페레독신

Ferredoxin

페레독신(라틴 페럼: 철 + 레독스, 종종 "fd"로 약칭됨)은 다양한 대사 반응에서 전자 전달을 매개하는 철-황 단백질이다."페레독신"이라는 용어는 D.C.에 의해 만들어졌다.DuPont사의 와튼은 1962년 모텐슨, 발렌타인, 카르나한에 의해 혐기성 세균인 클로스트리디움 [1][2]파스퇴리아눔에서 정제된 철단백질에 적용됐다.

시금치 엽록체에서 분리된 또 다른 산화환원 단백질은 "클로로플라스 페레독신"[3]이라고 불렸다.엽록체 페레독신은 광합성의 순환적 및 비순환적 광인산화 반응에 모두 관여한다.비환식 광인산화에서 페레독신은 마지막 전자수용체이므로 NADP+ 환원효소를 환원시킨다.햇빛에 들뜬 엽록소에서 생성된 전자를 받아들여 페레독신 효소인 NADP+ 산화환원효소 EC 1.18.1.2로 전달합니다.

페레독신은 철-황 클러스터로 구성된 철과 황 원자를 포함하는 작은 단백질이다.이러한 생물학적 "용량체"는 +2와 +3 사이의 철 원자의 산화 상태 변화의 효과와 함께 전자를 받아들이거나 방출할 수 있습니다.이와 같이 페레독신은 생물학적 산화환원 반응에서 전자전달제로 작용한다.

다른 생물무기전자수송시스템은 루브레독신, 시토크롬, 청동단백질 및 구조적으로 관련된 리스케단백질을 포함한다.

페레독신은 철-황 클러스터의 특성과 배열 유사성에 따라 분류될 수 있다.

페레독신의 생물 에너지학

페레독신은 일반적으로 단일 전자 전달을 수행합니다.

Fd0
ox + e− - - { { < > } Fd−
red

그러나 일부 박테리아 페레독신(2[4Fe4S] 타입)은 2개의 철황 클러스터를 가지며 2개의 전자 전달 반응을 수행할 수 있다.단백질의 배열에 따라 두 전달은 거의 동일한 환원 전위를 가질 수도 있고, 유의하게 [4][5]다를 수도 있다.

Fd0
ox + e− - - { { < > } Fd−
red

Fd−
red + e− - - { { < > } Fd2−
red

페레독신은 가장 환원성이 높은 생물학적 전자 운반체 중 하나이다.일반적으로 중간점 전위는 [6]-420mV입니다.세포 내 물질의 환원 전위는 환원 및 산화 형태의 농도에 따라 중간점 전위와 다를 것이다.하나의 전자 반응의 경우, 농도 비율에서 10의 검정력이 변할 때마다 전위는 약 60mV씩 변화합니다.예를 들어 페레독신 풀이 약 95% 감소하면 감소 잠재력은 약 -500mV가 [7]된다.이에 비해, 다른 생물학적 반응들은 대부분 감소 잠재력이 적다. 예를 들어 세포의 일차 생합성 환원제는 NADPH의 세포 산화환원 전위는 -420mV이다(E
0 = -320mV).

지지 단백질의 배열에 따라 페레독신은 약 -500mv에서[6][8] -340mV의 [9]환원전위를 가진다.단일 세포는 여러 유형의 페레독신을 가질 수 있으며, 각 유형은 최적으로 다른 [10]반응을 수행하도록 조정됩니다.

페레독신 저감

고도로 환원되는 페레독신은 다른 강력한 환원제를 사용하거나 보다 적은 환원원으로부터 페레독신으로 [11]전자를 "부스트"하기 위해 에너지원을 사용하여 환원된다.

직접 삭감

Fd를 감소시키는 반응에는 알데히드가 글리세린산 반응(-580mV), 일산화탄소탈수소효소 반응(-520mV), 2-옥소산 등이 포함된다.피루브산 합성효소에 [7]의해 수행되는 반응과 같은 Fd 산화환원효소 반응(-500mV).[12][8]

막전위결합환원

페레독신은 NADH(-320mV) 또는
2 H(-414mV)를 사용하여 감소될 수 있지만, 이러한 과정은 전자의 "부스트"를 더 높은 에너지 [6]상태로 만들기 위해 막 전위의 소비와 결합됩니다.Rnf 복합체는 NADH와 페레독신 사이에서 전자를 가역적으로 전달하면서 막을 가로질러 Na 또는+
 H 이온을 펌핑하는+
 박테리아에 널리 퍼져 있는 막 단백질이다.막의 화학 삼투압 전위는 NADH에 의한 Fd의 바람직하지
ox 않은 감소에 전력을 공급하기 위해 소비된다.이 반응은 많은 자기영양 생물에서 Fd의 필수−
red 공급원이다.만약 세포가 여분의−
red Fd를 제공하는 기질 위에서 자라고 있다면, Rnf 복합체는 이러한 전자를 NAD로+
전달하여 막 [13]전위에 에너지를 저장할 수 있다.에너지 변환 하이드로게나아제(Ech)는 Fd와 H
2 사이의 전자 전달을 가역적으로 결합하는 효소 계열로, H 이온을 막에 걸쳐 펌핑하여 에너지 차이를 조정합니다.[14]

Fd0
ox + NADH + Na+
outside - （ style { < > } ） Fd2−
red + NAD+
 + Na+
inside

Fd0
ox + H
2 + H+
outside - （ { style { < > } ） Fd2−
red + H+
 + H+
inside

전자 분기

환원성이 낮은 전자공여체로부터의 Fd의 바람직하지 않은 감소는 전자 분기 [6]반응을 통한 산화제의 바람직한 감소와 동시에 결합될 수 있다.전자 분기 반응의 예로는 특정 호기성 디아조트로프에서의 질소 고정용 Fd 발생을−
red 들 수 있다.전형적으로 산화적 인산화에서 NADH에서 유비퀴논(Q)으로의 전자의 전달은 양성자 구동력을 충전하는 것과 결합된다.아조토박터에서는 1개의 전자를 NADH에서 Q로 전달함으로써 방출되는 에너지가 NADH에서 [15][16]Fd로의 1개의 전자의 전달을 동시에 촉진하기 위해 사용된다.

고전위 페레독신 직접 환원

일부 페레독신은 NADPH에 의해 직접 환원될 수 있을 정도로 충분히 높은 산화환원 잠재력을 가지고 있다.그러한 페레독신 중 하나는 많은 포유류의 스테로이드 [17]생합성에 관여하는 아드레독신(-274mV)이다.질산염과 아황산염을 감소시키는 식물의 뿌리에 함유된 페레독신 Fd3는 중간점 전위가 -337mV이며 NADPH에 [10]의해 환원된다.

FeS22 페레독신

2Fe-2S 철-황 클러스터 결합 도메인
Fe2S2.svg
FeS22 페레독신의 구조적 표현.
식별자
기호.Fer2
팜PF00111
빠맘 클랜CL0486
인터프로IPR001041
프로 사이트PDOC00642
SCOP23fxc/SCOPe/SUPFAM
OPM단백질1kf6

2Fe–2S 페레독신 슈퍼 패밀리(InterPro: IPR036010)의 구성원은 β(2)-alpha-beta(2)로 구성된 일반 코어 구조를 가지고 있으며, 여기에는 푸티다레독신,[18][19][20][21] 테르프레독신 및 아드레노독신이 포함된다.이들은 2Fe–2S 클러스터가 결합되어 있는 4개의 보존된 시스테인 잔기를 가진 약 100개의 아미노산의 단백질이다.이러한 보존 영역은 또한 알데히드 산화환원효소(N 말단), 크산틴 산화효소(N 말단), 프탈레이트 디옥시게나아제 환원효소(C 말단), 숙신산 탈수소효소 철-술푸라아제(N 말단), 메탄 모노옥시게나아제 환원효소(N 말단)와 같은 다양한 대사 효소 및 멀티도메인 단백질에서 도메인으로 발견된다.

식물성 페레독신

원래 엽록체 막에서 발견된 페레독신 중 한 그룹은 "클로로플라스타형" 또는 "식물형"으로 불렸다(InterPro: IPR010241).활성 중심은 [FeS22] 클러스터이며, 철 원자는 무기 황 원자와 4개의 보존 시스테인(Cys) 잔류물의 황에 의해 사면체적으로 조정됩니다.

엽록체에서 FeS22 페레독신은 광합성 전자전달계의 전자담체 및 글루탐산합성효소, 아질산 환원효소, 아황산 환원효소 및 클로로필 [22]생합성의 사이클라아제와 같은 다양한 세포 단백질에 대한 전자공여체로서 기능한다.사이클라아제는 페레독신에 의존하는 효소이기 때문에 이것은 엽록소 생합성을 광합성 전자전달망에 연결시킴으로써 광합성과 엽록소에 필요한 엽록소 사이의 조정을 위한 메커니즘을 제공할 수 있다.히드록실화 세균성 디옥시게나아제 시스템에서 환원효소 플라보단백질과 산소가수분해효소 사이의 중간 전자전달 운반체 역할을 한다.

티오레독신류 페레독신류

Clostridium pastreianum(Cp2FeFd; P07324)의 FeS22 페레독신은 아미노산 배열, 철-황 클러스터의 분광학적 특성 및 [FeS22] 클러스터에 대한 두 개의 독특한 리간드 교환 능력에 기초하여 별개의 단백질 계열로 인식되었다.이 페레독신의 생리학적 역할은 아직 불분명하지만, Cp2FeFd와 질소분해효소의 몰리브덴-철 단백질의 강력하고 구체적인 상호작용이 밝혀졌다.Azotobacter vinelandii(Av2FeFdI; P82802)와 Aquifex aeolicus(AaFd; O66511)의 상동성 페레독신이 특징지어졌다.AaFd의 결정 구조가 해결되었습니다.AaFd는 다이머로 존재합니다.AaFd 모노머의 구조는 다른 FeS22 페레독신과는 다르다.폴드는 α+β 등급에 속하며, 처음 4개의 β-스트랜드와 2개의 α-헬리시스는 티오레독신 [23]폴드의 변종을 채택한다.UniProt는 이들을 "2Fe2S Shethna형 페레독신"[24] 패밀리로 분류합니다.

아드레노독신형 페레독신

페레독신 1
3P1M.pdb1.png
인간 페레독신-1(FDX1)[25]의 결정 구조.
식별자
기호.FDX1
Alt.FDX
NCBI유전자2230
HGNC3638
옴103260
참조NM_004109
유니프로트P10109
기타 데이터
궤적제11장 문제 22.3

아드레노독신(부신 페레독신;InterPro: IPR001055), 푸티다레독신, 테르프레독신은 주로 진핵생물 미토콘드리아와 유사도모나도타에서 발견되는 단일 전자 운반체 역할을 하는 수용성22 FeS 단백질군을 구성합니다.아드레노독신의 인간 변종은 페레독신-1과 페레독신-2로 불린다.미토콘드리아 모노옥시게나아제 시스템에서 아드레노독신은 NADPH:아드레노독신 환원효소로부터 막결합 시토크롬 P450으로 전자를 전달한다.박테리아 중 푸티다레독신과 테르프레독신은 대응하는 NADH 의존성 페레독신 환원효소와 가용성 [26][27]P450 사이에서 전자를 전달한다.대장균 Fdx는 Fe–[28]S 클러스터의 생물 형성에 관여하는 것으로 나타나지만, 이 과의 다른 구성원의 정확한 기능은 알려져 있지 않다.아드레노독신과 식물성 페레독신 사이의 배열 유사성은 낮지만, 두 등급은 접힘 위상이 유사하다.

인간의 페레독신-1은 갑상선 호르몬 합성에 관여한다.또한 아드레노독신 환원효소의 전자를 콜레스테롤 측쇄 분열을 담당하는 CYP450 효소인 CYP11A1로 전달합니다.FDX-1은 금속과 [29]단백질에 결합하는 능력이 있다.페레독신-2는 헴 A와 철-술푸르 단백질 [30]합성에 관여한다.

FeS44 및 FeS34 페레독신

[FeS44] 페레독신은 저전위(세균형) 페레독신과 고전위(HiPIP) 페레독신으로 세분될 수 있다.

저전위 페레독신 및 고전위 페레독신은 다음과 같은 산화환원 방식으로 관련된다.

FdRedox.png

저전위 페레독신에서 철 이온의 공식 산화수는2+ [2Fe3+, 2Fe2+] 또는 [1Fe3+, 3Fe]일 수 있다.고잠재성 페레독신 중 철 이온의 산화수는 [3Fe3+, 1Fe2+] 또는 [2Fe3+, 2Fe2+]일 수 있다.

세균형 페레독신

3Fe-4S 바인딩 도메인
Fe3S4.png
FeS34 페레독신의 구조적 표현.
식별자
기호.Fer4
팜PF00037
인터프로IPR001450
프로 사이트PDOC00176
SCOP25fd1 / SCOPe / SUPFAM
OPM단백질1kqf

원래44 박테리아에서 발견되는 FeS 페레독신 그룹은 "박테리아형"이라고 불립니다.세균형 페레독신은 배열 특성에 따라 추가 그룹으로 세분될 수 있다.대부분은 [FeS44] 클러스터에 결합하는 4개의 시스테인 잔기를 포함하여 적어도 하나의 보존 도메인을 포함합니다.보존된 Cys 잔기 중 하나가 아스파르트산으로 치환된 Pyrococcus furiosus FeS44 페레독신.

세균형 페레독신의 진화 과정에서 효소 내 유전자 복제, 전위 및 융합 이벤트가 발생하여 여러 개의 철-황 중심을 가진 단백질이 나타났다.일부 세균성 페레독신에서 중복 도메인 중 하나가 보존된 4개의 Cys 잔류물 중 하나 이상을 잃었다.이러한 도메인은 철과 황의 바인딩 속성을 잃었거나 [FeS44]클러스터[31] [32]및 dicluster-type이 아닌 [FeS34]클러스터에 바인드되어 있습니다.

3-D 구조는 다수의 단클러스터 및 쌍클러스터 박테리아 유형 페레독신으로 알려져 있습니다.접힘은 α+β 등급에 속하며, 2-7개의 α-헬리체와 4개의 β-스트랜드가 배럴 모양 구조를 형성하고 철-황 클러스터의 "근접" Cys 리간드 3개를 포함하는 압출 루프가 있다.

고잠재성 철황단백질

고전위 철-황 단백질(HiPIPs)은 혐기성 전자 전달 사슬에서 기능하는 FeS 페레독신의 독특한44 군을 형성한다.일부 HiPIP는 알려진 다른 철-황 단백질보다 높은 산화환원 전위를 가진다(예: Rhodopila Globiformis의 HiPIP는 산화환원 전위가 ca. 450mV이다).몇몇 HiPIP는 구조적으로 특징지어졌으며, 그 접힘은 α+β 등급에 속한다.다른 세균성 페레독신과 마찬가지로 [FeS44] 단위는 큐반형 클러스터를 형성하고 4개의 Cys 잔기를 통해 단백질과 결합한다.

페레독신 계열의 인간 단백질

페레독신의 진화

레퍼런스

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추가 정보

외부 링크