트랜스글루타미나아제

Transglutaminase
트랜스글루타미나아제
Coagulation factor XIII 1EVU.png
트랜스글루타미나아제 예: 사람 혈액의 응고 인자 XIII.PDB 코드: 1EVU.
식별자
EC 번호2.3.2.13
CAS 번호80146-85-6
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트랜스글루타미네이스는 본질적으로 글루타민 잔기 곁사슬의 γ-카르복사미드 그룹(-(C=O)NH2)과 리신 잔기 곁사슬의 γ-카르복사미드 그룹(-NH2) 사이의 이소펩타이드 결합 형성을 촉매하고 후속 암모니아(-NH)를3 방출하는 효소이다.리신과 글루타민 잔기는 펩타이드 또는 단백질에 결합되어야 하며, 따라서 이러한 가교(분리된 분자 간) 또는 분자 내(동일한 분자 내)[1] 반응이 일어날 수 있다.트랜스글루타미나아제에 의해 형성된 결합은 단백질 분해(단백질 분해)[2]에 대한 높은 내성을 나타낸다.반응이[1]...

Gln-(C=O)NH2 + NH-Lys2 → Gln-(C=O)NH-Lys + NH3

트랜스글루타미네이스는 또한 1차 아민(RNH)을 단백질/펩타이드 결합 글루타민 잔기의 측쇄 카르복시아미드 그룹에2 결합하여 이소펩타이드[1] 결합을 형성할 수 있다.

Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O) NHR + NH3

이러한 효소는 또한 물이 존재하는[1] 상태에서 글루타민 잔류물을 글루탐산 잔류물로 탈아미드화할 수 있다.

Gln-(C=O)NH22 + HO → Gln-COOH + NH3

예를 들어 Streptomyces mobaraensis -bacteria에서 분리된 트랜스글루타미나아제는 칼슘의존성 효소이다.다른 트랜스글루타미나아제 중 포유류의 트랜스글루타미나아제는 보조인자로 [1]Ca 이온을 필요로2+ 한다.

트랜스글루타미나아제는 [3]1959년에 처음 기술되었다.1968년 [4]혈액응고단백질인자 XII에서 트랜스글루타미나아제의 정확한 생화학적 활성이 발견되었다.

예

reaction mechanism of tTG
위쪽 반응은 트랜스아미나제가 글루타민 잔기와 결합하면서 암모니아를 방출하고, 그 결합이 다른 단백질의 리신 잔기의 아민기와 반응하여 효소를 다시 자유롭게 만드는 방법을 보여줍니다.

9가지의 트랜스글루타미나아제(transglutaminase)가 [5]인체에서 특징지어졌으며, 그 중 8개는 트랜스글루타미드 반응을 촉매한다.이러한 TGases는 중앙 촉매 도메인을 둘러싼 면역 글로불린 유사 도메인과 함께 3개 또는 4개 도메인 조직을 가지고 있다.핵심 도메인은 파파인 유사 단백질분해효소 슈퍼패밀리(CA clan)에 속하며 Cys-His-Asp 촉매 [2]삼합체를 사용한다.단백질 4.2(밴드 4.2라고도 함)는 인간 트랜스글루타미나아제군의 촉매적으로 비활성화된 구성원으로, 촉매 [6]삼합체에서 Cys to Ala 치환을 가지고 있습니다.

이름. 진 활동 염색체 옴
인자 XIII(섬유소 안정화 인자) 체인 A F13A1 응고 6p25-p24 134570
케라티노사이트트랜스글루타미나아제 TGM1 피부. 14분기 11.2 190195
조직트랜스글루타미나아제 TGM2 유비쿼터스 20q11.2-q12 190196
표피 트랜스글루타미나아제 TGM3 피부. 2012년 20분기 600238
전립선 트랜스글루타미나아제 TGM4 전립선 3p22-p21.33 600585
TGM X TGM5[7] 피부. 15/15.2 603805
TGM Y TGM6 신경, CNS 20Q11-15 613900
TGM Z TGM7 고환, 폐 15/15.2 606776
단백질 4.2 EPB42 적혈구, 골수, 비장 15/15.2 177070

세균의 트랜스글루타미나아제들은 비슷하게 접힌 핵을 가진 단일 도메인 단백질이다.일부 박테리아에서 발견되는 트랜스글루타미나아제는 Cys-Asp [8]디아드에서 실행됩니다.

트랜스글루타미나아제, N말단, IgE세트양
식별자
기호.트랜스글루트_n
팜PF00868
인터프로IPR001102
캐스1x0A01
SCOP2d1x0a1 / SCOPe / SUPFAM
트랜스글루타미나아제유사핵심
식별자
기호.Transglut_core
팜PF01841
인터프로IPR002931
스마트SM00460
프로 사이트PS00547
캐스1x0A02
SCOP2d1x0a4 / SCOPe / SUPFAM
트랜스글루타미나아제, C말단, Ig유사
식별자
기호.트랜스글루트_C
팜PF00927
인터프로IPR008958
캐스1x0A03
SCOP2d1x0a2 / SCOPe / SUPFAM
트랜스글루타미나아제, 세균
식별자
기호.Transglut_prok
팜PF09017
인터프로IPR015107
캐스3/0
SCOP21iu4 / SCOPe / SUPFAM

생물학적 역할

트랜스글루타미나아제들은 광범위하게 가교된, 일반적으로 불용성 단백질 중합체를 형성한다.이러한 생물학적 중합체는 유기체가 장벽과 안정된 구조를 만드는데 필수적이다.예를 들어 혈전(응고인자 XII)과 피부 및 머리카락이 있습니다.촉매 반응은 일반적으로 돌이킬 수 없는 것으로 간주되며, 광범위한 [2]제어 메커니즘을 통해 면밀하게 모니터링해야 합니다.

질병에서의 역할

인자 XIII(희귀한 유전적 상태)의 결핍은 출혈을 일으키기 쉽다. 농축 효소는 이상을 교정하고 출혈 [2]위험을 줄이기 위해 사용될 수 있다.

항트랜스글루타미나아제 항체는 셀리악 질환에서 발견되며 이러한 상태를 [2]특징짓는 식이 글리아딘에 반응하여 소장 손상에 역할을 할 수 있습니다.소장의 변화가 자주 발견되고 글리아딘 함유 밀제품의 식이제외에 반응하는 관련 조건에서 표피 트랜스글루타미나제는 지배적인 자가항원이다.[9]

최근 연구에 따르면 헌팅턴병이나[10] 파킨슨병과[11] 같은 신경계 질환을 앓고 있는 환자들은 비정상적으로 높은 수준의 트랜스글루타미나아제인 조직 트랜스글루타미나제를 가지고 있을 수 있다.조직의 트랜스글루타미나아제가 [2][12]헌팅턴병을 일으키는 단백질 응집체의 형성에 관여할 수 있다는 가설은 가장 필요하지 않을 수 있다.

케라티노사이트 트랜스글루타미나아제 돌연변이는 층상 어혈증에 관련된다.

구조 연구

2007년 말 현재 이 등급의 효소에 대해 PDB 가입 코드 1EVU, 1EX0, 1F13, 1FIE, 1G0D, 1GGT, 1GU, 1GGGY, 1IU4, 1KV3, 1L9MN9, 1L9로 19개의 구조가 해결되었다.

산업용 및 요리용 응용 프로그램

트랜스글루타미나아제 "고기 접착제"와 함께 3개의 비스트로 텐더가 결합됩니다.그것들은 포장을 풀고, 양으로 썰고, 요리하고, 상에 내기 전에 하룻밤 동안 굳혀질 것이다.
트랜스글루타미나아제 처리 치킨테린

상업적인 식품 가공에서 트랜스글루타미나아제는 단백질을 결합시키기 위해 사용된다.트랜스글루타미나아제를 사용하여 만든 음식으로는 모조 게살이나 어묵을 들 수 있다.Streptoverticillium mobaraense 발효(P81453)에 의해 상업적으로 생산되거나 동물의 [13]혈액에서 추출되며, 가공육 및 생선 생산 등 다양한 공정에 사용된다.

트랜스글루타미나아제는 스리미나 [14]햄 등 단백질이 풍부한 식품의 질감을 개선하기 위한 결합제로 사용할 수 있다.

소와 돼지에게서 나온 트롬빈-피브리노겐 "고기 접착제"는 2010년 [15]유럽연합 전체에서 식품 첨가물로 금지되었다.트랜스글루타미나아제는 최종 제품에 남아 있는 첨가제가 아닌 가공 보조제로 간주되기 때문에 허용되며 선언할 필요가 없습니다.

분자요리

트랜스글루타미나아제는 또한 분자 미식술에서 새로운 질감을 기존의 맛과 혼합하기 위해 사용된다.이러한 주요 용도 외에도, 트랜스글루타미나아제는 몇 가지 특이한 음식을 만들기 위해 사용되어 왔다.영국의 요리사 헤스턴 블루멘탈은 현대 요리에 트랜스글루타미나제를 도입한 것으로 알려져 있다.

뉴욕 아방가르드 레스토랑 wd~50 셰프인 와일리 듀프레인은 블루멘탈로부터 트랜스글루타미나제를 소개받아 트랜스글루타미나아제 [16]덕분에 95% 이상의 새우로 만든 파스타를 개발했다.

동의어

  • 단백질-글루타민 감마-글루타밀전달효소(계통적)
  • 피브리놀리가아제
  • 글루타미닐펩타이드γ-글루타밀전달효소
  • 단백질-글루타민:아민-글루카밀전달효소
  • R-글루타미닐펩타이드:아민 감마-글루타밀전달효소

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b c d e DeJong GA, Koppelman SJ (2002). "Transglutaminase Catalyzed Reactions: Impact on Food Applications". Journal of Food Science. 67 (8): 2798–2806. doi:10.1111/j.1365-2621.2002.tb08819.x.
  2. ^ a b c d e f Griffin M, Casadio R, Bergamini CM (December 2002). "Transglutaminases: nature's biological glues". The Biochemical Journal. 368 (Pt 2): 377–96. doi:10.1042/BJ20021234. PMC 1223021. PMID 12366374.
  3. ^ Clarke DD, Mycek MJ, Neidle A, Waelsch H (1959). "The incorporation of amines into proteins". Arch Biochem Biophys. 79: 338–354. doi:10.1016/0003-9861(59)90413-8.
  4. ^ Pisano JJ, Finlayson JS, Peyton MP (May 1968). "[Cross-link in fibrin polymerized by factor 13: epsilon-(gamma-glutamyl)lysine]". Science. 160 (3830): 892–3. Bibcode:1968Sci...160..892P. doi:10.1126/science.160.3830.892. PMID 4967475. S2CID 95459438.
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  11. ^ Vermes I, Steur EN, Jirikowski GF, Haanen C (October 2004). "Elevated concentration of cerebrospinal fluid tissue transglutaminase in Parkinson's disease indicating apoptosis". Movement Disorders. 19 (10): 1252–4. doi:10.1002/mds.20197. PMID 15368613. S2CID 102503.
  12. ^ Lesort M, Chun W, Tucholski J, Johnson GV (January 2002). "Does tissue transglutaminase play a role in Huntington's disease?". Neurochemistry International. 40 (1): 37–52. doi:10.1016/S0197-0186(01)00059-6. PMID 11738471. S2CID 7983848.
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추가 정보

  • Fesus L, Hitomi K, Kojima S (2015). Transglutaminases: Multiple Functional Modifiers and Targets for New Drug Discovery. Springer Japan. ISBN 978-4-431-55823-1.
  • Nuijens T, Schmidt M (2019). Enzyme-mediated ligation methods. Humana, New York, NY. ISBN 978-1-4939-9545-5.
  • Kuddus M (2018). Enzymes in food technology : improvements and innovations. Springer, Singapore. ISBN 978-981-13-1932-7.
  • Kelleher JB (11 May 2012). "Industry defends ingredient critics deride as "meat glue"". Chicago Tribune. Retrieved 20 July 2012.
  • 미국 특허 5,156,956 – Ca가 없는2+ 상태에서 펩타이드 또는 단백질 사슬에서 글루타민 잔기의 δ-카르복시아미드 그룹의 아실 전달 반응을 촉매하는 트랜스글루타미나아제