시그널펩티드

Signal peptide
식별자
기호.없음
OPM 슈퍼 패밀리256
OPM단백질1스키

가장 새롭게 합성의 N-말단(이나 가끔 nonclassically은 C-terminus[2]에 혹은 내부)에 있는 신호 펩티드(때때로 신호 순서를 겨냥 신호, 지역화 신호,localization 순서, 대중 교통 펩티드, 지도자 순서나 지도자로 peptide 언급한)은 짧은 펩티드(보통16-30 아미노산 길이)[1]선물입니다. proteins는 secretary path를 향해 송신됩니다.[3]이러한 단백질은 세포에서 분비되거나 대부분의 세포막에 삽입된 특정 세포(내소체, 골지 또는 내소체) 안에 있는 단백질을 포함합니다.대부분의 I형 막결합 단백질은 신호 펩타이드를 가지고 있지만, II형 및 다경막결합 단백질의 대부분은 생화학적으로 신호 배열과 유사한 첫 번째 막 통과 도메인에 의해 분비 경로를 목표로 한다.그것들은 일종의 표적 펩타이드이다.

기능(전송)

신호 펩타이드는 세포가 단백질을 세포막으로 이동하도록 촉진하는 기능을 한다.원핵생물에서 신호 펩타이드는 새로 합성된 단백질을 혈장막에 존재하는 SecYEG 단백질 전도 채널로 유도한다.진핵생물에는 신호펩타이드가 새롭게 합성된 단백질을 SecYEG와 구조 및 배열 호몰로지를 공유하지만 소포체 내에 존재하는 Sec61 채널로 [4]유도하는 상동계가 존재한다.SecYEG 채널과 Sec61 채널은 모두 보통 트랜스로콘이라고 불리며, 이 채널을 통과하는 트랜싯은 트랜스로케이션이라고 불립니다.분비된 단백질이 채널을 통해 나사산되는 동안, 트랜스막 도메인은 주변 막으로 분할하기 위해 트랜스클로콘의 가로 게이트를 통해 확산될 수 있다.

신호펩타이드 구조

신호 펩타이드의 핵심에는 단일 알파-나선을 형성하는 경향이 있고 "h-영역"이라고도 하는 긴 길이의 소수성 아미노산(잔기 길이 [5]약 5~16개)이 포함되어 있다.또한, 많은 신호 펩타이드는 양전하를 띤 짧은 아미노산 스트레칭으로 시작하는데, 이것은 포지티브-내부 [6]규칙으로 알려진 전위 동안 폴리펩타이드의 적절한 위상을 시행하는 데 도움을 줄 수 있다.N-terminus에 가까운 위치 때문에 "n-region"이라고 불립니다.신호 펩타이드 말단에는 전형적으로 신호 펩타이드 효소에 의해 인식되고 분해되는 아미노산이 있으며, 따라서 절단 부위라고 명명됩니다.그러나 이 절단 부위는 신호 펩타이드 역할을 하는 막 통과 도메인에는 존재하지 않으며, 신호 펩타이드(signal 펩타이드)는 때때로 신호 앵커 시퀀스로 언급된다.신호펩티드가수분해효소는 전위중 또는 전위완료 후에 분해되어 유리신호펩타이드 및 성숙한 단백질을 생성할 수 있다.자유 신호 펩타이드는 특정 단백질 분해 효소에 의해 소화된다.또한 다른 대상 위치는 다른 유형의 신호 펩타이드에 의해 조준된다.예를 들어 미토콘드리아 환경을 지향하는 타깃펩타이드 구조는 길이 면에서 다르며, 양전하와 소수성 스트레치의 교대로 패턴을 나타낸다.핵 조준 신호 펩타이드는 단백질의 N말단 및 C말단 양쪽에서 발견될 수 있으며 성숙한 단백질에 유지되는 대부분의 경우이다.

아미노산을 한 [7][8]번에 하나씩 분해하는 순환 절차인 Edman 분해에 의해 N 말단 신호 펩타이드의 아미노산 배열을 결정할 수 있다.

동시 번역과 사후 번역 위치 비교

원핵생물 및 진핵생물 모두에서 신호 시퀀스는 공역 또는 번역 후 작용한다.

공번역 경로는 신호 펩타이드가 리보솜에서 나와 신호 인식 입자(SRP)[9]에 의해 인식될 때 시작됩니다.그런 다음 SRP는 추가 번역을 중단시키고(번역 정지는 진핵생물에서만 발생), 신호 배열-리보솜-mRNA 복합체를 SRP 수용체로 유도합니다. SRP 수용체는 (원핵생물에서) 혈장막 또는 ER(진핵생물에서)[10] 표면에 존재합니다.막타깃팅이 완료되면 신호 시퀀스가 트랜스로콘에 삽입됩니다.그리고 나서 리보솜은 물리적으로 트랜스클로콘의 세포질 표면에 도킹되고 단백질 합성이 [11]재개된다.

번역 후 경로는 단백질 합성이 완료된 후에 시작됩니다.원핵생물에서 번역 후 기질의 신호 배열은 SecB 샤페론 단백질에 의해 인식되며, SecA ATPase에 단백질을 전달하고, SecB 샤페론 단백질은 다시 트랜스클로콘을 통해 단백질을 펌프한다.번역 후 전위는 진핵생물에서 발생하는 것으로 알려져 있지만, 잘 알려져 있지 않다.그러나 효모에서 번역 후 전위(translocation)는 트랜스클로콘과 두 개의 추가적인 막 결합 단백질인 Sec62와 Sec63을 [12]필요로 하는 것으로 알려져 있다.

신호 펩타이드가 분비 효율을 결정합니다.

신호펩타이드는 매우 불균일하고 많은 원핵생물 및 진핵생물 신호펩타이드는 다른 종간에서도 기능적으로 교환 가능하지만 신호펩타이드에 [13][14][15]의해 단백질 분비의 효율이 강하게 결정된다.

뉴클레오티드 수준 특징

척추동물에서 신호펩타이드를 코드하는 mRNA 영역(즉, 신호 시퀀스 코드 영역, SSCR)은 특정 활성을 가진 RNA 원소로서 기능할 수 있다.SSCR은 핵 mRNA 수출과 소포체 표면으로의 적절한 국소화를 촉진한다.또한 SSCR은 아데닌 함량이 낮고 특정 모티브에서 농축되며 [16][17]예상보다 높은 빈도로 첫 번째 엑손에 존재하는 경향이 있다.

신호펩타이드리스 분비물

신호 펩타이드가 없는 단백질은 또한 비전통적인 메커니즘에 의해 분비될 수 있다.예를 들어 인터류킨, 갈렉틴.[18]이러한 분비성 단백질이 세포 외부에 접근하는 과정을 비전통적 단백질 분비(UPS)라고 한다.식물에서는 50%의 분비 단백질도 UPS에 [19]의존할 수 있습니다.

비클래식 신호 시퀀스

신호 펩타이드는 보통 단백질의 N 말단에 위치한다.그러나 일부 단백질은 C 말단 또는 내부 신호 펩타이드를 가지고 있다(예: 퍼옥시좀 표적화 신호 및 핵 국재화 신호).이러한 비전통적 신호 펩타이드의 구조는 N-말단 신호 펩타이드와 [2]매우 다르다.

명명법

신호 펩타이드는 때때로 "리더 펩타이드"로 모호하게 언급되지만 때로는 리더 mRNA에 의해 코드되는 리더 펩타이드와 혼동해서는 안 된다.이러한 다른 리더 펩타이드들은 단백질 국재화에 기능하지 않는 짧은 폴리펩타이드이지만, 대신 주요 단백질의 전사 또는 번역을 조절할 수 있으며, 최종 단백질 배열의 일부가 아니다.이러한 유형의 리더 펩타이드는 박테리아에서 발견되는 유전자 조절의 한 형태를 주로 언급하지만, 비슷한 메커니즘이 uORFs로 언급되는 진핵생물 유전자를 조절하는데 사용된다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Kapp, Katja; Schrempf, Sabrina; Lemberg, Marius K.; Dobberstein, Bernhard (2013-01-01). Post-Targeting Functions of Signal Peptides. Landes Bioscience.
  2. ^ a b Owji, Hajar; Nezafat, Navid; Negahdaripour, Manica; Hajiebrahimi, Ali; Ghasemi, Younes (August 2018). "A comprehensive review of signal peptides: Structure, roles, and applications". European Journal of Cell Biology. 97 (6): 422–441. doi:10.1016/j.ejcb.2018.06.003. PMID 29958716. S2CID 49612506.
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외부 링크