췌장리보핵산가수분해효소족

Pancreatic ribonuclease family
췌장리보핵산가수분해효소
RNase A.png
RNAase A의 구조
식별자
EC 번호4.6.1.18
CAS 번호9001-99-4
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PDB 구조RCSB PDB PDBe PDBum
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췌장리보핵산가수분해효소
식별자
기호.RNASEA
PF00074
인터프로IPR001427
스마트SM00092
프로 사이트PDOC00118

췌장리보핵산가수분해효소 패밀리(EC 4.6.1.18, RNase, RNase I, RNase A, 췌장RNase, 리보핵산가수분해효소 I, 엔도리보핵산가수분해효소 I, 리보핵산가수분해효소 I, 리보핵산가수분해효소, 유전자 S단백질, 알칼리성 세라아제 당단백질, 리보핵산 3'-피리미디노-뉴클레오티도하이드롤라아제)는 특정 포유류와 일부 [1]파충류의 췌장에서 다량으로 발견되는 피리미딘 특이 핵산 분해효소 슈퍼 패밀리이다.

구체적으로는 C-P 또는 U-P로 끝나는 3'-포스포모노뉴클레오티드 및 3'-포스포올리고뉴클레오티드의 핵내분해분할에 관여하는 효소이다.리보핵산가수분해효소는 단일 가닥 RNA와 복합함으로써 RNA 나선을 풀 수 있다. 복합체는 효소의 리신아르기닌 잔류물 및 뉴클레오티드의 인산기 사이의 확장된 다중 부위 양이온-음이온 상호작용에 의해 발생한다.

저명한 가족 구성원

소 췌장 리보핵산가수분해효소는 가장 잘 연구된 패밀리 멤버로 단백질 접힘, 이황화물 결합 형성, 단백질 결정학분광학, 단백질 [2]역학 관련 작업에서 모델 시스템 역할을 해왔다.인간 게놈은 소 췌장 리보핵산가수분해효소(Libonucase)와 구조와 기능을 공유하는 8개의 유전자와 5개의 추가 의사 유전자를 포함하고 있다.이러한 효소들의 구조와 역학은 그들의 다양한 생물학적 [3]기능과 관련이 있다.

다른 단백질이 췌장 리보 핵산 가수 분해 효소 superfamily에 속하는:과 악성적인 정상적인 조직의 vascularisation을 유발하는 소 정낭과 뇌 ribonucleases, 신장non-secretory ribonucleases,[4]liver-type ribonucleases,[5]angiogenin, 산호성 양이온 protein,[6]등이 세포 독소와 helminthotoxin과 리보 핵산 가수 분해 효소 activity.개구리 간 리보핵산가수분해효소 및 개구리 시알산 결합 렉틴.췌장 리보핵산가수분해효소의 배열은 보존된 4개의 디술피드 결합과 촉매 [7]활성에 관련된 3개의 아미노산 잔기를 포함합니다.

인간 유전자

도메인을 포함하는 단백질을 코드하는 인간 유전자는 다음과 같다.

세포독성

췌장 리보핵산가수분해효소 계열의 일부 구성원들은 세포독성 효과를 가지고 있다.포유류의 세포는 리보핵산가수분해효소 억제제([8]RI)에 대한 친화력이 매우 높기 때문에 이러한 영향으로부터 보호된다.RI에 의해 억제되지 않는 췌장 리보핵산가수분해효소는 알파-사르신,[9] 디프테리아 독소 또는 리신만큼 독성이 있다.

북방표범개구리난모세포에서 분리된 췌장리보핵산가수분해효소인 암피나아제란피나아제는 RI에 의해 억제되지 않고 [10]종양세포에 대하여 세포독성 차이를 보인다.난피르나제는 중피종에 대한 치료 후보로 III상 임상 시험에서 연구되었지만, 1차 [11]종말점에 대한 통계적 유의성을 보여주지 않았다.

레퍼런스

  1. ^ Beintema JJ, van der Laan JM (1986). "Comparison of the structure of turtle pancreatic ribonuclease with those of mammalian ribonucleases". FEBS Lett. 194 (2): 338–343. doi:10.1016/0014-5793(86)80113-2. PMID 3940901. S2CID 21907373.
  2. ^ Marshall GR, Feng JA, Kuster DJ (2008). "Back to the future: ribonuclease A". Biopolymers. 90 (3): 259–77. doi:10.1002/bip.20845. PMID 17868092. S2CID 2905312.
  3. ^ Narayanan C, Bernard DN, Bafna K, Gagné D, Chennubhotla CS, Doucet N, Agarwal PK (Mar 2018). "Conservation of Dynamics Associated with Biological Function in an Enzyme Superfamily". Structure. 26 (3): 426–436. doi:10.1016/j.str.2018.01.015. PMC 5842143. PMID 29478822.
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  5. ^ Hofsteenge J, Matthies R, Stone SR (1989). "Primary structure of a ribonuclease from porcine liver, a new member of the ribonuclease superfamily". Biochemistry. 28 (25): 9806–9813. doi:10.1021/bi00451a040. PMID 2611266.
  6. ^ Rosenberg HF, Ackerman SJ, Tenen DG (1989). "Human eosinophil cationic protein. Molecular cloning of a cytotoxin and helminthotoxin with ribonuclease activity". J. Exp. Med. 170 (1): 163–176. doi:10.1084/jem.170.1.163. PMC 2189377. PMID 2473157.
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  8. ^ Gaur, D; Swaminathan, S; Batra, JK (6 July 2001). "Interaction of human pancreatic ribonuclease with human ribonuclease inhibitor. Generation of inhibitor-resistant cytotoxic variants". The Journal of Biological Chemistry. 276 (27): 24978–84. doi:10.1074/jbc.m102440200. PMID 11342552.
  9. ^ Saxena, SK; Rybak, SM; Winkler, G; Meade, HM; McGray, P; Youle, RJ; Ackerman, EJ (5 November 1991). "Comparison of RNases and toxins upon injection into Xenopus oocytes". The Journal of Biological Chemistry. 266 (31): 21208–14. doi:10.1016/S0021-9258(18)54842-0. PMID 1939163.
  10. ^ Lee JE, Raines RT (2008). "Ribonucleases as novel chemotherapeutics : the ranpirnase example". BioDrugs. 22 (1): 53–58. doi:10.2165/00063030-200822010-00006. PMC 2802594. PMID 18215091.
  11. ^ "Alfacell Annual Report 2009" (PDF). Retrieved 2 February 2015.
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