디펩티드

Dipeptide

디펩타이드란 두 개의 아미노산에서 파생된 유기 화합물이다.구성성 아미노산은 같거나 다를 수 있다.차이가 나면 순서에 따라 디펩타이드의 등가 2개가 가능하다.몇몇 디펩타이드들은 생리학적으로 중요하며, 어떤 것들은 생리학적으로나 상업적으로 중요하다.딥피드는 인공 감미료인 아스파탐이다.[1]null

글리실글리신(Glycylglycine)은 가장 간단한 디펩타이드다.

디펩티드는 흰색 고체다.많은 것들이 모성 아미노산보다 훨씬 더 수용성이 높다.[1]예를 들어, 디펩타이드 알라-글렌은 586 g/L의 용해도가 Gln(35 g/L)의 10배 이상이다.디펩타이드도 예를 들어 가수분해와 관련하여 다른 안정성을 보일 수 있다.Gln은 불임 시술에 견디지 못하지만, 이 디펩타이드에는 견디지 못한다.디펩타이드들은 가수분해되기 쉽기 때문에 높은 용해성은 주입, 즉 영양 공급에 이용된다.[2]null

예

아스파탐은 인공 감미료로 상업적으로 생산된다.

상업가치

약 6개의 디펩타이드들이 상업적인 흥미가 있다.[1]null

기타디펩타이드

생산

합성디펩티드

디펩티드는 아미노산을 결합하여 생성된다.1개의 아미노산에 있는 아미노 그룹은 비핵성(P in eq)으로 렌더링되고, 2번째 아미노산에 있는 카복실산 그룹은 메틸 에스테르로 비활성화된다.그런 다음 두 개의 수정된 아미노산이 결합되어 아미드 결합의 형성을 용이하게 하는 결합제가 있다.

RCH(NHP)COH2 + R'CH(NH2)COCH23 → RCH(NHP)C(O)NH(CHR')COCH23 + HO2

이러한 결합 반응에 따라 아민 보호 그룹 P와 에스테르는 각각 아민 및 카르복실산으로 변환된다.[3]null

많은 아미노산의 경우 보조 기능 그룹은 보호된다.아민과 카복실산의 응축으로 펩타이드 결합을 형성하는 것은 일반적으로 카복실산을 활성화하기 위한 결합제를 사용한다.[4]null

베르그만 아즐락톤 펩타이드 합성은 디펩타이드의 조제를 위한 고전적인 유기합성물이다.[1]null

생합성

디펩티드는 히드로라제 효소 디펩티딜 펩티다아제의 작용에 의해 폴리펩티드에서 생성된다.[5]식이성 단백질은 디셉티드와 아미노산으로 소화되고 디셉티드는 아미노산보다 더 빠르게 흡수되는데, 이는 이들의 섭취가 별도의 메커니즘을 수반하기 때문이다.디펩티드는 위장에서 발견된 G세포들을 활성화시켜 미로를 분비한다.null

디케토피페라진(순환 디펩타이드)

레토시반은[6] 경구용 약물로 조사되고 있는 순환 디펩타이드다.

디케토피페라진(diketopiperazines)은 주기적인 디펩타이드의 특별한 종류다.그것들은 펩타이드 합성에서 사이드 제품으로 형성된다.많은 것들이 비수상 아미노산으로부터 생산되었다.[7]null

참조

  1. ^ a b c d Yagasaki M, Hashimoto S (November 2008). "Synthesis and application of dipeptides; current status and perspectives". Applied Microbiology and Biotechnology. 81 (1): 13–22. doi:10.1007/s00253-008-1590-3. PMID 18795289.
  2. ^ a b Fürst P, Pogan K, Stehle P (1997). "Glutamine dipeptides in clinical nutrition". Nutrition. 13 (7–8): 731–7. doi:10.1016/S0899-9007(97)83035-3. PMID 9263278.
  3. ^ Subirós-Funosas AE, Albericio F (2013). "Low-epimerization Peptide Bond Formation with Oxyma Pure: Preparation of Z-L-Phg-Val-OMe". Organic Syntheses. 90: 306. doi:10.15227/orgsyn.090.0306.
  4. ^ Suppo JS, de Figueiredo RM, Campagne JM (2015). "Dipeptide Syntheses via Activated α-Aminoesters". Organic Syntheses. 92: 296–308. doi:10.15227/orgsyn.092.0296.
  5. ^ Steane R. "Hydrolysis of a dipeptide". BioTopics. Retrieved 28 July 2014.
  6. ^ Borthwick AD, Liddle J (January 2013). "Retosiban and Epelsiban: Potent and Selective Orally available Oxytocin Antagonists". In Domling A (ed.). Methods and Principles in Medicinal Chemistry: Protein-Protein Interactions in Drug Discovery. Weinheim: Wiley-VCH. pp. 225–256. ISBN 978-3-527-33107-9.
  7. ^ Borthwick AD (July 2012). "2,5-Diketopiperazines: synthesis, reactions, medicinal chemistry, and bioactive natural products". Chemical Reviews. 112 (7): 3641–716. doi:10.1021/cr200398y. PMID 22575049.

외부 링크