위리파아제
Gastric lipase| 리파아제, 위 | |||||||
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 인간 위 리파아제 결정구조(PDB 1hlg).[1] | |||||||
| 식별자 | |||||||
| 기호. | 립 | ||||||
| NCBI유전자 | 8513 | ||||||
| HGNC | 6622 | ||||||
| 옴 | 601980 | ||||||
| 참조 | NM_004190 | ||||||
| 유니프로트 | P07098 | ||||||
| 기타 데이터 | |||||||
| EC 번호 | 3.1.1.3 | ||||||
| 궤적 | 성서 10절 문제 23 | ||||||
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LIPF로도 알려진 위 리파아제는 사람에게서 LIPF [2][3]유전자에 의해 암호화되는 효소 단백질이다.
기능.
위지방산가수분해효소는 위저점막의 위주세포에서 분비되는 산성지방산가수분해효소입니다.pH 최적치는 3~6입니다.위 리파아제는 혀 리파아제와 함께 두 개의 산성 리파아제를 구성한다.알칼리성 리파아제(예를 들어 췌장 리파아제)와 달리, 이러한 리파아제는 최적의 효소 활동을 위해 담즙산이나 콜리파아제를 필요로 하지 않습니다.산성 리파아제는 인간 성인의 소화 중에 발생하는 지질 가수 분해의 30%를 차지하며, 위 리파아제는 두 가지 산성 리파아제의 대부분을 차지한다.신생아의 경우 산성 리파아제가 훨씬 더 중요하며, 전체 지방 분해 활성의 50%를 제공합니다.
위지방분해효소는 위의 트리글리세리드 에스테르 결합을 가수분해한다.이 반응에서 지방산과 디아실글리세롤이 생성됩니다.긴 사슬의 무지방산은 위지방분해효소가 더 많은 트리글리세리드를 가수분해하는 것을 막는 능력을 가지고 있다.이 경우 위산은 지질 [4]가수분해의 30% 미만을 담당하게 된다.이 효소들은 위세포의 세포질과 세포막에서 발견된다.위지방분해효소는 대부분의 트리글리세리드 가수분해에서 필요한 1차 지방분해효소가 아니다.위 밖에서 위 리파아제는 다른 리파아제 및 담즙 분비의 도움으로 십이지장에서 트리아실글리세롤을 가수 분해할 수 있습니다.그것은 유지방 구상막을 [5]가수분해하는데 필수적인 효소이다.저발달된 췌장을 가진 신생아의 경우, LIPF는 완전히 기능하는 췌장을 가진 성인보다 지질 소화에 더 중요한 역할을 합니다.일반적으로 췌장이 최적의 [6]잠재력으로 작동할 수 없을 때 LIPF의 생산량이 증가한다.LIPF의 낮은 수치는 일반적으로 위암 [7]환자의 종양에서 나타난다.
임상적 의의
위지방분해효소는 췌장기능장애와 관련된 췌장지방분해효소의 생산 감소를 부분적으로 보상할 수 있으며, 신체가 지질을 소화시키는 몇 가지 수단을 제공한다.산성 리파아제의 한계는 각 트리아실글리세롤에서 지방산을 하나만 제거하는 것이다.유리 지방산은 위장관을 덮고 있는 상피막을 쉽게 통과할 수 있지만 디아실글리세롤은 운반될 수 없습니다.이것은 산성 리파아제를 알칼리 리파아제보다 덜 효율적이게 만든다.
구조.
위리파아제는 길이 371개의 잔류물을 가진 폴리펩타이드이다.위리파아제 구조는 분해능 3.00Ω의 X선 회절을 이용하여 결정되었으며, 41% 헬리클과 14% 베타 [1]시트로 구성되어 있다.위리파아제는 α/β-히드로라아제-배족에 속한다.그것은 세린 단백질 분해효소(Ser-153, His-353, Asp-324)와 유사한 옥시 음이온 홀(Gln-154 및 Leu-67의 백본 NH기)을 가지고 있다.
레퍼런스
- ^ a b PDB: 1hlg;Roussel A, Canaan S, Egloff MP, Rivière M, Dupuis L, Verger R, Cambillau C (June 1999). "Crystal structure of human gastric lipase and model of lysosomal acid lipase, two lipolytic enzymes of medical interest". The Journal of Biological Chemistry. 274 (24): 16995–7002. doi:10.1074/jbc.274.24.16995. PMID 10358049.
- ^ Bodmer MW, Angal S, Yarranton GT, Harris TJ, Lyons A, King DJ, et al. (August 1987). "Molecular cloning of a human gastric lipase and expression of the enzyme in yeast". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression. 909 (3): 237–44. doi:10.1016/0167-4781(87)90083-2. PMID 3304425.
- ^ "Entrez Gene: gastric lipase".
- ^ Pafumi Y, Lairon D, de la Porte PL, Juhel C, Storch J, Hamosh M, Armand M (August 2002). "Mechanisms of inhibition of triacylglycerol hydrolysis by human gastric lipase". The Journal of Biological Chemistry. 277 (31): 28070–9. doi:10.1074/jbc.M202839200. PMID 11940604.
- ^ Bourlieu C, Mahdoueni W, Paboeuf G, Gicquel E, Ménard O, Pezennec S, et al. (February 2020). "Physico-chemical behaviors of human and bovine milk membrane extracts and their influence on gastric lipase adsorption". Biochimie. 169: 95–105. doi:10.1016/j.biochi.2019.12.003. PMID 31866313.
- ^ Aloulou A, Carrière F (March 2008). "Gastric lipase: an extremophilic interfacial enzyme with medical applications". Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (6): 851–4. doi:10.1007/s00018-008-7546-z. PMID 18213443. S2CID 45128975.
- ^ Kong Y, Zheng Y, Jia Y, Li P, Wang Y (October 2016). "Decreased LIPF expression is correlated with DGKA and predicts poor outcome of gastric cancer". Oncology Reports. 36 (4): 1852–60. doi:10.3892/or.2016.4989. PMC 5022960. PMID 27498782.
외부 링크
- 위+립베이스, 미국 국립의학도서관 의학 과목 제목(MeSH)의 인간
