아미드 결합은 한 아미노산 분자의 카르복실기가 다른 아미노산 분자의 아미노기와 반응하여 물 분자(HO2)가 방출될 때 합성되므로 탈수 합성 반응이다.

물(파란색)의 배출과 함께 펩타이드 결합(빨간색)을 형성하기 위한 두 아미노산의 탈수 응축

펩타이드 결합의 형성은 에너지를 소비하며,[3] 유기체에서는 ATP에서 유래한다.펩타이드와 단백질은 펩타이드 결합(때로는 소수의 이소펩타이드 결합)에 의해 결합된 아미노산 사슬이다.유기체는 비리보솜 펩타이드를 [4]생성하기 위해 효소를 사용하고, 탈수 [5]합성과 세부 사항이 다른 반응을 통해 단백질을 생성하기 위해 리보솜을 사용한다.

알파아마니틴과 같은 일부 펩타이드는 리보솜에 [6]의해 만들어지기 때문에 리보솜 펩타이드라고 불리지만, 많은 펩타이드는 리보솜이 아닌 특수 효소에 의해 합성되기 때문에 비리보솜 펩타이드이다.예를 들어 글루탐산-시스테인 리가아제(펩타이드 결합이 아닌 이소펩타이드 결합 형성)와 글루타티온 합성효소(펩타이드 [7][8]결합 형성)의 2가지 효소에 의해 유리 아미노산으로부터 2단계로 합성된다.

열화

펩타이드 결합은 가수분해(물의 첨가)로 분해할 수 있다.물에서 펩타이드 결합의 가수분해는 깁스 에너지를 [9]8–16 kJ/mol(2–4 kcal/mol) 방출한다.이 과정은 매우 느립니다. 25°C에서 반감기는 [10]결합당 350년에서 600년 사이입니다.

살아있는 유기체에서는 펩타이드/단백질이 자연구조로 [11]접힘으로써 배향주형에 의해 펩타이드 결합 가수분해가 발생한다는 보고가 있지만 일반적으로 펩타이드 결합 또는 단백질 분해효소라고 알려진 효소에 의해 이 과정이 촉매된다.따라서 이 비효소 프로세스는 전이 상태 안정화에 의해 가속되는 것이 아니라 기저 상태 불안정성에 의해 가속됩니다.

스펙트럼

펩타이드 결합의 흡수 파장은 190~230 [12]nm로 특히 자외선에 취약하다.

펩타이드기의 Cis/트랜스 이성질체

질소 원자에서 단일 전자쌍의 유의한 비국재화는 그룹에 부분 이중 결합 특성을 부여한다.부분 이중 결합은 시스 또는 트랜스 이성질체에서 발생하는 아미드기를 평면으로 만듭니다.전개된 단백질 상태에서는 펩타이드기는 이성질화 및 양쪽 이성질체를 자유롭게 채택할 수 있지만 접힌 상태에서는 각 위치에서 하나의 이성질체만 채택된다(희귀한 예외).트랜스 형태는 대부분의 펩타이드 결합에서 압도적으로 선호된다(트랜스:cis 모집단에서 대략 1000:1 비율).그러나 X-Pro 펩타이드 그룹은 대략 30:1의 비율을 갖는 경향이 있는데, 이는 프롤린의α C와δ C 원자의 대칭이 시스와 트랜스 이성질체를 에너지에서 거의 동등하게 만들기 때문일 것으로 추측된다.

Diagram of the isomerization of an X-Pro peptide bond. The diagram shows the cis isomer on the left, the transition states in the center, and the trans isomer on the right, with bidirectional arrows between each pair of states.
X-Pro 펩타이드 결합의 이성화.시스 및 트랜스 이성질체는 각각 극좌 및 극우측에 있으며 전이 상태에 의해 분리되어 있다.

그 두개의 평면의 각도는 펩티드 그룹(4개의 원자들에 의해 정의된 Cα–C'–N–Cα)과 관련된{\displaystyle \omega}ω, 시스 이성질체(synperiplanar 형태)에 ω)0({\displaystyle\omega =0^{\circ}}, 트랜스 이성질체(antiperiplanar conforma에=180∘{\displaystyle\omega =180^{\circ}}ω 표시됩니다.ti점등). 아미드기는 비록 느리지만 cis와 트랜스 형태 사이의 C'-N 결합에 대해 이성질화될 수 있다(상온에서 20\ 20）전이상태 ± { \= \ 90}}은 활성화 에너지가 약 80 kJ/mol(20 kcal/mol)이 되도록 부분 이중 결합을 파괴해야 한다.단, 펩타이드기를 소수성 환경에 두거나 X-Pro펩타이드기의 질소 원자에 수소 결합을 공여하는 등 단결합 형태를 선호하는 변화에 의해 활성화 에너지를 낮출 수 있다(및 이성질화 촉진).활성화 에너지를 낮추기 위한 두 메커니즘 모두 X-Pro 펩타이드 결합의 cis-trans 이성질화를 촉매하는 자연발생 효소인 펩티딜 프로릴 이성질화효소(PPIases)에서 관찰되었다.

입체구조 단백질 접힘은 일반적으로 cis-trans 이성질화(10-100초)보다 훨씬 빠르다(일반적으로 10-100ms).일부 펩타이드 그룹의 비원어 이성질체는 체형 접힘을 현저하게 방해할 수 있으며, 이를 늦추거나 심지어 토종 이성질체에 도달할 때까지 일어나는 것을 방지할 수 있다.그러나 모든 펩타이드 그룹이 접힘에 동일한 영향을 미치는 것은 아니며, 다른 펩타이드 그룹의 비원어 이성질체는 접힘에 전혀 영향을 미치지 않을 수 있다.

화학 반응

공명 안정화 때문에 펩타이드 결합은 에스테르와 같은 유사 화합물보다 생리학적 조건에서는 상대적으로 반응성이 낮다.그럼에도 불구하고 펩타이드 결합은 보통 카르보닐 탄소에 대한 전기음성 원자의 공격을 통해 화학 반응을 일으켜 카르보닐 이중 결합을 파괴하고 사면체 중간체를 형성할 수 있다.이는 단백질 분해 및 보다 일반적으로 내장과 같은 N-O 아실 교환 반응에서 따르는 경로이다.펩타이드 결합을 공격하는 관능기가 티올, 히드록실 또는 아민일 경우 결과 분자는 각각 사이클롤 또는 보다 구체적으로 티아시클로, 옥사시클로 또는 아자시클로라고 불릴 수 있다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

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