큐티나아제
Cutinase| 큐티나아제 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.1.1.74 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 엔트리 | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
| 진 온톨로지 | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| 큐티나아제 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 큐티나아제 | ||||||||
| 팜 | PF01083 | ||||||||
| 인터프로 | IPR000675 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00140 | ||||||||
| SCOP2 | 1cex/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 127 | ||||||||
| OPM단백질 | 1oxm | ||||||||
| |||||||||
큐티나아제(EC 3.1.1.74)는 반응을 촉매한다.
- cutin + HO2 （ \ style \ cutin 모노머
이 효소는 가수분해효소, 특히 카르본산에스테르 결합에 작용하는 효소에 속합니다.계통명은 cutin hydrolase입니다.
불용성 고분자 구조화합물인 큐틴으로 이루어진 큐티클에 의해 공중식물기관이 보호되며, 큐틴은 히드록시 및 히드록시에폭시지방산으로 [2]이루어진 폴리에스테르이다.식물 병원성 균류는 병원 형성에 중요한 역할을 하는 세포외 분해[3] 효소를 생성한다.그것들은 큐티클을 통해 곰팡이가 침투하는 것을 용이하게 하는 큐티나아제를 포함한다.효소의 억제는 온전한 큐티클을 통한 곰팡이 감염을 예방할 수 있다.큐티클에서 소량의 큐티나아제에 의해 큐티클에서 방출되는 큐티나아제 단량체는 포자에 의해 분비되는 큐티나아제의 양을 크게 증가시킬 수 있으며, 그 메커니즘은 아직 [2][3]알려져 있지 않다.
큐티나아제는 세린 [2]가수분해효소의 고전적인 Ser, His, Asp 삼합체를 함유하는 세린에스테라아제이다.단백질은 α-β 등급에 속하며, 시트 양쪽에 5개의 나선형으로 덮인 5개의 병렬 가닥의 중심 β-시트가 있다.활성 부위 균열은 다른 리파아제에 의해 소유되는 [4]소수성 뚜껑과 대조적으로 아미노산 측쇄에 의해 형성된 2개의 얇은 브릿지로 부분적으로 덮여 있습니다.단백질은 또한 활성에 필수적인 2개의 디술피드 브릿지를 포함하고 있으며, 그 분할은 효소 [2]활성의 완전한 손실을 초래합니다.결핵균의 게놈에서 두 개의 큐티나아제 유사 단백질(MtCY39.35와 MtCY339.08c)이 발견되었다.
레퍼런스
- ^ Longhi S, Czjzek M, Lamzin V, Nicolas A, Cambillau C (May 1997). "Atomic resolution (1.0 Å) crystal structure of Fusarium solani cutinase: stereochemical analysis". J. Mol. Biol. 268 (4): 779–99. doi:10.1006/jmbi.1997.1000. PMID 9175860.
- ^ a b c d Ettinger WF, Thukral SK, Kolattukudy PE (1987). "Structure of cutinase gene, cDNA, and the derived amino acid sequence from phytopathogenic fungi". Biochemistry. 26 (24): 7883–7892. doi:10.1021/bi00398a052.
- ^ a b Sweigard JA, Chumley FG, Valent B (1992). "Cloning and analysis of CUT1, a cutinase gene from Magnaporthe grisea". Mol. Gen. Genet. 232 (2): 174–182. doi:10.1007/BF00279994. PMID 1557023. S2CID 37444.
- ^ Cambillau C, Martinez C, De Geus P, Lauwereys M, Matthyssens G (1992). "Fusarium solani cutinase is a lipolytic enzyme with a catalytic serine accessible to solvent". Nature. 356 (6370): 615–618. doi:10.1038/356615a0. PMID 1560844. S2CID 4334360.
- Garcia-Lepe R, Nuero OM, Reyes F, Santamaria F (1997). "Lipases in autolysed cultures of filamentous fungi". Lett. Appl. Microbiol. 25 (2): 127–30. doi:10.1046/j.1472-765X.1997.00187.x. PMID 9281862.
- Purdy RE, Kolattukudy PE (1975). "Hydrolysis of plant cuticle by plant pathogens. Purification, amino acid composition, and molecular weight of two isozymes of cutinase and a nonspecific esterase from Fusarium solani f. pisi". Biochemistry. 14 (13): 2824–31. doi:10.1021/bi00684a006. PMID 1156575.
- Purdy RE, Kolattukudy PE (1975). "Hydrolysis of plant cuticle by plant pathogens. Properties of cutinase I, cutinase II, and a nonspecific esterase isolated from Fusarium solani pisi". Biochemistry. 14 (13): 2832–40. doi:10.1021/bi00684a007. PMID 239740.
「 」를 참조해 주세요.
