HslVU
HslVU| HslU—HslV 펩티다아제 | |||||||||
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 대장균(PDB ID 1G4A)으로부터 격리된 hslV/hslU 복합체의 상단 보기. | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.4.25.2 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 입력 | ||||||||
| 엑스퍼시 | 나이스자이메 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEG 입력 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사통로 | ||||||||
| 프리암 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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| 열충격단백질HslU | |
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| 식별자 | |
| 기호 | HslU |
| 인터프로 | IPR004491 |
| ATP 의존적 프로테아제, HslV 하위단위 | |
|---|---|
| 식별자 | |
| 기호 | HSLV |
| 인터프로 | IPR022281 |
열충격 단백질 HslV와 HslU(HslVU 콤플렉스, 각각 ClpQ와 ClpY, 또는 ClpQY라고도 한다)는 세포 스트레스에 반응하여 대장균과 같은 많은 박테리아에서 발현된다.[1]hslV 단백질은 프로테아제, hslU 단백질은 ATPase이다. 이 둘은 hslU 헥사머에 바인딩된 hslV 도데카머로 구성된 4개의 쌓인 링으로 대칭 어셈블리를 형성하며 프로테아제와 ATPase 활성 부위가 있는 중심 모공이다.hslV 단백질은 ATP 결합 상태에서 hslU 단백질과 복합적으로 있을 때만 필요 없거나 손상된 단백질을 분해한다.HslV는 eukaryotes, 많은 고고학자와 몇몇 박테리아에서 불필요한 단백질의 조절된 분해에 특화된 큰 단백질 복합체인 proteasome의 가상 조상과 유사하다고 생각된다.HslV는 프로테아솜의 핵심 하위 단위와 높은 유사성을 가지고 있다.[2]
유전학
두 단백질은 박테리아 게놈 안에서 동일한 피연산자에 암호화되어 있다.hslV는 여러 가지 다른 펩타이드 기질 특이성을 가지고 있는 많은 진핵 프로테아솜과는 달리 치모트립신과 유사한 특이성을 가지고 있다. 따라서 진핵 프로테아솜의 치모트립신 부지를 특별히 목표로 하는 프로테아솜 억제제에 의해 억제된다.[3]HslVU 단지는 자체로는 안정적이지만 hslV 결합을 촉진하는 hslU-기하 단지의 순응적 변화로 인해 기질유발 방식으로 단지가 체내 형성된다는 일부 증거가 제시되고 있다.[4]
HslV와 HslU 유전자는 생존을 위해 구성적으로 표현된 단백질을 필요로 하지만 일부 진핵생물에서도 확인되었다.이러한 진핵 HslVU 복합체들은 겉보기에는 기능적인 단위로 조립되는데, 이러한 진핵생물들은 기능적인 프로테아솜과 기능적인 hslVU 시스템을 모두 가지고 있다는 것을 암시한다.[5]
규정
피연산자 인코딩 HslU와 HslV의 프로모터 영역에는 유전자 발현에 필요한 줄기-루프 구조가 포함되어 있다.이 구조는 mRNA 안정성에 기여한다.[6]
펩타이드 전개 모티브
4-아미노산 시퀀스 모티브 - GYVG, 글리신-티로신-발린-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-글리신-단, 이러한 모티브는 짧은 펩타이드의 분해에 필요하지 않으며 가수분해에서 직접적인 역할을 하지 않으며, 이들의 주요 역할은 기질의 고유 상태 구조를 펼쳐 결과적으로 흐트러진 폴리펩타이드 체인을 분해하기 위해 hslV 서브유닛으로 전달하는 것임을 시사한다.이러한 모티브들은 단지들의 집합에도 영향을 미친다.[7]또한 HslU 서브유닛의 C단자 꼬리에 의해서도 번역이 용이하게 되는데, 이 꼬리는 기질이 결합되어 펴질 때까지 중심공극의 프로토폴 활성 부지를 닫는 문을 형성한다.[8]
메커니즘
hslVU 콤플렉스가 단백질 분해 기질 저하를 수행하는 기본 메커니즘은 기본적으로 Nactive-site threonine 잔류물에 의해 촉매된 진핵 프로테아솜에서 관찰된 것과 동일하다.둘 다 T1 계열의 일원이다.[9]그것은 트레오닌을 공동 결합시키는 효소 억제제에 의해 억제된다.[10]프로테아솜처럼 hslU는 마그네슘에 의존하는 방식으로 ATP를 묶어야 기질 결합과 펴기가 발생할 수 있다.[11]
참조
- ^ 라마찬드란 R, 하트만 C, 송HK, 휴버 R, 보흐틀러 M. (2002)ATPase HslU(ClpY)와 HslV(ClpQ)의 함수 상호작용.Natl Acad Sci USA 99(11):7396-401.
- ^ Gille C, Goedel A, Schloetelburg C, Preißner R, Kloetzell PM, Gobel UB, Frommell C. (2003)단백질 서열에 대한 포괄적인 뷰:프로테아솜의 진화에 대한 함의.J Mol Biol 326: 1437–1448.
- ^ Rohrwild M, Cux O, Huang HC, R P Moerschell RP, Yoo SJ, 설JH, Chung CH, 골드버그 AL. (1996년)HslV-HslU: 진핵 프로테아솜과 관련된 대장균의 ATP 의존 단백질 효소 복합체.Proc Natl Acad Sci USA 93(12): 5808–5813
- ^ 아짐 MK, 고어링 W, 송 HK, 라마찬드란 R, 보흐틀러 M, 고티그 P. (2005)HslV 프로테아제에 대한 HslU chaperone 친화력의 특성.단백질 Sci 14(5):1357-62.
- ^ 루이즈 곤잘레스 MX, 마린 I. (2006)eubacteria의 대표적인 프로테아솜 관련 HslU와 HslV 유전자는 eukaryotes에 널리 퍼져 있다.J Mol Evol 63(4):504-12.
- ^ Lien, HY; Yu, CH; Liou, CM; Wu, WF (2009). "Regulation of clpQ⁺Y⁺ (hslV⁺U⁺) gene expression in Escherichia coli". The Open Microbiology Journal. 3: 29–39. doi:10.2174/1874285800903010029. PMC 2681174. PMID 19440251.
- ^ 박이, 호 YM, 고 OJ, 안SW, 성IS, 송 JJ, 방오, 설JH, 왕제이, 엄SH, 정치(2005년).HslV 펩티다아제에 의한 열화를 위한 단백질 전개 및 번역에서 HslU ATPase의 GYVG 모공 모티브의 역할.J 비올 화학 280(24):22892-8.
- ^ 성IS, 강MS, 최MK, 이JW, 고오제이, 왕제이, 엄시, 정치(2002) 등이 있다.HslU ATPase의 C-단자 꼬리는 HslV 펩티다아제 활성화를 위한 분자 스위치 역할을 한다.J 비올 화학 277(29):25976-82.
- ^ 보교 M, 맥마스터 JS, 가친스카 M, 토토렐라 D, 골드버그 AL, 플로흐 H. (1997)새로운 종류의 억제제에 의해 프로테아소말 베타 서브유닛의 활성 사이트 threonine과 대장균 호몰로겐 HslV의 공동 수정.Proc Natl Acad Sci USA 94(13):6629-34.
- ^ Sousa MC, Kessler BM, Overkleft HS, McKay DB. (2002)비닐설폰 억제제로 복합된 HslUV의 결정구조: HslU. J Mol Biol 318(3):779-85에 의한 HslV의 알로스테릭 활성화 제안 메커니즘의 확증.
- ^ Burton RE, Baker TA, Sauer RT. (2005)AAA+ Hsl에 의한 뉴클레오티드 의존성 기질 인식자외선 프로테아제.Nat Structure Mol Biol 12(3):245-51.
외부 링크
- HslU---HslV+펩티아제(MeSH) 미국 국립 의학 도서관의 의학 과목 제목
추가 읽기
- Wang J, Rho SH, Park HH, Eom SH (July 2005). "Correction of X-ray intensities from an HslV-HslU co-crystal containing lattice-translocation defects". Acta Crystallographica Section D. 61 (Pt 7): 932–41. doi:10.1107/s0907444905009546. PMID 15983416.
- Nishii W, Takahashi K (October 2003). "Determination of the cleavage sites in SulA, a cell division inhibitor, by the ATP-dependent HslVU protease from Escherichia coli". FEBS Letters. 553 (3): 351–4. doi:10.1016/s0014-5793(03)01044-5. PMID 14572649.
- Ramachandran R, Hartmann C, Song HK, Huber R, Bochtler M (May 2002). "Functional interactions of HslV (ClpQ) with the ATPase HslU (ClpY)". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (11): 7396–401. doi:10.1073/pnas.102188799. PMC 124242. PMID 12032294.
- Yoo SJ, Seol JH, Shin DH, Rohrwild M, Kang MS, Tanaka K, Goldberg AL, Chung CH (June 1996). "Purification and characterization of the heat shock proteins HslV and HslU that form a new ATP-dependent protease in Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry. 271 (24): 14035–40. doi:10.1074/jbc.271.24.14035. PMID 8662828.
- Yoo SJ, Seol JH, Seong IS, Kang MS, Chung CH (September 1997). "ATP binding, but not its hydrolysis, is required for assembly and proteolytic activity of the HslVU protease in Escherichia coli". Biochemical and Biophysical Research Communications. 238 (2): 581–5. doi:10.1006/bbrc.1997.7341. PMID 9299555.
- Kanemori M, Nishihara K, Yanagi H, Yura T (December 1997). "Synergistic roles of HslVU and other ATP-dependent proteases in controlling in vivo turnover of sigma32 and abnormal proteins in Escherichia coli". Journal of Bacteriology. 179 (23): 7219–25. doi:10.1128/jb.179.23.7219-7225.1997. PMC 179669. PMID 9393683.
- Burton RE, Baker TA, Sauer RT (March 2005). "Nucleotide-dependent substrate recognition by the AAA+ HslUV protease". Nature Structural & Molecular Biology. 12 (3): 245–51. doi:10.1038/nsmb898. PMID 15696175. S2CID 28864309.</ref>
