GTP결합단백질조절기

GTP를 결합하는 단백질 조절기는 G 단백질을 여러 가지 다른 방법으로 조절한다.작은 GTPases는 다른 단백질의 기능을 조절하는 신호 경로에서 분자 스위치 역할을 한다.이들은 GTP에 묶여 있을 때 '활성' 또는 'ON'이 되고, GDP에 묶여 있을 때 'OFF'가 된다.^[1] 소규모 GTP의 활성화와 비활성화는 다른 규제 단백질에 의해 규제되는 GTP 바인딩과 GDP 바인딩 형태 사이의 순환에서 발생하는 것으로 간주할 수 있다.

교환기

GTPases (GDP-form)의 비활성 형태는 Guanosine nucleotide 교환 인자 (GEFs)라고 불리는 단백질의 종류에 의해 활성화된다.GEFs는 작은 GTPase (GTPase와 연관된 Mg²⁺ 이온의 변위에 의한)로부터 GDP의 방출을 장려하고 GTP에 의한 GDP의 대체(세포 내에서 최소한 10배 이상의 초과)를 촉진하여 뉴클레오티드 교환을 촉진한다.활성 소형 GTPase의 불활성화는 소형 GTPase의 고유 GTP 가수 분해 활동에 의해 GTP의 가수분해를 통해 달성된다.

자극기

작은 GTPases에 대한 GTP 가수 분해 속도는 일반적으로 생리학적으로 적절한 과도 신호를 생성하기에는 너무 느리며, 따라서 이 활동을 가속화하기 위해 다른 종류의 규제 단백질인 GTPase 활성화 단백질(GAPs)이 필요하다.

억제제

또 다른 종류의 규제 단백질인 GDI(Guanosine nucleotide discocation inventors)는 Rho와 Rab의 작은 GTPases의 GDP에 바인딩되어 교환(외부에서 작은 GTPase를 유지)을 막을 뿐만 아니라, 작은 GTPase가 그들의 작용 장소인 막에서 국산화되는 것을 방지한다.

참조

외부 링크

• 미국 국립 의학 도서관의 GTP-Binding+Protein+규제 기관(MesH)